论文摘要
为了评价牛坏死杆菌外膜蛋白43K OMP的免疫原性,试验利用大肠杆菌原核表达系统对牛坏死杆菌43K OMP基因进行表达,纯化目的蛋白免疫兔,制备牛坏死杆菌43K OMP多克隆抗体,并对其进行鉴定。对基因序列进行预测分析后,针对大肠杆菌稀有密码子优化合成该基因序列,克隆至pET-32a原核表达载体上,经异丙基硫代-β-D-半乳糖苷（IPTG）诱导表达及镍柱进行纯化,获得重组蛋白大小约为59 ku。重组蛋白经Western blotting鉴定后免疫兔,制备多克隆抗体。Western blot检测牛坏死杆菌43K OMP多克隆抗体与43K OMP重组蛋白具有很好的免疫原性。研究成功制备了牛坏死杆菌43K OMP多克隆抗体,为以43K OMP蛋白为基础的疫苗研究奠定基础。
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文章来源
类型: 期刊论文
作者: 贺显晶,王志慧,张爱辉,蒋剑成,张思瑶,王丽娜,肖佳薇,孙东波,郭东华
关键词: 坏死杆菌,原核表达
来源: 黑龙江八一农垦大学学报 2019年03期
年度: 2019
分类: 农业科技,基础科学
专业: 生物学,畜牧与动物医学
单位: 黑龙江八一农垦大学
基金: 国家自然科学基金资助项目(31572534),国家重点研发计划(2017YFD0502200)
分类号: S852.61
页码: 27-31+44
总页数: 6
文件大小: 269K
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