导读:本文包含了苦参凝集素论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译，主要关键词:苦参,凝集素,光谱,荧光,基因,色氨酸,化学。
苦参凝集素论文文献综述
杜平平,黄兴奇,李定琴,余腾琼,程在全[1]（2012）在《苦参凝集素蛋白基因转化水稻的研究》一文中研究指出以水稻杂交品种‘云资粳41号’为受体材料,通过农杆菌介导法将苦参凝集素蛋白基因(SFL)导入水稻细胞,采用氯酚红法和PCR检测外源基因是否整合到水稻基因组中。结果显示:外源基因成功转入水稻基因组,并获得一批转基因水稻植株;转基因植株叶片离体接种稻瘟病菌的检测结果显示,转基因植株与对照(非转基因植株)相比有明显的抗性,证明SFL基因在水稻中得到表达。研究表明,基于SFL基因所具备的广谱抗菌作用,可以预期所得转基因水稻植株很可能对水稻的多种病原菌具有良好的抗性,为选育新的抗稻瘟病水稻新品种以及拓宽栽培稻抗病遗传基础增加抗稻瘟病基因奠定了基础。(本文来源于《西北植物学报》期刊2012年08期）
刘一勇[2]（2002）在《苦参凝集素（Sophora flavescens Lectin）的纯化、性质、结构及生物学活性研究》一文中研究指出本文对苦参凝集素(Sophora flavescens Lectin，SFL)的研究分为叁个部分，第一部分为SFL的分离纯化及部分性质研究；第二部分为对SFL的结构与生物学活性的研究；第叁部分为SFL的蛋白毒性的初步研究。 苦参根浸出液经硫酸铵沉淀，得SFL粗晶。再经DEAE-Sepharose离子交换层析和Sephacryl S-200 HR凝胶过滤纯化，可获得SFL纯品。经SDS-PAGE检测为单一蛋白染色带，Sephadex G-100凝胶过滤测得其分子量为32kD，SDS-PAGE测得其亚基分子量也为32kD，证明SFL分子只有一个亚基，SFL含有3.5％的中性糖，用比色法测得每分子SFL含有3个色氨酸残基，经等电聚焦测得其等电点为5.56。当SFL浓度为0.97μg／mL时就能凝集兔红细胞，无血型专一性，糖抑制实验表明，甘露糖为SFL的专一性抑制糖。 SFL的远紫外圆二色性谱(CD谱)显示217 nm处的单一负峰，此时SFL分子中含有15.8％a-螺旋，48.3％β-折迭和35.9％无规卷曲，研究了不同温度、pH和不同脲浓度对SFL的CD谱和凝集兔红细胞活性的影响，结果表明在pH4.0或温度80℃以上或脲浓度2mol／L以上时，SFL完全失去凝血活性或仅有微弱活性，此时CD谱发生很大的变化，二级结构遭到严重破坏，对SFL的荧光光谱进行了研究，结果表明Trp残基对SFL的荧光强度贡献最大。经N-溴代丁二酰亚胺(NBS)修饰显示其中2个Trp残基位于分子表面，当这2个Trp残基被修饰后，SFL的凝血活性完全丧失，糖保护试验表明SFL专一性抑制糖Man能够保护SFL，阻断NBS对SFL的修饰作用，说明色氨酸 为SFL凝血活性所必需并参与了其糖结合部位的组成．SFL随着NBS 的逐渐修饰，其内源荧光光谱发生相应变化，结果表明分子表面的2 个Trn残基处于分子的疏水袋中，而另一个Trn残基则埋藏于分子内＿部·荧光淬灭研究表明丙烯酚胺能淬灭87％色氨酸残基的荧光·琉基～修饰实验表明经对氯汞苯甲酸仔CMB）和 N－乙基）l＠丁烯二酚亚胺州EM） 修饰后，SFL的凝血活性不发生改变．用NEM作修饰剂测定了SFL的 可反应疏基数和总疏基数，结果显示SFL分子中不含琉基，即该蛋白 质分子不含半眺氨酸残基．通过帆八双向对角线洲S干AGE，发现 SFL 不含h硫键，进一步印证了SFL中不含半眯氨酸残基的结论．SFL分 子中的酪氨酸残基分别经 N－乙酚咪哩（N）和对硝基苯磺酚氟 （NB SF）修饰后，其凝血活性不发生改变，说明Tyr残基与SFL的凝血 活性无关． 用MTT法测定了SFL对HeLa细胞的抑制率，结果表明SFL对HeLa 细胞的生长有显着的抑制作用，随着所加 SFL浓度的增大，细胞抑制 率增大．分别采用 Hoechst33342和 PI双染、琼脂糖凝胶电泳及流式 细胞光度术（FCM）的方法，研究了 SFL对 HeLa细胞凋亡的影响，结 果证实SFL可诱导HeLa细胞发生凋亡，但是诱导HeLa细胞凋亡的能 力不是很强，对浓度与作用时间有明显的依赖关系．当作用60 小时 以后，开始出现大量坏死细胞．可见，SFL对HeLa细胞的作用不仅是 诱导其发生凋亡，同时也可直接杀灭HeLa细胞． 本文对SFL的分离纯化、理化性质、结构与生物学活性进行了 研究，对SFL的细胞毒性作了初步的探索，为深入研究SFL的分子结 构与生物学活性的关系及其对肿瘤细胞毒性作用的机理打下了基 础．(本文来源于《四川大学》期刊2002-06-30）
刘一勇,周红,汪新艳,孙敬儒,鲍锦库[3]（2001）在《苦参凝集素的色氨酸残基修饰与荧光光谱研究》一文中研究指出苦参凝集素 (SFL)经等电聚焦测得其等电点为 5 5 6 .用比色法测得每分子SFL含有 3个色氨酸残基 .经N 溴代丁二酰亚胺 (NBS)修饰表明其中 2个Trp残基位于分子表面 ,当这 2个Trp残基被修饰后 ,SFL的凝血活性完全丧失 ,糖保护试验表明SFL专一性抑制糖Man能够保护SFL ,阻断NBS对SFL的修饰作用 ,说明色氨酸不仅是SFL凝血活性所必需的 ,而且还参与其糖结合部位的组成 .SFL随着NBS的逐渐修饰 ,其内源荧光光谱亦相应发生变化 ,结果表明分子表面的 2个Trp残基可能位于分子的疏水袋中 ,而另一个Trp残基则埋藏于分子内部 .荧光淬灭研究表明 ,丙烯酰胺能淬灭 87%色氨酸残基的荧光(本文来源于《四川大学学报(自然科学版)》期刊2001年05期）
马志刚,鄢波,黄兴奇,王铃仙,曾仲奎[4]（2001）在《苦参凝集素蛋白基因的分离克隆(英文)》一文中研究指出自苦参 (SophoraflavescensAit.)块根中分离得到一种 32kD的凝集素蛋白 (SFL) ,其对兔血及人的 4种血型都具有很强的凝集活性 ,对棉花枯萎病菌 (FusariumvasinfectumAtk .)、小麦赤霉病菌 (Gibberellasaubinetii (Mont.)Sacc .)和水稻稻瘟病菌 (PiriculariaoryzaeCav .)的生长有明显抑制作用。依此凝集素蛋白N端部分氨基酸序列合成引物 ,通过 5′、3′_RACE技术 ,从苦参块根总RNA中克隆到了编码这一凝集素蛋白的全长cDNA序列 (已注册GenBank ,AF2 851 2 1 )。根据全长cDNA序列推导这一cDNA序列编码一个 2 84个氨基酸的前体蛋白 ,而分离得到的凝集素蛋白为一个 2 54个氨基酸残基的成熟蛋白 ,在其第 1 82位点含一个N糖基化位点N_L_S。(本文来源于《植物学报》期刊2001年08期）
刘一勇,鲍锦库,孙敬儒,汪新艳,周红[5]（2001）在《苦参凝集素的纯化及其分子修饰与活性的关系》一文中研究指出中药苦参(Sophora flavescens Ait.)的根经浸取,用硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose离子交换和Sephacryl S-200凝胶过滤,可以分离纯化出具强凝血活性的苦参凝集素(SFL).纯化的SFL用PAGE和SDS-PAGE检测均为单一蛋白染色带.经分子筛层析或SDS-PAGE测得其分子量为32KD,表明其分子仅由一条肽链组成.对纯化的SFL用N-溴代丁二酰亚胺(NBS)修饰表明每分子SFL具有3个Trp残基,其中2个暴(本文来源于《中国生物化学与分子生物学会第八届会员代表大会暨全国学术会议论文摘要集》期刊2001-09-01）
邓俊林,曾仲奎,鄢波,黄兴奇[6]（2000）在《苦参凝集素的分离纯化及部分性质研究》一文中研究指出从苦参 (SophoraflavescensAit.)根浸出液经硫酸铵分级 ,得苦参凝集素 (SFL)粗品 ,再经DEAE_Sepharose、SephadexG_1 5 0和HPLC层析 ,获得具有强凝集活性的SFL样品 ,用PAGE和SDS_PAGE检测均为单一蛋白染色带。SDS_PAGE显示SFL分子仅有一条肽链 ,SephadexG_1 0 0和SDS_PAGE测得其分子量均为 32kD。当SFL浓度为 0 .97μg/mL时能凝集兔红细胞 ,无血型专一性 ,其凝血活性可被甘露糖和果糖抑制 ,麦芽糖和葡萄糖有弱的抑制作用 ,凝集素分子含有 2 .89%的中性糖 ;当SFL量为 6 2 μg时 ,对棉花枯萎病菌 (FusariumvasinfectumAtk .)、小麦赤霉病菌(Gibberllasaubinetii (Mont.)Sacc .)和水稻稻瘟病菌 (PiriculariaoryzaeCav)菌丝体的生长发育有明显地抑制作用。用Edman法在蛋白测序仪上测出SFL的N端肽链 30个氨基酸的排列顺序为 :T/A/VDXLXFTFSDFDP NGEDLLFQGDAHVTSNN。(本文来源于《植物学报》期刊2000年08期）
苦参凝集素论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
本文对苦参凝集素(Sophora flavescens Lectin，SFL)的研究分为叁个部分，第一部分为SFL的分离纯化及部分性质研究；第二部分为对SFL的结构与生物学活性的研究；第叁部分为SFL的蛋白毒性的初步研究。 苦参根浸出液经硫酸铵沉淀，得SFL粗晶。再经DEAE-Sepharose离子交换层析和Sephacryl S-200 HR凝胶过滤纯化，可获得SFL纯品。经SDS-PAGE检测为单一蛋白染色带，Sephadex G-100凝胶过滤测得其分子量为32kD，SDS-PAGE测得其亚基分子量也为32kD，证明SFL分子只有一个亚基，SFL含有3.5％的中性糖，用比色法测得每分子SFL含有3个色氨酸残基，经等电聚焦测得其等电点为5.56。当SFL浓度为0.97μg／mL时就能凝集兔红细胞，无血型专一性，糖抑制实验表明，甘露糖为SFL的专一性抑制糖。 SFL的远紫外圆二色性谱(CD谱)显示217 nm处的单一负峰，此时SFL分子中含有15.8％a-螺旋，48.3％β-折迭和35.9％无规卷曲，研究了不同温度、pH和不同脲浓度对SFL的CD谱和凝集兔红细胞活性的影响，结果表明在pH4.0或温度80℃以上或脲浓度2mol／L以上时，SFL完全失去凝血活性或仅有微弱活性，此时CD谱发生很大的变化，二级结构遭到严重破坏，对SFL的荧光光谱进行了研究，结果表明Trp残基对SFL的荧光强度贡献最大。经N-溴代丁二酰亚胺(NBS)修饰显示其中2个Trp残基位于分子表面，当这2个Trp残基被修饰后，SFL的凝血活性完全丧失，糖保护试验表明SFL专一性抑制糖Man能够保护SFL，阻断NBS对SFL的修饰作用，说明色氨酸 为SFL凝血活性所必需并参与了其糖结合部位的组成．SFL随着NBS 的逐渐修饰，其内源荧光光谱发生相应变化，结果表明分子表面的2 个Trn残基处于分子的疏水袋中，而另一个Trn残基则埋藏于分子内＿部·荧光淬灭研究表明丙烯酚胺能淬灭87％色氨酸残基的荧光·琉基～修饰实验表明经对氯汞苯甲酸仔CMB）和 N－乙基）l＠丁烯二酚亚胺州EM） 修饰后，SFL的凝血活性不发生改变．用NEM作修饰剂测定了SFL的 可反应疏基数和总疏基数，结果显示SFL分子中不含琉基，即该蛋白 质分子不含半眺氨酸残基．通过帆八双向对角线洲S干AGE，发现 SFL 不含h硫键，进一步印证了SFL中不含半眯氨酸残基的结论．SFL分 子中的酪氨酸残基分别经 N－乙酚咪哩（N）和对硝基苯磺酚氟 （NB SF）修饰后，其凝血活性不发生改变，说明Tyr残基与SFL的凝血 活性无关． 用MTT法测定了SFL对HeLa细胞的抑制率，结果表明SFL对HeLa 细胞的生长有显着的抑制作用，随着所加 SFL浓度的增大，细胞抑制 率增大．分别采用 Hoechst33342和 PI双染、琼脂糖凝胶电泳及流式 细胞光度术（FCM）的方法，研究了 SFL对 HeLa细胞凋亡的影响，结 果证实SFL可诱导HeLa细胞发生凋亡，但是诱导HeLa细胞凋亡的能 力不是很强，对浓度与作用时间有明显的依赖关系．当作用60 小时 以后，开始出现大量坏死细胞．可见，SFL对HeLa细胞的作用不仅是 诱导其发生凋亡，同时也可直接杀灭HeLa细胞． 本文对SFL的分离纯化、理化性质、结构与生物学活性进行了 研究，对SFL的细胞毒性作了初步的探索，为深入研究SFL的分子结 构与生物学活性的关系及其对肿瘤细胞毒性作用的机理打下了基 础．
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
苦参凝集素论文参考文献
[1].杜平平,黄兴奇,李定琴,余腾琼,程在全.苦参凝集素蛋白基因转化水稻的研究[J].西北植物学报.2012
[2].刘一勇.苦参凝集素（SophoraflavescensLectin）的纯化、性质、结构及生物学活性研究[D].四川大学.2002
[3].刘一勇,周红,汪新艳,孙敬儒,鲍锦库.苦参凝集素的色氨酸残基修饰与荧光光谱研究[J].四川大学学报(自然科学版).2001
[4].马志刚,鄢波,黄兴奇,王铃仙,曾仲奎.苦参凝集素蛋白基因的分离克隆(英文)[J].植物学报.2001
[5].刘一勇,鲍锦库,孙敬儒,汪新艳,周红.苦参凝集素的纯化及其分子修饰与活性的关系[C].中国生物化学与分子生物学会第八届会员代表大会暨全国学术会议论文摘要集.2001
[6].邓俊林,曾仲奎,鄢波,黄兴奇.苦参凝集素的分离纯化及部分性质研究[J].植物学报.2000
论文知识图
