论文摘要
为研究转谷氨酰胺酶(transglutaminase,TGase)交联大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)对SPI分子结构的影响,采用差示扫描量热仪、扫描电镜、X-射线衍射、红外光谱、圆二色谱等对TGase交联SPI前后二级结构的变化进行分析。结果表明:交联后SPI表面疏水性增强,自由氨基含量降低,结构和微观晶体结构均发生变化,结构由球形结构变成凹陷孔状,多肽链充分伸展,空间结构改变,结晶度降低;β-折叠含量升高,有序度更高,无规卷曲结构含量相对较低;利用氨基酸全自动分析仪测定氨基酸含量,交联后必需氨基酸含量提高了5.5%,疏水性氨基酸含量提高了14.5%,表明交联后提高了SPI营养价值,改善SPI的表面疏水性。
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文章来源
类型: 期刊论文
作者: 臧学丽,陈光
关键词: 转谷氨酰胺酶,交联,大豆分离蛋白,二级结构,结构表征
来源: 食品科学 2019年24期
年度: 2019
分类: 工程科技Ⅰ辑
专业: 轻工业手工业
单位: 长春医学高等专科学校,吉林农业大学生命科学学院
基金: “十三五”国家重点研发计划重点专项(2017YFD0510000),吉林省教育厅“十三五”科学技术项目(JJKH20181391KJ)
分类号: TS201.21
页码: 73-78
总页数: 6
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