潘子君（天津体育学院天津301600）
摘要:线粒体为细胞的生命活动提供基本能量。氧化磷酸化过程的线粒体呼吸链位于线粒体内膜上，内膜上的呼吸链酶传递氢和电子到ATP酶复合体，用于合成能量及维持跨内膜氢离子梯度循环。细胞生存所需能量的９５％由线粒体呼吸链提供，主要由位于线粒体内膜上的５个复合体组成的线粒体呼吸链酶完成，即NADPH-泛醌还原酶、琥珀酸－泛醌还原酶、泛醌-细胞色素c还原酶、细胞色素c氧化酶及ATP合成酶。
关键词:NADPH-泛醌还原酶；琥珀酸－泛醌还原酶；泛醌-细胞色素c还原酶；细胞色素c氧化酶（COX）；ATP合成酶
中图分类号：G633.67文献标识码：A文章编号：ISSN1672-6715（2018）06-070-01
细胞是生物体基本的结构和功能单位。线粒体是细胞内由两层膜包被的半自主细胞器，除了参与细胞生长、分化、信息传递和凋亡等过程，还是细胞内氧化磷酸化和合成三磷酸腺苷（ATP）的主要场所。细胞生存所需能量的９５％由线粒体呼吸链提供，主要由位于线粒体内膜上的5个复合物组成的线粒体呼吸链酶完成。
1复合体I（Complexl）——NADH-泛醌还原酶
线粒体复合体Ⅰ是线粒体呼吸链中首个，也是最大的膜蛋白复合体，含有1个FMN和至少6个铁硫蛋白。为氧化磷酸化-电子呼吸链入口点，2个电子从NADH进入电子传递链至泛醌，并伴有4个质子由线粒体基质释放到膜间隙。继而再通过复合体Ⅲ和Ⅳ的协作，完成10个质子的跨膜易位，形成跨内膜氢质子梯度，最终为复合体Ⅴ合成ATP提供动力[1]。
2复合体II（ComplexII）——琥珀酸-泛醌还原酶
线粒体复合体Ⅱ是三羧酸循环和有氧呼吸中一个完整的膜蛋白质复合体，含有1个FAD，1个铁硫蛋白和1个血红素b（cytb556）。三羧酸循环中，线粒体复合体Ⅱ催化琥珀酸到延胡索酸，同时与泛醌耦合传递２个电子到FAD，然后单独穿过Fe-S集群，再通过ｂ血红素，从而完成电子由琥珀酸传递给泛醌[2]。
3复合体III（ComplexIII）——泛醌-细胞色素c还原酶
线粒体复合体Ⅲ是一个多亚基的膜蛋白质复合体，有3个Redox中心,即细胞色素b566、b562和细胞色素c1,以及1个[2Fe-S]和2个分开的半醌结合位点（Q0和Qi）。其作用是催化电子从辅酶Q传给细胞色素c，每转移一对电子，同时将4个质子由线粒体基质泵至膜间隙。UQH2是复合体III的Q循环的电子供体，细胞色素C是电子受体。
4复合体IV（ComplexIV）——细胞色素c氧化酶
线粒体复合体Ⅳ是血红素铜氧化酶家族（HCO）的成员，其将由复合体Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ传递的电子给氧分子，同时耦合膜内外质子的易位，最终被氧化，并伴随一分子水生成[3]。在线粒体复合体Ⅳ中存在2条质子通道:基质中的质子利用一条通道到达Fe-Cu中心，并还原氧分子生成水；借助另一条通道进入膜间隙，传递一个电子到Fe-Cu中心，同时伴随着一个基质中的质子传递到膜间隙[3]。
5复合体V（ComplexV）——ATP合成酶
线粒体复合体Ⅴ是一个具有多个亚基的蛋白质复合体，由凸出于线粒体膜外的可溶性部分F1和嵌在线粒体内膜的F0组成主要功能区域，且不同来源的线粒体复合体Ⅴ的组成结构基本相同。ATP合酶的功能是利用从膜间隙穿过线粒体内膜形成的梯度质子流通过F0产生能量，进而在F1区域结合ADP和无机磷酸Pi合成ATP。这种由质子梯度带动质子移动的动力包含pH值差和电子膜电位差两部分[4]，其释放的能量推动转子及定子两个结构的旋转。
6线粒体呼吸链超复合体（respiratorysupramolecularcomplexes）
线粒体呼吸链在发挥功能时,各个复合体只有密切配合才能够高效地完成电子传递,仅仅依靠Q在复合体I/复合体II和复合体III的自由扩散或者cytc在复合体III和复合体IV之间的自由扩散是无法实现实验所观测到的快速反应，因此不难推测四个线粒体复合体之间存在着一定的相互作用。关于线粒体呼吸链复合体的相互关系存在两种假说:流动模型和固定模型。现在有很多证据支持固定模型[5]。
线粒体是真核细胞中最重要的细胞器，是细胞有氧呼吸的主要场所。线粒体呼吸链的结构生物学研究对于彻底了解电子传递和能量转化的机理至关重要。现今，线粒体呼吸链复合体I、II、III、IV、V的结构和功能已被广泛研究，对于线粒体呼吸链复合体的相互关系的研究，对于我们进一步了解线粒体呼吸链蛋白工作机制有重要的意义。
参考文献：
[1]WattIN,MontgomeryMG,RunswickMJ,etal.Bioenergeticcostofmakinganadenosinetriphosphatemoleculeinanimalmitochondrial.[J].ProcNatlAcadSciUSA,2010,107(39):16823-16827.
[2]SunF,HuoX,ZhaiY,etal.CrystalstructureofmitochondrialrespiratorymembraneproteincomplexII.[J].Cell,2005,121(7):1043-1057.
[3]BrzezinskiP,GennisRB,Cytochromecoxidase:excitingprogressandremainingmysteries.[J].BioenergBiomembr,2008,40(5):5521-531.
[4]SavittJM,DawsonVL,DawsonTM.DiagnosisandtreatmentofParkinsondisease:moleculestomedicine.[J].ClinInvest,2006,116(7):1744-1754.
[5]BoekemaEJ,BraunHP.Supramolecularstructureofthemitochondrialoxidativephosphorylationsystem.[J].BiolChem,2007,282:1-4.