裂解多糖单加氧酶在毕赤酵母中的异源表达

论文摘要

裂解多糖单加氧酶（lysate polysaccharide monooxygenase,LPMO）是一类含铜氧化酶,在还原型辅因子存在下可氧化裂解纤维素,对纤维素的降解起重要作用.优化并合成黄孢原毛平革菌（Phanerochaete chrysosporium）lpmo基因,构建pPICZαA-Pclpmo表达载体,电转毕赤酵母GS115实现了分泌表达,重组蛋白表达量为450 mg/L.重组PcPLMO对微晶纤维素催化活性为14 U/mL,对碱预处理的秸秆纤维活性较高,为24 U/mL.PcPLMO具有较好的热稳定性,分别在80、90、100℃保温60 min,残留活性为80%、62%与48%.经Endo H脱糖基化分析,PcLPMO发生了高度糖基化修饰,从而促进了酶的高温热稳定.相关结果可为LPMO协同纤维素酶降解纤维素的应用提供参考.

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文章来源

类型: 期刊论文

作者: 姚昌阳,谢兴欢,蒋思婧,马立新,康立新

关键词: 裂解多糖单加氧酶,异源表达,热稳定,糖基化

来源: 湖北大学学报(自然科学版) 2019年06期

年度: 2019

分类: 基础科学

专业: 生物学

单位: 湖北大学生命科学学院

基金: 湖北省科技支撑计划项目(2015BCA271)资助

分类号: Q78

页码: 561-566

总页数: 6

文件大小: 1082K

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