导读:本文包含了化酶体系论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译，主要关键词:纳米,酪氨酸,石墨,胶囊,蛋白,质粒,氧化酶。
化酶体系论文文献综述
陈永志[1]（2019）在《基于蛋白纳米胶囊的双重固定化酶体系的构建与应用研究》一文中研究指出工业生物技术一直试图寻找能够长久保持酶活力,并能使其循环使用的方法。酶的固定化可以满足以上的要求,但想要获得高性能的固定化酶通常需要考虑两点:即选择合适的固定化方法和寻找合适的固定化材料。基于以上两点考虑,本研究提出一种基于蛋白质纳米胶囊的新型酶固定化方式——双固定化法。首先采用原位自由基聚合技术在酶分子的表面构建聚合物外壳,形成蛋白质纳米胶囊,然后,蛋白质纳米胶囊与氧化石墨烯(GO)自组装形成双固定化酶。在这里,我们以有机磷水解酶(OPH)为酶模型,制备了有机磷水解酶酶纳米胶囊(nOPH10),再将OPH和nOPH10分别固定于GO上,形成传统固定化酶(OPH@GO)和双固定化酶(nOPH10@GO),并系统研究了固定化酶的酶学性质、催化性能与组装机理,然后基于该双固定化酶开发了有机磷农药(OPs)检测生物传感器。通过两步法完成了酶纳米胶囊的合成,先对酶表面丙烯酰化处理,再胶囊化反应得到纳米胶囊。以相对酶活为优化指标,通过单因素实验探索制备nOPHs的最佳工艺条件,最终得到nOPH10的相对酶活为97.3%。采用扫描电子显微镜(TEM)、原子力显微镜(AFM)、聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)和动态光散射仪(DLS)等多种表征手段研究了 nOPH10的物化性质。与原酶OPH相比,nOPH10的粒径增加,表面带电量和电荷性质发生变化,并表现出明显不同的电泳特征。综合上述结果确认得到的酶纳米胶囊具有“壳-核”结构。采用改进的Hummers法制备GO作为固定化载体。在非共价作用力下,GO分别与OPH和nOPH1O自组装形成了 OPH@GO和nOPH10@GO。采用AFM、DLS、激光共聚焦显微镜(CLSM)和圆二色光谱(CD)等研究了固定化酶的形貌与结构,确认成功地构建了双固定化酶体系。进一步研究发现nOPH10在GO上的固载效率要高于OPH的固载效率。机理研究表明nOPH10与GO之间主要是静电力和氢键协同作用,而OPH与GO之间主要是疏水作用力。研究了固定化酶的酶学参数、催化性能与稳定性。与OPH相比,OPH@GO的酶活降低,米氏常数(Km)和催化常数(kcat)均升高,二者比值kcat/Km降低,而nOPH10@GO的上述指标均升高。热稳定性nOPH10@GO>OPH@GO>OPH;OPH,OPH@GO和nOPH10@GO维持90%以上相对酶活的pH范围分别为7.6～8.7,7.2～9.0和6.5～9.2;体积分数为20%的甲醇中,nOPH10@GO的酶活(60%)分别是OPH(20.3%)和OPH@GO(22.0%)的近叁倍;nOPH10@GO冻融循环五次保留75%相对酶活,储存30天酶活未显着降低,循环使用10次保留90%以上酶活,均要优于OPH和OPH@GO。基于OPH@GO和nOPH10@GO分别构建OPs检测生物传感器OPH@GO/GCE和nOPH10@GO/GCE。以氧化峰值电流为优化指标,得到最优的固定化酶用量为6 μμL,Nafion溶液的用量为6μL。SEM表征发现OPH@GO/GCE和nOPH10@GO/GCE的表面粗糙且有许多通道。EIS测定显示,滴加固定化酶修饰后,电极的阻抗增加。进一步研究发现OPH@GO/GCE和nOPH10@GO/GCE表面的传质类型均为扩散控制,且前者的响应电流、pH适应性、精密度、重现性和储存稳定性均高于OPH@GO/GCE。这和使用不同类型的固定化酶自身催化性能和适应性能有关。(本文来源于《华南理工大学》期刊2019-06-01）
鲍张杰,陈向东,汪辉,任聪,练家惠[2]（2019）在《具有羟基化酶体系活性的重组大肠杆菌的构建》一文中研究指出VD_3羟化酶(VD_3Hydroxylase,VDH)是一种P450单加氧酶,属于CYP107家族,能够催化维生素D_3的25位羟基化。铁氧化还原蛋白(Ferredoxin,FDX)和铁氧化还原蛋白还原酶(Ferredoxin reductase,FDR)是两个电子传递链蛋白,参与羟化反应中电子的传递。构建具有羟基化酶体系活性的重组大肠杆菌,为骨化醇类化合物的高效转化提供参考。分别构建重组质粒p ETDuet-1-fdr-fdx及p ACYCDuet-1-vdh,将两个相容性质粒同时转入大肠杆菌BL21(DE3)中。采用IPTG对重组大肠杆菌进行诱导,使其表达目的蛋白,利用SDS-PAGE检测其蛋白大小及可溶性。采用液体传代的方法研究质粒稳定性。酶切鉴定和测序证明重组质粒p ETDuet-1-fdr-fdx及p ACYCDuet-1-vdh构建成功。SDS-PAGE结果显示目的蛋白大小与预期一致。重组大肠杆菌可以将阿法骨化醇和艾地骨化醇中间体(AD-M07)分别转化成骨化叁醇和艾地骨化醇中间体(AD-M08),转化率分别为36. 10%和22. 87%,转化时间为12 h,比自养假诺卡氏菌缩短600%。重组大肠杆菌经传代50次,质粒稳定性达到92%以上,说明该重组大肠杆菌菌株稳定性较好。实验成功构建了具有羟基化酶体系活性的重组大肠杆菌,为高效转化阿法骨化醇和艾地骨化醇中间体(AD-M07)奠定了基础。(本文来源于《药物生物技术》期刊2019年02期）
吴晓晨,吕莉莉,韩祥生,李朝旭[3]（2017）在《自支撑蛋白质纳米纤维膜的制备及高活性固定化酶体系的构筑》一文中研究指出由蛋白质分子组装形成的膜材料保留了蛋白质本身优异的生物降解性、生物相容性、反应活性和机械性能,被广泛应用于膜科学、电子学、生物医学、传感等学科及领域。尤其是由各类蛋白质纤维(例如,淀粉样蛋白纤维、蚕丝纤维等)构筑的薄膜,在自然界和人工制造业中广泛存在。但是,由淀粉样蛋白纤维制备出的薄膜通常不具备自支撑性能,无法单独作为膜材料而被应用。对此,本文以牛血清白蛋白(Bovine serum albumin,BSA)为例,通过简单的方法制备出基于淀粉样蛋白纤维的自支撑蛋白质纳米纤维膜,并用做固定化酶基底,构筑高活性固定化酶体系。BSA纳米纤维膜负载的辣根过氧化物酶展现出优于游离酶的稳定性,在高温及酸、碱性条件下的活性保留程度高,并具有更优异的存储稳定性。同时,BSA纳米纤维膜的类水凝胶结构为负载其上的水溶性酶提供了分子水层,可以最大程度地保留水溶性酶的稳定性和催化活性,在多种有机溶剂中展现出优异的活性。(本文来源于《中国化学会2017全国高分子学术论文报告会摘要集——主题B：生物大分子》期刊2017-10-10）
刘薇[4]（2017）在《L-酪氨酸羟化酶的修饰及内含肽介导的双酶体系的研究》一文中研究指出L-酪氨酸羟化酶(HDP)在生物学上担任着非常重要的角色,它催化L-酪氨酸转变为L-多巴,酪氨酸羟化酶的缺乏会导致多巴胺以及肾上腺素和去甲肾上腺素的合成受损。类弹性蛋白(ELP)特殊的性质使其溶解度可根据环境温度而变化,且这一特性在它与其他蛋白连接之后仍然有效,因此被本课题用它来提高蛋白的溶解度、稳定性,并且成为了一种纯化的手段。本课题中的L-酪氨酸羟化酶是一类依赖于血红素的过氧化物酶,来源于菌种Streptomyces refuineus subsp.中的orf基因。1、本文利用本实验室构建的pET28a-HDP载体和pET28a-HDP-ELP载体转化大肠杆菌BL21得到表达菌,在25 ℃,0.4mMIPTG,200 rpm,诱导10h的条件下实现高效表达。运用Ni-NTA层析柱成功纯化出HDP蛋白,运用ELP的ITC循环纯化得到HDP-ELP。经过探究得知,HDP-ELP和HDP在90 min后的溶解度分别为初始溶解度的93%和63%;圆二光谱结果显示加入ELP标签并没有对HDP的二级结构产生影响,并且使其对过氧化氢的耐受性有所提高;HDP-ELP和HDP催化90 min后L-Tyr的转化率分别为70.3%和21.1%;在不同温度和pH的环境中,HDP-ELP都表现出十分稳定的酶活。2、由于HDP催化的必须底物除了 L-Tyr之外还有过氧化氢,因此本文引入了 D-氨基酸氧化酶(DAAO)催化D-丙氨酸产生过氧化氢这一过程为HDP的催化提供H2O2,这样就形成一个促进催化平衡向正向反应的结果。本课题还利用了基因工程的手段成功构建了pETDuet-HDP-IN-IC-DAAO 载体,转化大肠杆菌 BL21 后在 25 ℃,0.6mMIPTG,190rpm,诱导20h的条件下实现HDP-DAAO蛋白的高效表达。利用Ni-NTA层析柱成功纯化出HDP-DAAO蛋白。比较了 H2O2与D-Ala作为底物的HDP-DAAO的酶活,L-Tyr的转化率分别为52.8%和66.3%;HDP-DAAO中DAAO的比活也比单酶要高;圆二光谱的结果显示HDP-DAAO融合蛋白的构建并没有对HDP的结构产生影响;经过荧光淬灭实验得知HDP-DAAO融合蛋白的稳定性要比HDP单酶要好。(本文来源于《北京化工大学》期刊2017-05-30）
王伟宸[5]（2016）在《超大孔微球固定化酶体系的构建与应用》一文中研究指出固定化酶是酶研究和应用中的重要内容,多孔微球以其高比表面积、可控的亲疏水性和功能基团成为优良的固定化酶载体,但常用的介孔微球会限制酶活性的发挥。本实验室前期的研究证明,超大孔聚苯乙烯(PST)微球对比介孔微球作为固定化脂肪酶载体,在酶活、重复使用性、稳定性以及动力学性质方面更有优势。这些令人感兴趣的结果促使本论文进行深入研究,探索载体孔径对固定化酶的影响机理,研究不同基质的超大孔微球固定化酶的效果,并探讨固定化酶的实际应用,初步考察载体孔径与酶分子大小的匹配关系。本论文主要分为四部分。(1)比较和研究脂肪酶在介孔微球、超大孔微球以及平面上的吸附状态,分析超大孔微球固定化酶具有优势的深层原因。通过对吸附时间和酶浓度的调控,阐明超大孔微球较低的孔曲率、较大的孔内空间、吸附酶的多层状态和更好的传质效果是其固定化酶比活和酶活较高的主要原因。脂肪酶吸附于平面时,由于没有孔结构的限制,酶活持续增长,比活基本保持不变。此外,底物浓度较高时,其富集作用会降低酶的催化效果。(2)比较不同基质的超大孔聚甲基丙烯酸缩水甘油脂微球(PGMA)、苯乙烯-甲基丙烯酸缩水甘油酯共聚微球(P(ST-co-GMA))和PST微球作为脂肪酶固定化载体的效果,并与商品化固定化酶Novozym 435对比。结果表明,超大孔PGMA微球固定化酶有更高的酶活、更好的重复使用性、稳定性和动力学性质等。考察共价结合以及载体亲疏水性对固定化酶性能的影响,通过吸附曲线、环氧基含量测定、接触角测定以及单独的物理吸附固定化酶等的考察,证明脂肪酶与载体的共价结合是PGMA微球具有显着优势的主要原因。(3)考察超大孔微球固定化脂肪酶催化棕榈酸异辛酯的合成反应,在最优的反应条件下,超大孔PGMA微球固定化酶催化反应的酯化率可达91.3%,重复使用10次后,其酯化率仍有87.1%。使用多次已失活的固定化脂肪酶加入PBS缓冲液可以部分恢复活性,超大孔PGMA微球固定化酶可以恢复至初始活力的80%以上。(4)将不同分子大小的酶固定于不同孔径、不同亲疏水性的微球,得到载体选择的规律,固定化酶载体的选择很复杂,要综合考虑孔径、亲疏水性、固定化方式以及底物传质等影响。大孔径的载体可以很好保持酶活；根据酶和底物的性质选择不同亲疏水性的载体；共价结合对于某些酶的活性和稳定性有提升。同时也得到酶分子大小与载体孔径间的匹配规律,酶分子尺寸与载体孔径并不一定是正相关的关系,还要考虑载量的影响和底物和产物的传质要求。综上所述,超大孔微球的结构、优良的传质性能和其中脂肪酶的多层吸附状态使其作为固定化酶载体具有优势,与共价结合法联合作用可以提高固定化脂肪酶的活性和稳定性,在实际应用中有较高的催化效率,通过对微球的调控,超大孔微球适用于多种类型酶的固定化,是一种理想的固定化酶载体。(本文来源于《中国科学院研究生院(过程工程研究所)》期刊2016-05-01）
张艳[6]（2013）在《纳米材料固定化酶体系的构筑及其在电化学传感器中的应用》一文中研究指出本文通过两种途径以克服酶的纯化、分离过程复杂，成本昂贵，长期稳定性差，与底物以及产物不易分离，无法重复利用等缺陷。一是通过酶固定化方法，改善酶的稳定性及重复利用性。为此，本文选用纳米氧化锌（ZnO）和化学还原氧化石墨烯（CRGO）为酶固定化载体材料，构建了两种新型的纳米材料固定化酶体系。研究了所构筑的固定化酶体系中纳米材料与酶的作用机理以及材料对固定化酶催化性质和物理化学性质的影响。同时，利用纳米材料固定化酶制备出了电化学生物传感器。另一途径是设计并制备生物酶模拟物。该论文的具体研究内容及主要结果如下：（1）不同形貌的ZnO纳米材料用于酶的固定化体系的构筑。通过调节水热法制备过程中溶剂甲醇与水的比例，可控合成出了不同形貌的ZnO纳米颗粒，包括纳米球、纳米片、纳米多枝杈等。利用3-氨基丙基叁乙氧基硅烷（APTES）和正硅烷（TEOS）对ZnO纳米材料表面进行了氨基功能化修饰。以戊二醛为交联剂，成功地将辣根过氧化物酶（HRP）通过化学键合的方法固在于氨基化的纳米ZnO材料表面。同时，研究了ZnO纳米粒子形貌对HRP固载的影响，发现叁种不同形貌纳米ZnO材料达到最大酶固载量时所用戊二醛的量不同；HRP固载量以及固定化酶动力学参数也因载体材料形貌的不同而有差别；纳米材料的形貌对酶的固载量以及固定化酶的动力学参数都有着重要的影响。（2）氧化石墨烯/化学还原氧化石墨烯固载酶体系构筑。系统研究了HRP以及草酸氧化酶（OxOx）与氧化石墨烯（GO）及化学还原氧化石墨烯（CRGO）的相互作用，发现通过物理吸附，HRP和草酸氧化酶（OxOx）可成功固载于GO或CRGO表面，HRP和OxOx的固载量随着GO的还原程度的增加而增大。同时发现CRGO的酶固载量与溶液pH值无关，但受溶液中盐离子浓度的影响较大，盐离子浓度越大，酶的固载量越大，表明疏水作用是酶与CRGO结合的主要作用力。与GO固定化酶相比，CRGO固定化酶具有较好好的催化活性和重复利用性。特别是OxOx，固定化后的酶活升高至游离酶的1.4倍。（3）基于CRGO固定化酶的电化学传感器。由于CRGO具有良好的电学性质和大的比表面积，CRGO固定化酶可作为电化学电极修饰材料以制备相应的电化学传感器。本文利用CRGO固定化OxOx酶修饰玻碳电极后，发现在电化学循环伏安曲线上可以明显观测到OxOx催化草酸分解的特征峰，且随着草酸浓度的增加，特征峰电流不断增大。当采用OxOx固载量为5mg/mg，CRGO的覆盖量为0.6μg制备所谓酶电极时，对0.01-1.0mM区间范围内的草酸分解都具有很好的线性响应，较高的灵敏性和低的检测下限。（4）基于石墨烯量子点的生物酶模拟物。由于其完整的二维平面骨架结构和较多的羧基，石墨烯量子点（GQDs）具有良好的模拟过氧化物酶的催化活性。利用GQDs边缘富含的羧基，本文将GQDs通过化学键键合的方法结合于Au电极表面。GQDs修饰后的Au电极保留了GQDs对H_2O_2的催化活性。以GQDs/Au电极为基础构建的H_2O_2电化学传感器具有较宽的检测线性范围，低的检测下限，良好的稳定性和重复利用性，已被用于检测活细胞释放的H_2O_2浓度。(本文来源于《上海交通大学》期刊2013-05-01）
魏炜[7]（2013）在《基于单蛋白纳米胶囊的新型固定化酶体系的制备和性能研究》一文中研究指出酶是一类特殊且高效的生物催化剂。为了将其优势充分发挥,在过去的一百多年中,有关酶的固定化方法的研究和固定化体系的开发,受到人们的广泛关注。种类丰富、形式多样的固定化酶体系被开发出来,改善了游离酶容易失活和难以回收利用的不足,但却引入固定化过程中酶活性的过度损失和固定化酶容易从载体上脱落等问题。因此,迫切需要设计和开发稳定且高效的新型固定化酶体系。基于此研究背景,为制备应用性更好和整体性能更完善的固定化酶体系,本论文基于单蛋白纳米胶囊化技术平台,设计和制备了几种新型的固定化酶体系：1.选取有机磷水解酶,采用两步法制备了有机磷水解酶纳米胶囊(nOPH)。通过动态光散射(DLS)、透射电镜(TEM)、(?)胶电泳、红外光谱(FTIR)对其形貌和结构进行表征。结果显示,制备的nOPH是单蛋白纳米胶囊结构,成功实现了对有机磷水解酶的纳米胶囊化固定。通过对其催化活性、热稳定性、有机溶剂稳定性和储存稳定性进行测评,结果显示,nOPH比固定前具有更好的催化活性和稳定性。通过体外细胞毒性测试和体内动物预实验,对将其用于制备有机磷化合物解毒制剂的潜力进行评估,结果显示,nOPH具有低细胞毒性和明显的体内安全性和有效性,可以进一步开发制备有机磷水解化合物的解毒制剂。2.在成功制备nOPH的基础上,把单蛋白纳米胶囊固定化酶技术和有机载体固定化酶技术相结合,设计制备了一种新型复合固定化酶体系,nOPH／细菌纤维素复合体系(nOPH/BC)。采用荧光素标记的方法证实了nOPH和BC膜间通过稳定的共价键连接实现固定。对nOPH/BC的催化活性、热稳定性、循环使用稳定性和储存稳定性进行测评。结果显示,在nOPH/BC复合体系中,经过双重固定化的有机磷水解酶,其热稳定性得到明显的提高,比仅采用纳米胶囊固定化酶的稳定性更高；可以有效地被多次回收和循环使用；在室温条件下,可以以湿润或者干燥的状态,长时间稳定的储存。这种基于单蛋白纳米胶囊技术,与BC载体相结合,成功制备了综合性能增强、重复循环使用性好的nOPH/BC复合体系,为开发敏感度高、稳定性好、实用性强的有机磷化合物体外检测和防护体系提供了新的可能。3.把单蛋白纳米胶囊固定化酶技术和无机载体固定化酶技术相结合,通过两步固定的方法,成功设计和制备了一种新型复合固定化酶体系,nOPH/介孔硅复合材料应用体系(nOPH/MS)。通过对游离酶和固定化酶进行DLS、TEM、红外光谱、以及氮气吸附-脱附等温测试(BET)和脱附孔径测试(BJH),对nOPH/MS复合体系的形貌和结构进行了表征。还对游离酶、nOPH以及nOPH/MS复合体系中酶的活性、热稳定性、有机溶剂稳定性和循环使用稳定性进行了评价。结果显示,以单蛋白纳米胶囊为构建单元,成功制备了具有生物活性的双重固定化酶体系。在该体系中,OPH的动力学参数Km和Kcat均升高,催化活性得到提升；其热稳定性和有机溶剂稳定性得到显着提高,比仅采用纳米胶囊固定化酶的稳定性更高；nOPH/MS复合体系可被有效地回收和循环使用。这种具有生物活性的双重固定化酶体系的成功制备,不仅增强了OPH的应用性,还为其他蛋白质和酶的固定化研究提供了新平台。4.在单蛋白纳米胶囊技术的平台上,引入原位沉淀聚合的方法,设计并制备了一类具有温度响应性能的蛋白纳米胶囊(nBSA)和辣根过氧化物酶纳米胶囊(nHRP)。采用基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱仪(MALDI-TOF MS)、TEM和DLS对BSA的修饰度,nBSA的形貌和结构,及其温度响应性能进行了表征。并用HeLa细胞对nBSA的体外安全性进行了初步评价。结果表明,通过改变NAS/BSA的比例,可在一定范围内实现对蛋白丙烯酰化程度的控制；通过调节NIPAM/BSA的比例,成功制备了粒径大小在7.4～17nm之间的nBSA,实现了对nBSA粒径的调控；制备了响应温度在33～41℃之间的nBSA;当环境温度高于响应温度时,nBSA出现粒径剧增的响应现象,其粒径大小较响应前增大16～33倍；细胞毒性实验结果显示,nBSA具有较低的细胞毒性。对nHRP进行表征结果显示：粒径大小为13.7nm单分散的nHRP;其在环境温度高于33℃时出现响应变化,其粒径可从13.7nm剧增到250nm左右,且具有可逆的响应性能；nHRP与游离HRP相比,其热稳定性明显提高；50℃时,将nHRP高速离心后,固定化酶可被多次有效地分离和回收。这种基于温度响应型蛋白纳米胶囊平台,整合酶的精细化固定、高效分离和回收于一体的新技术,为制备更经济的固定化酶体系提供了新思路。综合以上,本论文采用单蛋白纳米胶囊技术,成功设计和制备了几种新型固定化酶体系,并对各体系的综合性能以及其在不同领域的应用潜力进行了评估和探讨,为其他固定化酶体系的研究提供了新参考。(本文来源于《东华大学》期刊2013-03-01）
化酶体系论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
VD_3羟化酶(VD_3Hydroxylase,VDH)是一种P450单加氧酶,属于CYP107家族,能够催化维生素D_3的25位羟基化。铁氧化还原蛋白(Ferredoxin,FDX)和铁氧化还原蛋白还原酶(Ferredoxin reductase,FDR)是两个电子传递链蛋白,参与羟化反应中电子的传递。构建具有羟基化酶体系活性的重组大肠杆菌,为骨化醇类化合物的高效转化提供参考。分别构建重组质粒p ETDuet-1-fdr-fdx及p ACYCDuet-1-vdh,将两个相容性质粒同时转入大肠杆菌BL21(DE3)中。采用IPTG对重组大肠杆菌进行诱导,使其表达目的蛋白,利用SDS-PAGE检测其蛋白大小及可溶性。采用液体传代的方法研究质粒稳定性。酶切鉴定和测序证明重组质粒p ETDuet-1-fdr-fdx及p ACYCDuet-1-vdh构建成功。SDS-PAGE结果显示目的蛋白大小与预期一致。重组大肠杆菌可以将阿法骨化醇和艾地骨化醇中间体(AD-M07)分别转化成骨化叁醇和艾地骨化醇中间体(AD-M08),转化率分别为36. 10%和22. 87%,转化时间为12 h,比自养假诺卡氏菌缩短600%。重组大肠杆菌经传代50次,质粒稳定性达到92%以上,说明该重组大肠杆菌菌株稳定性较好。实验成功构建了具有羟基化酶体系活性的重组大肠杆菌,为高效转化阿法骨化醇和艾地骨化醇中间体(AD-M07)奠定了基础。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
化酶体系论文参考文献
[1].陈永志.基于蛋白纳米胶囊的双重固定化酶体系的构建与应用研究[D].华南理工大学.2019
[2].鲍张杰,陈向东,汪辉,任聪,练家惠.具有羟基化酶体系活性的重组大肠杆菌的构建[J].药物生物技术.2019
[3].吴晓晨,吕莉莉,韩祥生,李朝旭.自支撑蛋白质纳米纤维膜的制备及高活性固定化酶体系的构筑[C].中国化学会2017全国高分子学术论文报告会摘要集——主题B：生物大分子.2017
[4].刘薇.L-酪氨酸羟化酶的修饰及内含肽介导的双酶体系的研究[D].北京化工大学.2017
[5].王伟宸.超大孔微球固定化酶体系的构建与应用[D].中国科学院研究生院(过程工程研究所).2016
[6].张艳.纳米材料固定化酶体系的构筑及其在电化学传感器中的应用[D].上海交通大学.2013
[7].魏炜.基于单蛋白纳米胶囊的新型固定化酶体系的制备和性能研究[D].东华大学.2013
论文知识图
