导读:本文包含了可溶性分析论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:大豆,BR,GmRAV蛋白,原核表达
可溶性分析论文文献综述
杨春亮,孙浩航,张涵朔,赵琳[1]（2016）在《大豆GmRAV基因参与BR信号传导途径及重组蛋白可溶性分析》一文中研究指出对大豆东农42喷施表油菜素内酯(epi BL),进行GmRAV定量,研究油菜素内酯(BR)对GmRAV基因表达的影响,同时对T5代GmRAVox烟草外源添加epi BL,研究GmRAV基因是否也参与BR信号从而抑制植物的生长发育。结果表明:BR抑制GmRAV基因表达,并且外源添加epiBL并未促进GmRAVox烟草植株茎延伸,表明GmRAV可能为BR促进植物的生长发育信号传导途径的负调节因子。同时,将大豆中已克隆的GmRAV基因克隆到原核表达载体p ET28a上,构建与His标签融合的重组蛋白pET28a-GmRAV质粒,转化大肠杆菌BL21(DE3)中,对其进行37℃、28℃两种不同温度下0.5mmol·L~(-1)IPTG诱导,诱导时间为6 h。SDS-PAGE电泳结果表明:分子量大约为40 kDa的重组蛋白在不同温度下均表达,低温可以明显增强GmRAV蛋白的可溶性。(本文来源于《大豆科学》期刊2016年06期）
周景明,李鹏飞,张改平,祁艳华,裴艳艳[2]（2015）在《猪瘟病毒E2蛋白在大肠杆菌中的表达及其可溶性分析》一文中研究指出旨在表达出囊膜糖蛋白E2,为猪瘟病毒的亚单位标记疫苗研制、血清学诊断等提供依据。以pMD-18T-E2为模板,扩增猪瘟病毒E2基因,克隆至原核表达载体pET-28a,构建重组原核表达质粒pET-28a-E2,并在大肠杆菌Rosetta(DE3)中诱导表达。结果显示,通过SDS-PAGE凝胶电泳可检测到46ku的蛋白条带,与预期结果一致;目的蛋白主要以包涵体形式存在。将E2蛋白变性纯化后,分别采用透析复性和稀释复性2种方法进行复性,成功得到可溶性E2蛋白。(本文来源于《西北农业学报》期刊2015年11期）
杜丽娟,李克生,杜惠芬,付宝权,连晓雯[3]（2012）在《单核增生性李氏杆菌溶血素的原核表达及可溶性分析》一文中研究指出对单核增生性李氏杆菌的主要毒力基因hlyA进行大肠杆菌原核表达,分析其表达蛋白的可溶性并纯化。根据hlyA基因设计特异性引物,细菌煮沸破裂提取基因组,PCR扩增出目的条带。连接转化至克隆载体pMD18-T,测序正确后连接表达载体pET-30a(+),酶切和PCR鉴定正确后转化至BL21(DE3),构建重组质粒pET-30a-hlyA。IPTG诱导表达蛋白,并分析其可溶性。PCR扩增的hlyA基因全长约1 600 bp,成功构建了重组质粒pET-30a-hlyA,转化大肠杆菌诱导表达了溶血素蛋白,SDS-PAGE分析表达产物,结果显示表达的蛋白分子量约为60 kD,以可溶性和包涵体2种形式存在,且以可溶性为主要形式。成功克隆和表达了单核细胞增生性李氏杆菌hlyA基因和溶血素蛋白,并得到纯化蛋白。(本文来源于《吉林农业大学学报》期刊2012年02期）
可溶性分析论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
旨在表达出囊膜糖蛋白E2,为猪瘟病毒的亚单位标记疫苗研制、血清学诊断等提供依据。以pMD-18T-E2为模板,扩增猪瘟病毒E2基因,克隆至原核表达载体pET-28a,构建重组原核表达质粒pET-28a-E2,并在大肠杆菌Rosetta(DE3)中诱导表达。结果显示,通过SDS-PAGE凝胶电泳可检测到46ku的蛋白条带,与预期结果一致;目的蛋白主要以包涵体形式存在。将E2蛋白变性纯化后,分别采用透析复性和稀释复性2种方法进行复性,成功得到可溶性E2蛋白。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
可溶性分析论文参考文献
[1].杨春亮,孙浩航,张涵朔,赵琳.大豆GmRAV基因参与BR信号传导途径及重组蛋白可溶性分析[J].大豆科学.2016
[2].周景明,李鹏飞,张改平,祁艳华,裴艳艳.猪瘟病毒E2蛋白在大肠杆菌中的表达及其可溶性分析[J].西北农业学报.2015
[3].杜丽娟,李克生,杜惠芬,付宝权,连晓雯.单核增生性李氏杆菌溶血素的原核表达及可溶性分析[J].吉林农业大学学报.2012