导读:本文包含了白唇竹叶青蛇毒论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:白唇竹叶青蛇,卵黄抗体,稳定性,酶联免疫吸附测定
白唇竹叶青蛇毒论文文献综述
段海龙,余晓东,邓骛远,杨宪,刘刚[1]（2014）在《抗白唇竹叶青蛇毒卵黄抗体(IgY)的制备及其稳定性研究》一文中研究指出目的制备抗白唇竹叶青蛇毒卵黄抗体,并对其稳定性进行研究。方法采用白唇竹叶青蛇毒对健康莱杭母鸡进行初次免疫和两次加强免疫;通过水提法、盐析法和嗜硫色谱法相结合对抗白唇竹叶青蛇毒卵黄抗体进行纯化;采用间接ELISA法对其效价及稳定性进行评价。结果免疫后鸡卵黄中可以产生较高水平的抗白唇竹叶青蛇毒抗体,并可维持至10周;经叁步法纯化得到的抗体IgY在SDS-PAGE上呈单一条带。其在20℃~65℃及pH值为4~12范围内都保持稳定的活性;而且经胰蛋白酶处理60 min,其活性降低趋势不明显。结论此法获取的抗白唇竹叶青蛇毒抗体具有制备简单、稳定性好的优点。(本文来源于《现代预防医学》期刊2014年06期）
邓疆渝[2]（2011）在《白唇竹叶青（Trimeresurus albolabris）蛇毒磷脂酶A_2的分离纯化及性质研究》一文中研究指出白唇竹叶青(Trimeresurus albolabris)属于蝮亚科(Crotalinae)竹叶青属(Trimeresurus),为剧毒蛇,是我国特有的毒蛇,主要分布于重庆、云南、四川、贵州、福建、海南、广东、广西和台湾等地区。蝮亚科毒蛇的蛇毒中含有多种可以影响血液系统的酶类,其中磷脂酶A_2受到广泛的关注。磷脂酶A_2在哺乳动物胰脏和蛇毒毒液中含量较丰富,它能专一催化3-Sn-甘油磷脂2位酰脂键的水解反应,生成溶血磷脂和脂肪酸,还表现出多种药理性质,例如,出血毒性、溶血活性、肌肉毒性、抗凝和诱导水肿等作用。正是由于其特殊的结构和丰富的生物活性,有些蛇毒的磷脂酶A_2已经成为蛋白质结构和功能研究的重要模型。国内外先后对五步蛇(Agkistrodom. acutus)、蝮蛇(Agkistrodom. halys Pallas)、竹叶青(Trimeresurus Stejnegeri)、烙铁头(T. mucrosquamatus)等多种蛇毒的磷脂酶A_2进行过报道,而对中国产白唇竹叶青蛇毒磷脂酶A_2的研究未见报道。本研究以中国产白唇竹叶青蛇毒为研究对象,从中分离纯化一种磷脂酶A_2,并对其性质进行研究,主要研究工作包括以下几个方面:1.利用CM-Sephadex C-50阳离子交换层析,Sephadex G-75凝胶层析和Q-Sepharose FF预装柱叁步色谱法进行分离纯化,从白唇竹叶青蛇毒中分离纯化出一种分子量约为17.2 KDa的磷脂酶A_2。电泳结果显示该酶在还原性和非还原性条件下均为单一条带,表明磷脂酶A_2是仅由单一肽链组成的蛋白分子。2.对分离纯化出来的磷脂酶A_2的性质进行了分析研究。测得该酶的比活力为4.625×104U/mg,酶的最适作用温度为50℃左右,最适pH值为8.0左右,热稳定性较好;Ca~(2+)、K~+、Na~+对其酶活性具有增强作用,而Mg~(2+)、Zn~(2+)、Cu~(2+)、Fe~(2+)则对其酶活性具有明显的抑制作用;EDTA和EGTA对酶活性具有抑制作用,而DTT、PMSF和β-巯基乙醇对酶活性稍有影响,但是影响不大;无蛋白水解活性、精氨酸酯酶活性和类凝血酶活性;有一定的抗胰蛋白酶活性和间接溶血活性;动物实验显示没有水肿活性。(本文来源于《重庆师范大学》期刊2011-04-01）
李恒,和七一,余晓东,柳建平,宋锡迅[3]（2010）在《白唇竹叶青蛇毒5′-核苷酸酶对血小板聚集的影响及其机制研究》一文中研究指出目的研究白唇竹叶青蛇毒5′-核苷酸酶对血小板聚集的影响,探讨其作用机制。方法采用比浊法测定白唇竹叶青蛇毒5′-核甘酸酶对二磷酸腺苷(ADP)、花生四烯酸(AA)、血小板活化因子(PAF)诱导血小板聚集的影响。结果白唇竹叶青蛇毒5′-核甘酸酶能抑制ADP、AA、PAF诱导的血小板聚集,且其抑制率与剂量增加成正比;抑制血小板聚集作用与ADP的水解和腺苷的积累有关。结论白唇竹叶青蛇毒5′-核甘酸酶能抑制血小板聚集,抑制作用主要通过水解ADP和积累腺苷,可能与阻断TXA2的生成有关。(本文来源于《中国生化药物杂志》期刊2010年02期）
宋锡迅[4]（2010）在《白唇竹叶青（Trimeresurus albolabris）蛇毒类凝血酶基因序列分析和真核表达》一文中研究指出蛇毒内包含有多种能够作用血栓和止血的酶类。其中的蛇毒类凝血酶(SVTLEs)在体内能裂解纤维蛋白肽A,部分还同时裂解B肽,类凝血酶不会激活因子XIII,所产生的纤维蛋白聚合物分子间只在头尾连接。在体外,类凝血酶可裂解纤维蛋白原,使纤维蛋白原变成纤维蛋白,从而产生凝血作用;在体内,类凝血酶则可以消耗纤维蛋白原,降低血液粘度,从血流变学方面改善微循环,从而起到抗栓的作用,因此已在临床上应用于治疗血栓等疾病。目前临床上应用的SVTLEs制剂多来自于蛇毒纯化,数量、成本上存在局限,用基因工程技术方法可解决上述问题。本研究以重庆产白唇竹叶青为对象,根据已知竹叶青属中的类凝血酶cDNA序列,设计上下游引物,提取毒腺总RNA为模板进行RT- PCR,扩增得到一个约805 bp的条带,纯化回收此条带,并克隆至pMD18-T载体并测序,获得该类凝血酶cDNA序列,该序列除合成5’和3’末端引物外,还有一条长为777 bp的编码序列(chitribrisin)。将此序列与本实验室获得的chitribrisin序列进行比对。本实验室曾经在大肠杆菌中表达过chitribrisin,但获得包涵体生物活性较低。此次研究将chitribrisin基因亚克隆到毕赤酵母菌表达载体pPICZαA中,在AOX1启动子下表达蛋白,经电转化转化至宿主菌X-33中,甲醇诱导96小时后收获表达上清。经除盐和亲和层析分离纯化后最终获得分子量约为52 KD左右的单一蛋白条带。在960ml上清中收集到46 mg目标蛋白。进行性质鉴定,发现其生物活性较大肠杆菌的表达产物要高,其可降解纤维蛋白原的α和β链,不能降解γ链。与大肠杆菌表达结果一致。(本文来源于《重庆师范大学》期刊2010-03-01）
李恒[5]（2010）在《白唇竹叶青（Trimeresurus albolabris）蛇毒类凝血酶的分离纯化及性质研究》一文中研究指出近几十年以来,血栓性疾病严重危害着人类的健康,并且这类疾病的发病率还有逐年上升的趋势。因而开发一类高效廉价、无毒副作用的新型溶栓药物成为一项重要而紧迫的工作。蛇毒类凝血酶是一类具有溶纤活性的丝氨酸蛋白酶类,在蝰科蛇类的蛇毒中分布最广,含量最为丰富。自Klobusitzki和Konig于1936年首次从美洲矛头蝮蛇(Bothrops jararaca)的毒液中得到了部分纯化的类凝血酶,迄今生物科技工作者已发现在30余种毒蛇的毒液中含有该组分,并分离纯化出20余种类凝血酶。目前,我国已将蛇毒类凝血酶制成抗栓药物投入临床应用,这其中包括：降纤酶、蕲蛇酶、东菱克栓酶等。与人凝血酶结构不同,蛇毒类凝血酶均为单链结构；另外几乎所有的蛇毒类凝血酶都是糖蛋白,其含糖量差异较大,约为5%～20%。目前,国内外对白唇竹叶青蛇毒类凝血酶的分离纯化及性质研究还未见报道。本研究以白唇竹叶青蛇毒为研究对象,从中纯化出一种没有出血活性的类凝血酶,主要研究工作如下：通过Sephadex G-100凝胶层析,DEAE-Sephadex A-25离子交换层析和Sepharose-肝素亲和层析叁步色谱法,从白唇竹叶青蛇毒中分离纯化出一种分子量为63.1KDa的类凝血酶(TA-2)。SDS-PAGE电泳结果显示,该酶在还原性和非还原性条件下均为单一条带,表明TA-2仅由单一肽链构成,并测得其糖含量为6.0%。将该酶与纤维蛋白原在37℃孵育2小时,可水解纤维蛋白原Aα链,对Bβ链和γ链没有降解作用；抑制剂EDTA,对酶活力没有影响,而PMSF(丝氨酸蛋白酶抑制剂)对酶活力有明显抑制作用,显示该组分为一种丝氨酸蛋白酶。Fe2+Zn2+ Cu2+对酶活力有明显的抑制作用；该酶在pH4.5-9.5、25℃-45℃范围内都有较强活性。动物实验显示TA-2没有出血活性和水肿活性,能延长小鼠尾部出血时间,说明该组分在体内表现为抗凝。(本文来源于《重庆师范大学》期刊2010-03-01）
宋锡迅,余晓东,林奕心,和七一,李恒[6]（2009）在《白唇竹叶青蛇毒类凝血酶基因的克隆和序列分析》一文中研究指出通过分析多种已知的毒蛇蛇毒类凝血酶(SVTLEs)基因序列同源性,以保守的N和C末端氨基酸序列设计引物,克隆得到白唇竹叶青(Trimeresurus albolabris)SVTLE基因并分析其序列。以毒腺总RNA为模板进行RT-PCR,纯化并克隆至pMD18-T。结果表明,该酶基因大小为777 bp;推测出其相应氨基酸序列含258个氨基酸残基,分子量为28.02 kD,pI值为6.07;其3个可能糖基化位点为NDT103~105、NNS121~123和NRT251~253;与其它毒蛇的已知SVTLEs基因比较分析,推测出其含6对二硫键即Cys31-162、Cys50-66、Cys98-256、Cys142-210、Cys174-189和Cys200-225;其催化活性中心氨基酸残基为His65、Asp110和Ser204。分子进化树分析表明,毒蛇SVTLEs一级结构的进化具有一定种属特征,可为蛇的系统分类提供参考。(本文来源于《重庆师范大学学报(自然科学版)》期刊2009年04期）
陈夏,余晓东,邓敏,李卉,林亦心[7]（2008）在《白唇竹叶青蛇毒5′-核苷酸酶的分离纯化及性质》一文中研究指出用DEAE-SephadexA-25、Sephadex-G-100和CM-SephadexC-50叁步柱层析分离法,从白唇竹叶青(Trimeresurus albolabris)蛇毒中分离纯化出具有5′-核苷酸酶活性的组分。SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测定其分子量为48.03kDa,HPLC柱层析图谱为单一峰。该组分是一个糖蛋白,以一磷酸腺苷(AMP)为底物时,其酶活力为330.33μg Pi/(min·mg);而以二磷酸腺苷(ADP)为底物时,其酶活力为123.56μg Pi/(min·mg)。金属离子Zn2+、Fe3+和Cu2+对5′-核苷酸酶活性有显着的抑制作用,EDTA可完全抑制其酶活性。该酶的最适pH为9,最适温度为50℃。该组分还具有抑制由ADP诱导的血小板聚集的生物功能。(本文来源于《动物学研究》期刊2008年04期）
陈夏[8]（2008）在《白唇竹叶青（Trimeresurus albolabris）蛇毒5'-核苷酸酶分离纯化、理化性质及抑制家兔血小板聚集机制研究》一文中研究指出白唇竹叶青(Trimeresurus albolabris)是蝮亚科(Crotalinae)竹叶青属(Trimeresurus)的一种剧毒毒蛇,主要分布于重庆、四川、云南、贵州、福建、广东、广西、海南和台湾等地区。我们实验室对从重庆金釜山采集的白唇竹叶青蛇毒进行初步研究首次发现,该蛇毒对血小板的聚集有抑制作用,并采用Jesudium等(1976)的方法测得粗毒中含有5’-核苷酸酶活性。5’-核苷酸酶是一种磷酸酯酶,主要分布于动植物细胞、细菌及动物毒液中。它能水解5’-单核苷酸,产生核苷,作为一种工具酶,已被广泛用于基因工程和核酸研究。同时,该酶也具有重要的生物功能,如在细胞生长发育、运动、纤维蛋白合成、神经传递、提高表皮或内皮屏障功能及淋巴细胞的黏附、在血液循环、免疫应答等方面均发挥重要的作用。不同生物来源和同种生物不同组织细胞来源的5’-核苷酸酶的理化、酶学性质和生物功能存在一定的异同(Str?ter, 2006)。尤其是从不同种蛇毒来源的5’-核苷酸酶在生物功能上显示出异同,如从棕点竹叶青(T. gramineus)蛇毒中分离出的5’-核苷酸酶,具有抑制由ADP、花生四烯酸(AA)、胶原蛋白、低浓度凝血酶和Ionophor(A-23187)诱导的血小板聚集的活性;从竹叶青(T. Stejnegeri)蛇毒分离出的5’-核苷酸酶能抑制ADP、AA、TMVA、凝血酶诱导的血小板聚集,而且对ADP诱导的血小板聚集还有明显的解聚作用;Dhananiaya等(2006)报道了眼镜蛇(Naja naja)毒的5’-核苷酸酶具有抗凝血作用。目前,对我国产白唇竹叶青(T. albolabris)蛇毒5’-核苷酸酶的研究还未曾见报道。因此,本研究以我国重庆金釜山地区产的白唇竹叶青蛇为研究对象,从其蛇毒中分离出5’-核苷酸酶,并对其理化性质、酶学性质以及抑制血小板聚集的生物功能进行研究。主要研究工作包括以下几个方面:1白唇竹叶青蛇毒粗毒的采集和制备,粗毒的蛋白含量为81%左右,半致死量LD50为7.01±0.55 mg/kg。检测发现粗毒具有精氨酸酯酶活力0.536μmol /min mg。磷脂酶A2活性1.03μmol / min mg、AMP为底物时5’-核苷酸酶活性为9.02μg Pi/min mg此外碱性磷酸单酯酶8.45μmol /min mg,磷酸二酯酶活力为17.5μmol /min mg。2用DEAE-SephadexA-25、Sephadex-G-100和CM-SephadexC-50叁步柱层析分离法,从白唇竹叶青(T. albolabris)蛇毒中分离纯化出具有5’-核苷酸酶活性的组分。SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测定其分子量为48.03 kDa,HPLC柱层析图谱为单一峰。未检测到粗毒中具有的精氨酸酯酶、碱性磷酸单酯酶、磷酸二酯酶以及磷脂酶A2活性。它是一个糖蛋白,以AMP为底物时,其酶活力为330.33μg Pi/min mg,而以ADP为底物时,其酶活力为123.56μg Pi/min mg。EDTA可抑制它的酶活性,其最适pH为9,最适温度为50℃。分析表明,在理化和酶学性质方面,白唇竹叶青(T. albolabris)蛇毒5’-核苷酸酶组分与不同生物来源的5’-核苷酸酶存在许多相似之处,也存在一些差异。3该酶能抑制由二磷酸腺苷(ADP)、花生四烯酸(AA)、(PAF)诱导的家兔富血小板血浆聚集。抑制率与5’-核苷酸酶的剂量成正比。对洗涤血小板等聚集的抑制作用研究表明白唇竹叶青蛇毒5’-核苷酸酶抑制血小板聚集的作用可能与水解ADP和积累腺苷有关。(本文来源于《重庆师范大学》期刊2008-04-01）
邓敏[9]（2008）在《白唇竹叶青（Trimeresurus albolabris）蛇毒纤溶组分的分离纯化及性质研究》一文中研究指出随着人们生活水平的提高,血栓栓塞性疾病患者逐年增加,血栓性疾病严重危害着人类的生命健康。因而开发出高效、无副作用、价廉的新型溶栓制剂是一项紧迫而重要的工作。蛇毒纤溶酶专一性较好,体内半衰期长且热稳定性较强。目前对蛇毒纤溶酶的开发研究主要集中于蝮亚科蛇蛇毒中,国内外先后对蝮亚科中的五步蛇(Agkistrodom acutus)、蝮蛇(Agkistrodom halys Pallas)、竹叶青(Trimeresurus stejnegeri)、烙铁头(Trimeresurus mucrosquamatus)等多种蛇毒的纤溶活性组分进行过报道,而对白唇竹叶青蛇蛇毒纤溶酶的研究未见报道。因此本研究以我国产白唇竹叶青蛇毒为研究对象,对其性质进行了分析研究,并从中提取出一种无出血作用的纤溶活性组分,初步鉴定该组分为α~金属蛋白酶,并对理化性质及部分生物功能进行探讨,主要研究工作包括以下几个方面:1.测定白唇竹叶青蛇蛇毒的多种理化性质和生物活性,结果表明:白唇竹叶青蛇毒对小白鼠的半致死量(LD50)为7mg/kg;Lowry法测得毒液中蛋白质含量达81 %,SDS-PAGE电泳呈现多条蛋白质条带;具有水解酪蛋白的活性,且其活性可被EDTA抑制,提示白唇竹叶青蛇毒中含有金属蛋白酶;通过纤维蛋白平板法检测到毒液具有纤溶活性;具有精氨酸酯酶活性,检测到该蛇毒具有类凝血酶活性;该蛇毒的其他性质,如磷脂酶A2活性、5’核甘酸酶活性、碱性磷酸单酯酶活性、磷酸二酯酶活性。2.用DEAE-SephadexA-25, SephadexG-100和CM-SephadexC-50叁步色谱法进行分离纯化,从白唇竹叶青蛇毒中分离纯化出分子量为66.3KDa的金属蛋白酶。SDS-PAGE电泳结果显示在还原性和非还原性条件下均为单一条带,表明白唇竹叶青蛇毒纤溶组分是由单一肽链组成的蛋白分子。以酪蛋白为底物测得其蛋白质水解酶比活力为0.68U/mg。酶的最适作用温度为40℃,最适PH为7;抑制剂EDTA,EGTA,对酶活力有明显的抑制作用,而PMSF(丝氨酸蛋白酶抑制剂)、β-巯基乙醇对酶活力没有影响;Cu2+对酶活力有明显的抑制作用,Zn2+对其活性有一定的增强作用;未检测到精氨酸酯酶活性存在;纤维蛋白原原降解实验显示,该组分与纤维蛋白原于37℃孵育5分钟便能迅速水解纤维蛋白原或纤维蛋白Aα链,随后缓慢水解Bβ链,而对γ链无作用,提示该组分可能为一种α~金属蛋白酶;出血活性实验中,小鼠未出现皮下出现斑点,显示其无不含出血毒活性。结论:我们首次从我国产的白唇竹叶青蛇(T. albolabris)毒中分离纯化得到一种新的蛇毒纤溶酶,该酶纤溶活性强能同时水解纤维蛋白原Aα链和Bβ链,且无出血作用。但有关该组分的分子结构、活性中心以及分子溶纤机制尚待进一步探讨,为进一步基因克隆与表达以及临床应用研究提供理论基础,以达到制备具有实际应用价值的蛇毒酶溶栓制剂的目的。(本文来源于《重庆师范大学》期刊2008-04-01）
白唇竹叶青蛇毒论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
白唇竹叶青(Trimeresurus albolabris)属于蝮亚科(Crotalinae)竹叶青属(Trimeresurus),为剧毒蛇,是我国特有的毒蛇,主要分布于重庆、云南、四川、贵州、福建、海南、广东、广西和台湾等地区。蝮亚科毒蛇的蛇毒中含有多种可以影响血液系统的酶类,其中磷脂酶A_2受到广泛的关注。磷脂酶A_2在哺乳动物胰脏和蛇毒毒液中含量较丰富,它能专一催化3-Sn-甘油磷脂2位酰脂键的水解反应,生成溶血磷脂和脂肪酸,还表现出多种药理性质,例如,出血毒性、溶血活性、肌肉毒性、抗凝和诱导水肿等作用。正是由于其特殊的结构和丰富的生物活性,有些蛇毒的磷脂酶A_2已经成为蛋白质结构和功能研究的重要模型。国内外先后对五步蛇(Agkistrodom. acutus)、蝮蛇(Agkistrodom. halys Pallas)、竹叶青(Trimeresurus Stejnegeri)、烙铁头(T. mucrosquamatus)等多种蛇毒的磷脂酶A_2进行过报道,而对中国产白唇竹叶青蛇毒磷脂酶A_2的研究未见报道。本研究以中国产白唇竹叶青蛇毒为研究对象,从中分离纯化一种磷脂酶A_2,并对其性质进行研究,主要研究工作包括以下几个方面:1.利用CM-Sephadex C-50阳离子交换层析,Sephadex G-75凝胶层析和Q-Sepharose FF预装柱叁步色谱法进行分离纯化,从白唇竹叶青蛇毒中分离纯化出一种分子量约为17.2 KDa的磷脂酶A_2。电泳结果显示该酶在还原性和非还原性条件下均为单一条带,表明磷脂酶A_2是仅由单一肽链组成的蛋白分子。2.对分离纯化出来的磷脂酶A_2的性质进行了分析研究。测得该酶的比活力为4.625×104U/mg,酶的最适作用温度为50℃左右,最适pH值为8.0左右,热稳定性较好;Ca~(2+)、K~+、Na~+对其酶活性具有增强作用,而Mg~(2+)、Zn~(2+)、Cu~(2+)、Fe~(2+)则对其酶活性具有明显的抑制作用;EDTA和EGTA对酶活性具有抑制作用,而DTT、PMSF和β-巯基乙醇对酶活性稍有影响,但是影响不大;无蛋白水解活性、精氨酸酯酶活性和类凝血酶活性;有一定的抗胰蛋白酶活性和间接溶血活性;动物实验显示没有水肿活性。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
白唇竹叶青蛇毒论文参考文献
[1].段海龙,余晓东,邓骛远,杨宪,刘刚.抗白唇竹叶青蛇毒卵黄抗体(IgY)的制备及其稳定性研究[J].现代预防医学.2014
[2].邓疆渝.白唇竹叶青（Trimeresurusalbolabris）蛇毒磷脂酶A_2的分离纯化及性质研究[D].重庆师范大学.2011
[3].李恒,和七一,余晓东,柳建平,宋锡迅.白唇竹叶青蛇毒5′-核苷酸酶对血小板聚集的影响及其机制研究[J].中国生化药物杂志.2010
[4].宋锡迅.白唇竹叶青（Trimeresurusalbolabris）蛇毒类凝血酶基因序列分析和真核表达[D].重庆师范大学.2010
[5].李恒.白唇竹叶青（Trimeresurusalbolabris）蛇毒类凝血酶的分离纯化及性质研究[D].重庆师范大学.2010
[6].宋锡迅,余晓东,林奕心,和七一,李恒.白唇竹叶青蛇毒类凝血酶基因的克隆和序列分析[J].重庆师范大学学报(自然科学版).2009
[7].陈夏,余晓东,邓敏,李卉,林亦心.白唇竹叶青蛇毒5′-核苷酸酶的分离纯化及性质[J].动物学研究.2008
[8].陈夏.白唇竹叶青（Trimeresurusalbolabris）蛇毒5'-核苷酸酶分离纯化、理化性质及抑制家兔血小板聚集机制研究[D].重庆师范大学.2008
[9].邓敏.白唇竹叶青（Trimeresurusalbolabris）蛇毒纤溶组分的分离纯化及性质研究[D].重庆师范大学.2008