蛋白质溶液结构测定论文_林东海

导读:本文包含了蛋白质溶液结构测定论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译，主要关键词:蛋白质,位移,溶液,结构,同位素,核磁共振,标记。

蛋白质溶液结构测定论文文献综述

林东海^[1]（2006）在《用异核多维NMR技术测定蛋白质的溶液结构》一文中研究指出蛋白质的空间结构、动力学及其与配体相互作用是理解蛋白质功能的基础, 也是基于结构的药物设计和药物筛选的基础。用 NMR 技术测定蛋白质结构具有独特的优点,例如,蛋白质不需结晶,在接近生理状况的溶液中测定蛋白质结构。近年来我们实验室建立了 NMR 结构生物学技术平台,利用异核多维 NMR 技术测(本文来源于《第十四届全国波谱学学术会议论文摘要集》期刊2006-10-01）

丁虎生^[2]（2006）在《人泛素类相关修饰蛋白质SUMO-3 C47S的溶液结构测定及其与SUMO化路径中的缀合酶Ubc9的相互作用研究》一文中研究指出核磁共振(NMR)是一种很好的研究蛋白质空间结构以及蛋白质与其他分子相互作用的结构生物学工具，同时利用核磁共振与计算生物学相结合的方法可以更好地从结构层面探索蛋白质分子是如何发挥生物学功能的。本论文工作的重点是人泛素类相关修饰蛋白质SUMO-3带有单点突变的截断蛋白SUMO-3C47S的克隆、表达、纯化和溶液结构测定以及它与SUMO化路径中的缀合酶Ubc9的相互作用研究。论文分为以下两个部分：第一章对泛素类相关修饰蛋白质SUMO的发现、SUMO化修饰的生化反应过程及生物学功能进行全面的综述。SUMO基因最早是牙殖酵母(S.C)被发现的。随后的研究表明，SUMO是一类100个氨基酸左右、广泛存在的、在所有真核生物中高度保守的蛋白质家族。蛋白质翻译后被SUMO修饰这一过程，称之为SUMO化，是一种重要的细胞内调控机制。SUMO是通过可逆共价修饰蛋白质底物而发挥它的生物学功能。细胞内蛋白质的SUMO化是涉及多个酶的多步调控的级联反应，同泛素化的过程相似，SUMO化修饰需要活化酶E1、缀合酶E2，在多数情况下还需要连接酶E3，再加上SUMO和底物，共涉及五种蛋白质，通过顺序的酶促反应，最后SUMO羧基末端的Gly经异肽键共价连接到底物蛋白的Lys侧链ε-NH_2上，这个Lys通常位于底物蛋白保守的ΨKXE基序上(其中Ψ是疏水残基，X是任意残基)，在SUMO化的过程中，这些蛋白之间发生着非共价和共价的瞬时相互作用。同泛素化主要介导蛋白质进入蛋白质酶体降解不同，SUMO化在细胞内有着多方面重要的生理功能：核内外物质的运输、蛋白质定位、转录活性调控、拮抗泛素化、细胞周期行进、维持基因组的完整性等。目前的研究表明人的SUMO家族各个成员在细胞内的定位和功能既有交迭又有不同。在第二章中，首先通过NMR方法测定了人SUMO-3带有单点突变的截断蛋白SUMO-3 C47S的溶液结构，并利用从NMR得到的化学位移干扰信息和分子对接方法研究了它与缀合酶Ubc9蛋白的相互作用。编码SUMO-3C47S的基因在大肠杆菌中克隆和表达，利用Ni离子亲和层析和分子筛进行两步纯化。通过异核叁维核磁共振的方法，SUMO-3 C47S的溶液结构得到了测定。解析出的(本文来源于《中国科学技术大学》期刊2006-04-01）

高广华,王大成^[3]（1999）在《蛋白质溶液NMR结构测定的一些新进展》一文中研究指出新的标记技术的进展和采用稀释的液晶作为溶剂以提供额外的结构信息，提高了核磁共振技术测定蛋白质溶液叁维结构的精度，扩大了分子质量测定范围．目前已经利用多维１５Ｎ，１３Ｃ，２Ｈ标记ＮＭＲ测定了许多分子质量为３０ｋｕ左右的蛋白质溶液结构，这一上限可能还会被进一步提高(本文来源于《生物化学与生物物理进展》期刊1999年03期）

蛋白质溶液结构测定论文开题报告

（1）论文研究背景及目的

此处内容要求：

首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。

写法范例：

核磁共振(NMR)是一种很好的研究蛋白质空间结构以及蛋白质与其他分子相互作用的结构生物学工具，同时利用核磁共振与计算生物学相结合的方法可以更好地从结构层面探索蛋白质分子是如何发挥生物学功能的。本论文工作的重点是人泛素类相关修饰蛋白质SUMO-3带有单点突变的截断蛋白SUMO-3C47S的克隆、表达、纯化和溶液结构测定以及它与SUMO化路径中的缀合酶Ubc9的相互作用研究。论文分为以下两个部分：第一章对泛素类相关修饰蛋白质SUMO的发现、SUMO化修饰的生化反应过程及生物学功能进行全面的综述。SUMO基因最早是牙殖酵母(S.C)被发现的。随后的研究表明，SUMO是一类100个氨基酸左右、广泛存在的、在所有真核生物中高度保守的蛋白质家族。蛋白质翻译后被SUMO修饰这一过程，称之为SUMO化，是一种重要的细胞内调控机制。SUMO是通过可逆共价修饰蛋白质底物而发挥它的生物学功能。细胞内蛋白质的SUMO化是涉及多个酶的多步调控的级联反应，同泛素化的过程相似，SUMO化修饰需要活化酶E1、缀合酶E2，在多数情况下还需要连接酶E3，再加上SUMO和底物，共涉及五种蛋白质，通过顺序的酶促反应，最后SUMO羧基末端的Gly经异肽键共价连接到底物蛋白的Lys侧链ε-NH_2上，这个Lys通常位于底物蛋白保守的ΨKXE基序上(其中Ψ是疏水残基，X是任意残基)，在SUMO化的过程中，这些蛋白之间发生着非共价和共价的瞬时相互作用。同泛素化主要介导蛋白质进入蛋白质酶体降解不同，SUMO化在细胞内有着多方面重要的生理功能：核内外物质的运输、蛋白质定位、转录活性调控、拮抗泛素化、细胞周期行进、维持基因组的完整性等。目前的研究表明人的SUMO家族各个成员在细胞内的定位和功能既有交迭又有不同。在第二章中，首先通过NMR方法测定了人SUMO-3带有单点突变的截断蛋白SUMO-3 C47S的溶液结构，并利用从NMR得到的化学位移干扰信息和分子对接方法研究了它与缀合酶Ubc9蛋白的相互作用。编码SUMO-3C47S的基因在大肠杆菌中克隆和表达，利用Ni离子亲和层析和分子筛进行两步纯化。通过异核叁维核磁共振的方法，SUMO-3 C47S的溶液结构得到了测定。解析出的

（2）本文研究方法

调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。

观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。

实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。

文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。

实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。

定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。

定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。

跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。

功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。

模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。