导读:本文包含了交换相互作用论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译，主要关键词:相互作用,色谱,铁氧体,胰脂酶,玻色子,营养盐,蛋白。
交换相互作用论文文献综述
刘阳平[1]（2018）在《交换相互作用对TN双自由基高场DNP性能的影响》一文中研究指出动态核极化(DNP)是克服MAS-NMR技术低灵敏性的最有效方法。交叉(CE)机制是增强核极化最有效的方法。CE机制要求两个相互作用的电子自旋,因此双自由基是极化剂的首选。在众多双自由基中,由全取代叁苯甲基(trityl)自由基和氮氧自由基组成的TN双自由基凸显出DNP增强优势,主要缘于以下原因:(1)TN双自由基具有理想的EPR频率(本文来源于《2018第二十届全国波谱学学术年会会议论文摘要集》期刊2018-10-12）
朱松标,张文浩,师晓萌,赵诞,李海涛[2]（2017）在《应用氢氘交换质谱研究蛋白相互作用以及翻译后修饰》一文中研究指出通过测定蛋白质肽骨架酰胺键中氢与溶剂中氘的交换速度,氢氘交换质谱可以提供蛋白结构和构象的信息,成为研究蛋白与配体相互作用、翻译后修饰对蛋白构象影响的重要工具[1]。为了推进氢氘交换质谱在结构生物学中的应用,我们分别优化了纳流和微流色谱系统,利用高分辨率质谱仪检测蛋白质氢氘交换的产物,并利用这些改进过的工作流程研究了蛋白配体相互作用以及翻译后修饰对蛋白构象的影响。组蛋白阅读子识别组蛋白修饰是表观遗传学调控中的一个关键机制。脊椎动物特异的核蛋白BAHD1通过促进异染色质的形成来调控特定基因的沉默过程,我们的研究发现BAHD1的BAH结构域是一个H3K27me3结合模体,并且通过氢氘交换质谱分析了BAH结构域中与H315-42K27me3肽段结合的关键区域,发现位于"633-653","666-691"和"674-698"的叁个肽段,在H3K27me3配体存在的情况下,氢氘交换的速率明显减慢,提示这叁个肽段参与了组蛋白的识别过程。而BAH结构域中的其他肽段,其氘代的速率在结合到组蛋白配体时没有明显的变化(图1)。结构模拟分析这叁个肽段,发现其形成了一个可以与甲基化赖氨酸结合的由叁个芳香族氨基酸组成的口袋。将这叁个残基突变为A后,体外和体内实验均表明突变后的BAHD1失去了与H3K27me3配体结合的性质,证明BAHD1蛋白中的BAH结构域是一个H3K27me3的阅读子,并通过氢氘交换质谱发现了关键结合区域[2]。目前我们正在开发高通量的方法研究翻译后修饰对蛋白结构的影响。我们早期的工作发现苹果酸脱氢酶(MDH)的第275位半胱氨酸发生谷胱甘肽化修饰以后,导致MDH酶活的丧失[3]。通过氢氘交换质谱,我们分别分析了谷胱甘肽化修饰与未修饰的MDH蛋白构象的差异,从而发现谷胱甘肽化修饰导致的构象变化和酶活性丧失之间的关系。我们还将应用氢氘交换质谱研究其它翻译后修饰对蛋白构象的影响包括泛素化和乙酰化。(本文来源于《第叁届全国质谱分析学术报告会摘要集-分会场2：蛋白组学与代谢组学》期刊2017-12-09）
[3]（2015）在《上海硅酸盐所稀土正铁氧体RFeO_3晶体取得重要进展-交换相互作用的超快光学调控》一文中研究指出作为一种重要的磁功能材料,正交钙钛矿结构RFeO3(R为稀土元素)稀土铁氧体具有独特的磁性能,在稀土铁氧体中发现的激光诱导超快自旋重取向和多铁、磁电材料的发现,使稀土铁氧体成为凝聚态和材料物理中研究的热点。高质量的RFeO3晶体制备,成为现代磁光和光磁研究的一个重要需求。中国科学院上海硅酸盐研究所武安华研究员等在国内率先开展浮区法生长磁光晶体RFeO3的研究工作。针对不同组成(本文来源于《硅酸盐通报》期刊2015年10期）
李骁,赵华,李映辉[4]（2015）在《旋转层合圆柱壳体模态相互作用及能量交换机理》一文中研究指出考虑几何非线性建立旋转层合圆柱壳体的非线性动力学方程。选取一个轴对称模态和一个非对称模态作为其近似位移函数,进而得到其非线性双模态振动的动能和势能表达式,从而得到该类结构的Hamilton系统。基于其双模态振动方程分析,得到轴对称模态与非对称模态在振动能量一定时,不同初始条件下的模态位移变化规律。采用摄动理论研究其非线性双模态的内共振特性。为了消除共振项的影响,通过正则变换将Hamilton函数写成以作用量变量和角变量表示的函数,进一步构造随着共振转动的坐标系;采用平均法消除系统的快变量,得到了描述系统内共振的平均化等效单自由度系统。通过系统在理想内共振和近共振条件下的相轨迹的定性性质,揭示内共振时的模态相互作用及能量交换现象,数值积分结果验证了摄动解的正确性。(本文来源于《第十五届全国非线性振动暨第十二届全国非线性动力学和运动稳定性学术会议摘要集》期刊2015-05-08）
张焕[5]（2015）在《双势阱中超冷玻色子间的超交换相互作用》一文中研究指出自从1995年在碱金属稀薄气体中实现了玻色爱因斯坦凝聚(BEC)以后,BEC作为一种新型的物质形态,成为了量子光学与冷原子物理领域中的研究重点,并且在量子信息和精密测量领域中有着十分重要的应用。与传统晶体相比,近几年实验上利用超冷原子构造的量子晶体具有不含杂质,更加完美并且人为可控等诸多优点。利用激光将超冷原子束缚在光晶格中形成的量子晶体,并且可以通过人为的调节激光器的频率、激光的强度、激光的偏振来改变量子晶体的各方面的性质,还可以通过调节磁场的Feshbach共振来改变粒子间的散射长度从而也可以达到改变晶格的各方面性质的目的。基于双势阱中超冷玻色子这样一个简单模型,为了更好地理解双势阱中超冷玻色子之间超交换相互作用,本文通过双格点的玻色-哈伯德模型(two-site Bose-Hubbard model)中的哈密顿量来计算有限温度下自旋结构因子和密度结构因子与温度的关系。自旋结构因子可以表明自旋激发与温度的关系,密度结构因子可以表明密度激发与温度的关系,自旋激发是超交换相互作用的响应,由于密度激发和自旋激发的不共存性,密度结构因子也从另一个角度说明了系统中存在超交换相互作用。所以通过这个模型可以更好的理解双势阱中超交换相互作用。本文通过计算发现白旋激发与密度激发受温度的影响颇大。当温度为零时,仅在低频率下发生自旋激发,随着温度的升高时,低频率下发生自旋激发减少,高频率下发生白旋激发增多。并且计算了密度结构因子发现在频率空间,温度为零的极限条件下,密度激发在低频率处消失。当温度升高时,密度激发在高频处消失。自旋激发强时,密度激发就弱,反之亦然,因此密度结构因子的讨论结果也从另一方面证明了自旋结构因子中得到的结果。本文共分六章,第一章简述了超冷原子物理的研究进展,玻色爱因斯坦凝聚,光晶格的实现和实验上的制备方法以及BCS BEC渡越。第二章简述了双势阱模型,玻色哈伯德模型以及超交换相互作用。第叁章介绍了和白旋关联和自旋磁化率,第四章和第六章是本文的主要工作,第四章主要从双势阱模型中的超冷原子入手,计算在双格点的玻色哈伯德模型下的哈密顿量,计算出哈密顿量的本征值和本征函。第五章我们利用哈密顿本征值和本征函计算自旋结构因子,讨论了正频率时自旋激发与温度的关系,第六章同样利用哈密顿量和本征函来计算密度结构因子,讨论了密度激发与温度的关系,并且对比白旋结构因子和密度结构因子这两者的积分值随温度变化关系,说明了密度激发和自旋激发在反应超交换相互作用上的一致性。(本文来源于《大连理工大学》期刊2015-05-01）
操满,傅家楠,周子然,邓兵,王雨春[6]（2015）在《叁峡库区典型干-支流相互作用过程中的营养盐交换:以梅溪河为例》一文中研究指出叁峡水库建成以后,梅溪河库湾多次发生水华现象,为研究干流水体倒灌对库湾营养盐的影响,于2012年8月至2013年7月对受干流回水影响的梅溪河进行了详细的现场监测.结果表明,叁峡水库在不同的水位调度时期,梅溪河库湾水体均表现为分层异向流动;受长江干流倒灌影响,梅溪河库湾营养盐分布季节变化显着,DIN的年倒灌净通量约为5 478.02 t,DIP的年倒灌净通量约为234.04 t,DSi的年倒灌净通量约为5 935.22 t,长江干流每年对梅溪河DIN、DIP、DSi的补给量分别约为源头输入量的2.37倍、4.32倍和1.33倍;干流倒灌对库湾营养盐分布的影响不仅局限在河口区域,对梅溪河中上游的营养盐分布也将造成影响,干流倒灌对库湾P的补给将对库湾P限制起到缓解作用,为藻类的暴发提供必要条件.(本文来源于《环境科学》期刊2015年04期）
王康,郝冬霞,齐树亭,马光辉[7]（2014）在《基于氢氘交换核磁共振技术研究蛋白质与阳离子交换介质的相互作用》一文中研究指出原位实时捕捉多孔介质内的蛋白结构变化信息是蛋白质层析失活机理研究中的难点。为此,本文发展了蛋白质氢氘交换与核磁共振(Nuclear magnetic resonance,NMR)相结合的新型蛋白质液固界面表征路线。研究了溶菌酶在溶液态以及在阳离子交换介质内部吸附态时的去折迭行为,并揭示了蛋白与阳离子交换介质(SP Sepharose FF)相互作用机理。溶液态溶菌酶的一维核磁共振氢谱动力学显示蛋白质去折迭可导致残基暴露进而加快氢氘交换速率。吸附态溶菌酶的二维氢-氢全相关谱图(Total correlation spectroscopy,TOCSY)以及残基峰强度显示,溶菌酶在吸附态时的去折迭呈区域性,无规则卷曲(Coil,bend,and turn)片段的酰胺氢信号更容易失去,而二级结构域(α-helix,β-sheet)对酰胺氢信号保护更好。最终,利用蛋白表面静电势模拟计算结合氢氘标记的蛋白核核磁数据可确定出溶菌酶与阳离子交换介质的作用位点。这对于深刻理解层析过程中蛋白与层析介质微观作用机理以及层析过程中吸附剂的选择、设计具有重要意义,也为获取蛋白质与生物材料之间相互作用研究提供新的有效工具。(本文来源于《生物工程学报》期刊2014年09期）
卢丽,李进,金少鸿,胡昌勤[8]（2014）在《联合使用反相液相色谱,柱切换以及两性离子交换-反相亲水性相互作用混合模式色谱-质谱法分析抗生素中的杂质(英文)》一文中研究指出建立并优化了一种二维柱切换、高效液相色谱-质谱联用(LC-MS/MS)系统,用于分析抗生素及其有关物质。在一维色谱中,采用两性离子交换-反相亲水性相互作用(ZIC-RP-HILIC)混合模式色谱柱对目标杂质进行分离,并采用液质联用技术(LC-MS/MS)进行检测。在二维色谱中,采用常规的反相LC色谱柱对供试品及其杂质进行分析。ZIC-RP-HILIC混合模式色谱系统的流动相为一种适用于LC-MS/MS的可挥发性缓冲盐,能够提高杂质的离子化效率,便于对目标杂质进行结构解析。直接采用ZIC-RP-HILIC-MS系统,对使用离子对反相色谱分离的抗生素杂质进行定性分析。ZIC-RP-HILIC混合模式色谱与反相LC色谱系统之间的正交性,进一步保证了杂质检测的全面性。此方法的优势体现在对青霉素V钾,苯唑青霉素钠、头孢曲松钠的杂质分析中。另外,该方法便于进行抗生素的杂质谱分析,并可用于其它药物的杂质分析。(本文来源于《Journal of Chinese Pharmaceutical Sciences》期刊2014年02期）
陆海荣,黄青山[9]（2013）在《氢氘交换质谱技术及其在蛋白质相互作用研究中的应用》一文中研究指出氢氘交换质谱法(hydrogen/deuterium exchange mass spectrometry,H/DX-MS)是一种研究蛋白质空间构象的新技术,蛋白质主链氨基氢原子和重水溶液(D2O)中氘原子的交换过程可用来研究蛋白质空间结构。H/DX-MS包括五个基本步骤:样品氢氘交换反应、终止反应、样品酶解、质谱检测和数据分析。目前,该技术已被广泛应用于蛋白质的结构、结构动态变化及蛋白质相互作用等方面的研究,与经典的X-射线蛋白质结构研究方法形成互补。文章介绍了H/DX-MS的基本原理和技术流程,并综述了H/DX-MS在蛋白质相互作用研究中的应用情况。(本文来源于《生物物理学报》期刊2013年11期）
孙江彦[10]（2013）在《蔗糖酯—蛋白质相互作用对脂肪酶催化酯交换反应的影响》一文中研究指出本文研究了醇溶液体系中蔗糖酯修饰猪胰脂酶（Porcine Pancreas Lipase，PPLipase）的条件，并在溶剂体系和无溶剂体系中考察了修饰酶催化酯交换的行为，还在溶剂体系中研究了S1170和S1670修饰的猪胰脂酶（S1170-PPLipase和S1670-PPLipase）催化酯交换反应的动力学特性。30℃下40min即可完成蔗糖酯对猪胰脂酶的修饰，但不同蔗糖酯修饰的最佳条件并不相同。S370修饰的最佳条件是添加量5%(m/m)，醇水比1:3(v/v)；S570修饰的最佳条件是添加量5%（m/m），醇水比1:2(v/v)；S770修饰的最优条件是添加量15%（m/m），醇水比1:3(v/v)；S970修饰的最优条件是添加量20%(m/m)，醇水比1:3(v/v)；S1170修饰的最优条件是添加量15%(m/m)，醇水比1:3(v/v)；S1670修饰的最优条件是添加量5%(m/m)，醇水比1:3(v/v)。酶的热稳定性实验得出，六种蔗糖酯修饰的猪胰脂酶在40℃-80℃间催化反应活性都高于未修饰酶，在50℃-70℃间，修饰酶均有较好的催化活性。溶剂体系下，采用茶油与软脂酸为原料，考察修饰酶催化酯交换反应的规律。PPLipase的酯交换量随酶添加量的增加而增大；修饰酶的酯交换量均在4h内随着添加量的增加而增大，6h基本达到平衡，且此时酶添加量15%、20%、25%的酯交换量均能达到25.0%，PPLipase和修饰酶的最佳添加量均为15%。酶添加量15%时，修饰酶在50℃、60℃、70℃反应均能提高酯交换量，且相同酯交换量时，修饰酶的酰基位移率不高于PPLipase酰基位移率。无溶剂体系下酯交换结果表明：在60℃反应，修饰酶在添加量15%、20%、25%，反应4h后酯交换量基本不再变化，且相同酯交换量时，添加量15%时酰基位移率较小。PPLipase的酯交换量随酶添加量增加而增大，修饰酶与PPLipase的最佳酶添加量均为15%。酶添加量15%时，修饰酶在50℃、60℃、70℃反应均能提高催化的酯交换量，且相同温度下，修饰酶的酰基位移率不高于PPLipase酰基位移率。在溶剂体系下，采用OOO与P为反应底物，根据溶剂体系中物料平衡推导出反应体系各成分浓度与反应速率和反应时间的关系。由实验方程得出S1170-PPLipase催化反应的平均速率常数K=1.0×10-4[L2/(mmol h g酶)]，S1670-PPLipase催化反应的平均速率常数K=8.0×10-5[L2/(mmol h g酶)]， PPLipase催化反应的平均速率常数K=1.64×10-5[L2/(mmol h g酶)]，根据方程对底物浓度进行预测，并对预测值进行验证，发现验证值与预测值吻合良好。(本文来源于《河南工业大学》期刊2013-05-01）
交换相互作用论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
通过测定蛋白质肽骨架酰胺键中氢与溶剂中氘的交换速度,氢氘交换质谱可以提供蛋白结构和构象的信息,成为研究蛋白与配体相互作用、翻译后修饰对蛋白构象影响的重要工具[1]。为了推进氢氘交换质谱在结构生物学中的应用,我们分别优化了纳流和微流色谱系统,利用高分辨率质谱仪检测蛋白质氢氘交换的产物,并利用这些改进过的工作流程研究了蛋白配体相互作用以及翻译后修饰对蛋白构象的影响。组蛋白阅读子识别组蛋白修饰是表观遗传学调控中的一个关键机制。脊椎动物特异的核蛋白BAHD1通过促进异染色质的形成来调控特定基因的沉默过程,我们的研究发现BAHD1的BAH结构域是一个H3K27me3结合模体,并且通过氢氘交换质谱分析了BAH结构域中与H315-42K27me3肽段结合的关键区域,发现位于"633-653","666-691"和"674-698"的叁个肽段,在H3K27me3配体存在的情况下,氢氘交换的速率明显减慢,提示这叁个肽段参与了组蛋白的识别过程。而BAH结构域中的其他肽段,其氘代的速率在结合到组蛋白配体时没有明显的变化(图1)。结构模拟分析这叁个肽段,发现其形成了一个可以与甲基化赖氨酸结合的由叁个芳香族氨基酸组成的口袋。将这叁个残基突变为A后,体外和体内实验均表明突变后的BAHD1失去了与H3K27me3配体结合的性质,证明BAHD1蛋白中的BAH结构域是一个H3K27me3的阅读子,并通过氢氘交换质谱发现了关键结合区域[2]。目前我们正在开发高通量的方法研究翻译后修饰对蛋白结构的影响。我们早期的工作发现苹果酸脱氢酶(MDH)的第275位半胱氨酸发生谷胱甘肽化修饰以后,导致MDH酶活的丧失[3]。通过氢氘交换质谱,我们分别分析了谷胱甘肽化修饰与未修饰的MDH蛋白构象的差异,从而发现谷胱甘肽化修饰导致的构象变化和酶活性丧失之间的关系。我们还将应用氢氘交换质谱研究其它翻译后修饰对蛋白构象的影响包括泛素化和乙酰化。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
交换相互作用论文参考文献
[1].刘阳平.交换相互作用对TN双自由基高场DNP性能的影响[C].2018第二十届全国波谱学学术年会会议论文摘要集.2018
[2].朱松标,张文浩,师晓萌,赵诞,李海涛.应用氢氘交换质谱研究蛋白相互作用以及翻译后修饰[C].第叁届全国质谱分析学术报告会摘要集-分会场2：蛋白组学与代谢组学.2017
[3]..上海硅酸盐所稀土正铁氧体RFeO_3晶体取得重要进展-交换相互作用的超快光学调控[J].硅酸盐通报.2015
[4].李骁,赵华,李映辉.旋转层合圆柱壳体模态相互作用及能量交换机理[C].第十五届全国非线性振动暨第十二届全国非线性动力学和运动稳定性学术会议摘要集.2015
[5].张焕.双势阱中超冷玻色子间的超交换相互作用[D].大连理工大学.2015
[6].操满,傅家楠,周子然,邓兵,王雨春.叁峡库区典型干-支流相互作用过程中的营养盐交换:以梅溪河为例[J].环境科学.2015
[7].王康,郝冬霞,齐树亭,马光辉.基于氢氘交换核磁共振技术研究蛋白质与阳离子交换介质的相互作用[J].生物工程学报.2014
[8].卢丽,李进,金少鸿,胡昌勤.联合使用反相液相色谱,柱切换以及两性离子交换-反相亲水性相互作用混合模式色谱-质谱法分析抗生素中的杂质(英文)[J].JournalofChinesePharmaceuticalSciences.2014
[9].陆海荣,黄青山.氢氘交换质谱技术及其在蛋白质相互作用研究中的应用[J].生物物理学报.2013
[10].孙江彦.蔗糖酯—蛋白质相互作用对脂肪酶催化酯交换反应的影响[D].河南工业大学.2013
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