导读:本文包含了甘露糖苷酶论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译，主要关键词:糖苷酶,甘露,内质网,胰蛋白酶,质粒,糖苷,家族。
甘露糖苷酶论文文献综述
袁昊林,吴玉保,杨阳,贺万丽,赵佩佩[1]（2019）在《甘露糖苷酶抑制剂Kifunensine的改进合成方法》一文中研究指出Kifunensine是一种从名为Kitasatosporia kifunense的放线菌中分离出来的生物碱,它是一种中性、稳定的化合物,同时也是甘露糖苷酶I的有效抑制剂,目前被广泛用于药物研发领域,具有很高的商业价值,但是它的合成制备非常困难,存在收率低、合成成本高等问题。本文对其合成方法进行了研究,以廉价易得的L-古洛糖酸-γ-内酯为原料,经过一系列转化得到Kifunensine。该操作中多个步骤可以用一锅法投料,操作简便,总产率为4. 8%。本文的方法为Kifunensine的大规模制备提供了新的思路。(本文来源于《化学通报》期刊2019年11期）
侯惠静,吴子健,石振鹏,姜宇峰[2]（2019）在《β-甘露糖苷酶酶解对HOVM结构与胰蛋白酶抑制活性的影响》一文中研究指出通过苯酚-硫酸法、8-苯氨基-1-萘磺酸(8-Anilino-1-naphthalenesulfonic acid,ANS)荧光探针法以及圆二色谱法检测分析β-甘露糖苷酶酶解处理鸡卵类黏蛋白(hen-egg ovomucoid,HOVM)上的糖基部分后,HOVM中糖基含量变化与蛋白的表面疏水性、二级结构组成以及HOVM对胰蛋白酶抑制活力之间的关系。研究结果表明:β-甘露糖苷酶酶处理降低了HOVM中糖基部分的含量,会逐步提高HOVM对胰蛋白酶的抑制活力,同时对于二级结构组成的影响不是很显着,但是随着糖基含量的降低,HOVM中无规则卷曲的含量降低与胰蛋白酶的抑制率逐渐增高具有显着的相关性。(本文来源于《食品研究与开发》期刊2019年04期）
郝鑫,田立莉,王琳博,哈斯阿古拉,郝金凤[3]（2018）在《甜瓜α-甘露糖苷酶亚家族基因的克隆及分析》一文中研究指出在植物体中,α-甘露糖苷酶(α-man,α-mannosidase)是N-聚糖加工、修饰的关键酶,而N聚糖的加工对于植物生长发育是必不可少的,同时在果实成熟过程中起着重要作用。对甜瓜Ⅱ类α-甘露糖苷酶家族基因的结构特点和表达模式进行分析,为探讨α-甘露糖苷酶基因家族各成员在甜瓜不同组织器官发育中可能存在的作用奠定基础。本研究以甜瓜品种河套蜜瓜为材料,采用RT-PCR方法克隆了该家族的3个成员:Cm MAN1、Cm MAN2和Cm MAN3的全长c DNA,应用生物信息学方法对其相应蛋白质的理化性质、系统发育、保守基序进行了分析。分析研究表明,Cm MAN1、Cm MAN2和Cm MAN3的开放阅读框分别为3 063 bp、3 483 bp和3 024 bp,分别编码1 020、1 160和1 007个氨基酸,均为酸性蛋白质,且在不同物种间具有高度保守性。利用RT-q PCR方法检测了这些基因的表达模式,发现Cm MAN1在成熟甜瓜果实中表达量最高,Cm MAN2在叶、花和子房中表达量相对较高,Cm MAN3在子房中表达量较高,表明α-甘露糖苷酶各基因在甜瓜发育中可能具有不同的作用。(本文来源于《基因组学与应用生物学》期刊2018年09期）
杨帆,李鹤,杨兰,李宪臻[4]（2018）在《一种新型α-甘露糖苷酶的异源表达及酶学性质表征》一文中研究指出从一株性能优良的黄原胶降解菌Microbacteriumsp.XT11中克隆出α-甘露糖苷酶的编码基因MiMan。该基因大小为3 042bp,编码理论分子质量为112.4ku的蛋白质,该酶204~1 006aa为糖苷水解酶GH38家族催化域。融合His亲和纯化标签的MiMan能够在大肠杆菌中高水平可溶性表达,纯化回收率达8.96%。酶学性质分析结果表明,该酶最适反应温度为40℃,最适反应pH为7.0。该酶在碱性环境具有很强的耐受力,能够耐受的最高pH达12.0。(本文来源于《大连工业大学学报》期刊2018年05期）
熊静[5]（2018）在《Ca~(2+)对α-1,2-甘露糖苷酶活性影响的分子动力学模拟研究》一文中研究指出采用分子动力学模拟方法讨论了Ca~(2+)对α-1,2-甘露糖苷水解酶(Bt3990)催化性能的影响,以及Bt3990与底物分子的相互作用方式,并测试了删除活性中心Ca~(2+)对酶-底物复合物结构的影响。研究结果表明,当Bt3990活性中心含有Ca~(2+)时酶的体系结构很稳定,同时Ca~(2+)有助于使具有催化功能的残基处于特定的位置,便于其发挥催化作用。Ca~(2+)能促使底物偏离基态构象稳定在近似进攻构象。当Bt3990活性中心失去Ca~(2+)时,酶的体系结构不再稳定。(本文来源于《化学研究与应用》期刊2018年07期）
王铎,孙春玉,陈静,王义[6]（2018）在《真核生物α-甘露糖苷酶生物信息学分析》一文中研究指出α-甘露糖苷酶(α-mannosidase,α-Man)是真核生物蛋白质N-聚糖修饰的关键酶,其对甘露糖残基的修剪过程是糖蛋白N-糖链复杂化的必要步骤,对蛋白质的合成及正确构象的折迭起决定性作用。根据α-Man的功能特异性,其一般被分为糖基水解酶38家族(glycosyl hydrolase 38 family,GH38)、糖基水解酶47家族(glycosyl hydrolase 47 family,GH47)两个家族。利用生物信息学分析GH38家族与GH47家族在进化上的关系和氨基酸序列保守性以及不同物种内质网Ⅰ型甘露糖苷酶(endoplasmic reticulum ManⅠ,ERManⅠ)的理化性质、结构特点、功能特征后发现,GH47家族比GH38家族在进化上更早且保守性更好;α-Man基因在不同物种中长度存在明显差异,物种越高等基因平均长度越长;真核生物ERManⅠ均为亲水性不稳定蛋白质,其氨基酸序列存在跨膜螺旋并含有信号肽,且蛋白质空间构像为桶状,包含Ca~(2+)结合位点。文中对α-Man的生物信息学分析可以为研究α-Man在生命过程中的作用提供重要的信息。(本文来源于《生命科学研究》期刊2018年03期）
王铎,张美萍,王义[7]（2018）在《α-甘露糖苷酶的研究进展》一文中研究指出α-甘露糖苷酶(α-mannosidase,α-Man)是真核生物蛋白质N-聚糖修饰的关键酶,其对甘露糖残基的修剪过程是糖蛋白N-糖链复杂化的必要步骤,对蛋白质的合成及正确构象的折迭起决定性作用。N-聚糖的修饰过程包括高甘露糖的修饰与复杂型甘露糖合成两种,α-Man同时参与这两种修饰过程,并发挥重要作用。现重点介绍α-Man的分类、α-Man与高甘露糖修饰的关系、α-Man与复杂型甘露糖合成的关系及α-Man的应用,以期为后续研究提供理论依据。(本文来源于《生命科学》期刊2018年06期）
王铎[8]（2018）在《人参α-甘露糖苷酶PgGH47基因家族生物信息学分析及转化番茄的研究》一文中研究指出α-甘露糖苷酶(α-Mannosidase,α-Man)是真核生物蛋白质N-聚糖修饰的关键酶,其对甘露糖残基的修剪过程是糖蛋白N-糖链复杂化的必要步骤,对蛋白质的合成及正确构象的折迭起决定性作用。在植物细胞内,α-Man不仅影响植物的生长发育,同时影响果实的成熟与软化。本实验基于实验室构建的吉林人参24万unigenes数据库,以NCBI网站中查找到的植物GH47家族基因为问询序列,调取人参unigenes数据库中的人参糖基水解酶47家族unigenes基因(PgGH47s)。对PgGH47s进行生物信息学分析,并根据生物信息学分析结果选择PgGH47-E基因进行克隆并构建表达载体。利用农杆菌介导法对拟南芥进行遗传转化,初步验证了基因功能,同时成功转化番茄,以期进一步验证PgGH47-E基因与萜类物质合成的关系。具体实验结果如下:1.共得到47条人参PgGH47s,该基因家族属于I型α-甘露糖苷酶类,其同时参与多种代谢过程并具有多种生物学功能。2.PgGH47s在人参中表达具有组织器官特异性,果茎为基因上调表达最多的组织器官,种子为基因下调表达最多的组织器官。PgGH47s在人参中表达受环境因素影响,在不同地区基因表达趋势有明显变化。PgGH47s在人参中表达具有时间特异性,在不同年生的人参根中基因表达趋势不同,12年生根中基因上调表达最多,5年、25年、18年生根中均有基因上调表达,所有年份的根中均存在不同程的的下调表达。3.PgGH47-E、PgGH47-D02、PgGH47-D01、PgGH47-F01、PgGH47-F05、PgGH47-F07、PgGH47-F12、PgGH47-H、PgGH47-G13等基因与人参皂苷合成关键酶基因存在互作关系。4.PgGH47-E为内质网I型α-甘露糖苷酶,水解寡糖Man9GlcNAc2中末端的1,2-α-D-甘露糖残基。分子功能为水解α-1,2甘露糖苷键、钙离子结合。PgGH47-E基因与人参皂苷关键酶基因存在互作关系,其表达量与皂苷含量显着相关。5.成功克隆PgGH47-E基因,并构建超表达载体。6.得到T_2代阳性拟南芥,PCR检测结果初步认定转化成功。对拟南芥T_2代阳性植株进行性状分析发现:转化后拟南芥抽苔时间提前,开花时间提前,种荚长度增大,种荚个数增多,千粒重增多,根系长度变长,种子保存时间缩短。7.得到T_0代阳性番茄植株,PCR检测结果初步认定转化成功。建立了番茄转化体系,发现最佳侵染时间为10 min,最佳侵染菌液浓度为OD_(600)=0.6。抗性芽诱导率为14.65%,转化率为6.26%。对不同组织的外植体转化率进行了统计,发现子叶转化率明显高于胚轴。PgGH47中番茄红素含量为6.74mg/100g,高于野生型中的番茄红素含量。(本文来源于《吉林农业大学》期刊2018-05-01）
曾波,曾珍,刘畅,杨雅莹[9]（2017）在《敲低高尔基体α甘露糖苷酶2(GM2)增强BGC-823人胃癌细胞的黏附及机制》一文中研究指出目的通过敲低高尔基体α甘露糖苷酶2(GM2)基因的表达,探讨其对BGC-823人胃癌细胞黏附能力的影响。方法设计并构建3个针对GM2基因的短发卡RNA(shRNA)质粒表达载体,同时合成阴性对照载体,并将其转染至BGC-823细胞,实时定量PCR和Western blot法检测转染后BGC-823细胞GM2 mRNA及蛋白表达水平,筛选出敲低效果最佳的质粒;再分别运用同质细胞黏附试验、细胞-基质黏附实验、内皮细胞黏附实验观察GM2基因敲低后对BGC-823细胞黏附能力的影响;同时采用Western blot法检测GM2基因敲低后上皮钙黏素(E-cadherin)、CD44v6、细胞间黏附分子1(ICAM-1)及P选择素(P-selectin)等黏附分子的蛋白水平。结果与空白对照组及转染GM2-shRNA-NC组相比较,GM2-shRNA-2质粒可有效敲低GM2基因的表达;敲低GM2表达水平后,BGC-823细胞同质细胞之间黏附数目明显增加,而与基质和血管内皮细胞之间的黏附数目明显减少。敲低GM2基因表达后E-cadherin蛋白表达明显增加,P-selectin蛋白表达明显降低,而CD44v6和ICAM-1表达水平未见明显变化。结论敲低GM2基因表达水平后,胃癌BGC-823细胞间的黏附能力增强,而与细胞外基质和血管内皮细胞之间的黏附能力减弱,可能与敲低GM2后E-cadherin表达上调,而P-selectin的表达下调有关。(本文来源于《细胞与分子免疫学杂志》期刊2017年06期）
魏然,何雯,刘春林[10]（2017）在《α-甘露糖苷酶SSc4基因过表达质粒构建与油菜转化》一文中研究指出菌核病是由核盘菌引起的一种世界性的真菌病害,对我国油菜生产危害尤为严重。但是现在已知的所有植物资源中都找不到对核盘菌完全具有抗性的基因资源。本研究采用"以毒攻毒"的途径,将核盘菌自身参与致病的一个α-甘露糖苷酶SSc4基因转到甘蓝型油菜中,以期获得对能对核盘菌产生抗性的油菜种质新资源。本研究克隆核盘菌的SSc4基因,构建了其过表达质粒,并通过农杆菌介导转化油菜,实验共筛选到159株抗性苗,其中获得了27株转基因油菜,转化率约为1%。对其中的9株转基因苗进一步作RT-PCR检测,显示有6株转基因植株中SSc4基因高表达,实现了设计目标。(本文来源于《分子植物育种》期刊2017年01期）
甘露糖苷酶论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
通过苯酚-硫酸法、8-苯氨基-1-萘磺酸(8-Anilino-1-naphthalenesulfonic acid,ANS)荧光探针法以及圆二色谱法检测分析β-甘露糖苷酶酶解处理鸡卵类黏蛋白(hen-egg ovomucoid,HOVM)上的糖基部分后,HOVM中糖基含量变化与蛋白的表面疏水性、二级结构组成以及HOVM对胰蛋白酶抑制活力之间的关系。研究结果表明:β-甘露糖苷酶酶处理降低了HOVM中糖基部分的含量,会逐步提高HOVM对胰蛋白酶的抑制活力,同时对于二级结构组成的影响不是很显着,但是随着糖基含量的降低,HOVM中无规则卷曲的含量降低与胰蛋白酶的抑制率逐渐增高具有显着的相关性。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
甘露糖苷酶论文参考文献
[1].袁昊林,吴玉保,杨阳,贺万丽,赵佩佩.甘露糖苷酶抑制剂Kifunensine的改进合成方法[J].化学通报.2019
[2].侯惠静,吴子健,石振鹏,姜宇峰.β-甘露糖苷酶酶解对HOVM结构与胰蛋白酶抑制活性的影响[J].食品研究与开发.2019
[3].郝鑫,田立莉,王琳博,哈斯阿古拉,郝金凤.甜瓜α-甘露糖苷酶亚家族基因的克隆及分析[J].基因组学与应用生物学.2018
[4].杨帆,李鹤,杨兰,李宪臻.一种新型α-甘露糖苷酶的异源表达及酶学性质表征[J].大连工业大学学报.2018
[5].熊静.Ca~(2+)对α-1,2-甘露糖苷酶活性影响的分子动力学模拟研究[J].化学研究与应用.2018
[6].王铎,孙春玉,陈静,王义.真核生物α-甘露糖苷酶生物信息学分析[J].生命科学研究.2018
[7].王铎,张美萍,王义.α-甘露糖苷酶的研究进展[J].生命科学.2018
[8].王铎.人参α-甘露糖苷酶PgGH47基因家族生物信息学分析及转化番茄的研究[D].吉林农业大学.2018
[9].曾波,曾珍,刘畅,杨雅莹.敲低高尔基体α甘露糖苷酶2(GM2)增强BGC-823人胃癌细胞的黏附及机制[J].细胞与分子免疫学杂志.2017
[10].魏然,何雯,刘春林.α-甘露糖苷酶SSc4基因过表达质粒构建与油菜转化[J].分子植物育种.2017
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