导读:本文包含了酶热稳定性论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译，主要关键词:热稳定性,突变,脂肪,天冬,脱羧酶,马来,酰胺。
酶热稳定性论文文献综述
徐炜,沐万孟[1]（2019）在《定点饱和突变提高β-(2,6)果聚蔗糖酶热稳定性的研究》一文中研究指出Inulin(菊糖)和levan是两种常见的β-果聚糖。其中,菊糖和菊糖型低聚糖已经在2018年6月份被美国FDA公开批准为膳食纤维。菊糖主要以β-(2, 1)糖苷键相,而levan型果聚糖中的果糖分子多以β-2,6糖苷键相互连接~1。Levan型果聚糖具有重要的生理功能,包括改善肠道微环境、降低脂肪吸收、调节血糖水平等。利用微生物来源的果聚蔗糖酶(Levansucrase,EC 2.1.4.10)催化蔗糖合成levan果聚糖,是大规模制备levan果聚糖的重要手段。然而,大多微生物来源的果聚蔗糖酶在合成levan果聚糖的过程中具有较差的热稳定性~2。根据30组氨基酸序列比对,发现具有不同热稳定性的果聚蔗糖酶在404位残基种类呈现明显的偏好性。对来自Brenneria sp. EniD312的重组果聚蔗糖酶第404位氨基酸残基进行饱和定点突变研究。结果表明,相比于原始酶,突变体酶E404L的蛋白解折迭温度提高了2.8°C,同时35°C和45°C下的热稳定性也相应提高了12.5和1.3倍;此外,突变体E404V,E404I和E404F的热稳定性也相比于原始酶有了大幅提高。经过对蛋白叁维结构的分析与比较,发现404位引入疏水残基可以大幅提高酶叁维结构的稳定性,进而提高了果聚蔗糖酶的热稳定性。这一研究为理性改造果聚蔗糖酶天然不足的属性提供了一定的思路,同时也为高效制备levan提高了一定的应用价值。(本文来源于《第十二届中国酶工程学术研讨会论文摘要集》期刊2019-08-08）
马富强,郝俊尧,白鹏利,张勇,冯雁[2]（2019）在《医药用酶热稳定性的高效分子改造》一文中研究指出酶作为高效、高选择性的生物催化剂,在药物合成、体外诊断、疾病治疗等等医药领域发挥着关键作用。然而在温和生理环境下进化而来的天然酶在应用过程中往往面临稳定性差的问题,导致酶制剂保质期短、性能不稳定、成本高昂等缺点,极大限制了酶在医药领域的应用,因此,利用酶分子理性设计、半理性设(本文来源于《第十二届中国酶工程学术研讨会论文摘要集》期刊2019-08-08）
姜占宝[3]（2019）在《提高脂肪酶热稳定性的理性设计研究》一文中研究指出脂肪酶作为重要的工业酶制剂之一,以其独特的催化特性广泛应用在工业生产中。然而,工业生产往往伴随高温条件,天然脂肪酶的热稳定性难以满足应用要求,导致生产损失率高、生产成本增加。针对这种现状,本研究利用基因融合手段、定点突变技术并结合结构晶体分析对脂肪酶的热稳定性进行改造,主要包括:1.利用基因融合手段对两种脂肪酶进行热稳定性改造,包括来源于华根霉的热稳定性较差的脂肪酶r27RCL和难以满足工业生产要求的来源于嗜热丝孢菌的脂肪酶TLL。本研究利用刚性接头(Linker1,L1)和柔性接头(Linker2,L2)将具有疏水性的自组装双亲短肽SAP(AEAEAKAKAEAEAKAK)分别与两种脂肪酶N端融合以提高蛋白质表面的疏水性,从而增强蛋白质的稳定程度。通过实验获得了四株热稳定性提高的融合脂肪酶(SAP-L1-r27RCL、SAP-L2-r27RCL、SAP-L1-TLL、SAP-L2-TLL)。对脂肪酶r27RCL、SAP-L1-r27RCL、SAP-L2-r27RCL在60℃下进行热稳定性实验,结果表明:融合蛋白SAP-L1-r27RCL和SAP-L2-r27RCL的半衰期较野生型分别提高1.75倍和1.20倍。对脂肪酶TLL、SAP-L1-TLL、SAP-L2-TLL在80℃下进行热稳定性实验,发现融合蛋白SAP-L1-TLL和SAP-L2-TLL半衰期较野生型分别提高1.50倍和1.17倍。此外,催化反应动力学结果表明四种融合脂肪酶的底物亲和性和催化效率较野生型均有明显提高。综上,对脂肪酶N端进行SAP短肽融合改造可以提高其热稳定性,且刚性接头较柔性接头效果更佳。2.提取脂肪酶r27RCL晶体结构中所有氨基酸的温度因子(B-factor),并进行归一化处理,发现氨基酸序列(63-TKWDCK-68)的B-factor较大,说明该区域极不稳定。下载自NCBI数据库中所有耐热性/嗜热真菌脂肪酶(共92条),并进行多序列比对,统计发现耐热/嗜热真菌脂肪酶在此区域的保守序列为63-TNITCT-68。比较两段序列,设计突变位点K64N、W65I、D66T、K68T,并进行定点突变和异源表达,最终获得两株热稳定性提高得突变脂肪酶(r27RCL-K64N、r27RCL-K68T)。在50℃条件下对野生型和突变型脂肪酶耐受120 min,结果表明:r27RCL-K64N和r27RCL-K68T相对剩余酶活较野生型分别提高37.88%和48.20%;在60℃条件下对野生型和突变型脂肪酶耐受90 min,r27RCL-K64N与r27RCL-K68T的半衰期较野生型分别提高了2.4倍和3.0倍;而突变体r27RCL-W65I和r27RCL-D66T的热稳定性较野生型下降。此外,突变脂肪酶的底物亲和性和催化效率较野生型均有明显提高。通过对突变体进行结构模建探索突变体耐热性改变的原因:突变位点K64N和K68T仍保持了野生型脂肪酶该位点与周围氨基酸的氢键相互作用,而突变氨基酸(N64和T68)具有相比于野生型氨基酸更短的侧链,使得该位点的浮动减小、稳定性增强;当将W65突变为I65后,该位点与周围氨基酸的氢键相互作用消失,致使其稳定性下降。3.通过对脂肪酶r27RCL进行叁维结构研究发现该脂肪酶含有一个未成对的半胱氨酸C204。利用在线软件Disulfide by Design 2.0预测结构中能够形成二硫键的成对氨基酸,结果表明若将距C204 3.8?的T201突变为C201,C201和C204能够形成二硫键。实验以r27RCL基因为野生型,经定点突变、异源表达获得一株热稳定性明显提高的突变脂肪酶r27RCL-T201C。分别在50℃和60℃条件下对野生型和突变型脂肪酶进行耐受,r27RCL-T201C的半衰期较野生型分别提高了1.25和1.50倍。此外,r27RCL-T201C的底物亲和性和催化效率较野生型有明显提升。然而,突变体r27RCL-T201C的最适温度相比于野生型下降5℃。结构模建发现突变位点T201C靠近影响脂肪酶最适温度的酪氨酸残基(Y200),新增二硫键局部结构域的稳定性的影响可能导致Y200的不稳定性增强,导致突变脂肪酶r27RCL-T201C最适温度降低。(本文来源于《云南师范大学》期刊2019-06-04）
王超[4]（2019）在《L-天冬氨酸α-脱羧酶热稳定性改造及全细胞催化制备β-丙氨酸》一文中研究指出L-天冬氨酸α-脱羧酶(L-aspartateα-decarboxylase,EC4.1.1.11,ADC)催化L-天冬氨酸脱去α羧基生成β-丙氨酸。β-丙氨酸在食品、医药、化工等领域具有广泛应用,合成方法主要有化学合成法和生物合成法。相较于化学合成法,生物合成法具有副产物少,操作简便,绿色环保等优点。但是用于催化生成β-丙氨酸的ADC酶活普遍偏低,限制了β-丙氨酸的生物法大规模制备。基于此,本研究对赤拟谷盗来源ADC进行分子改造,提升其催化性能,并利用全细胞催化法制备β-丙氨酸。主要研究结果如下:(1)依据嗜热蛋白的氨基酸内在进化趋势,将位于酶分子表面的Lys和Gly分别突变为Arg和Ala,成功提高了该酶的稳定性。共构建22个突变体。初筛结果显示,大多数突变体酶活及稳定性较野生型相差不大,其中,K49R、K221R、G369A突变体显示出较好的催化性能。酶学性质测定结果表明,K221R突变体比酶活较野生酶提高20.3%;在50℃处理30 min,K49R、K221R和G369A的残余酶活较野生酶提高0.7倍、1.2倍和1.0倍。分子动力学模拟结果显示,突变体K221R、G369A的柔性区域较野生型减少,并且与周围氨基酸产生相互作用力,推测是其热稳定性增强的原因。(2)构建基因工程菌,建立全细胞催化生产β-丙氨酸工艺。研究比较了一次性加入高浓度底物、多次添加底物分批补料催化工艺,野生型菌株最佳补料次数是3次,转化生成β-丙氨酸1079.9 mmol·L~(-1),摩尔转化率为90.0%;K221R菌株和G369A菌株最佳补料次数为4次,转化生成β-丙氨酸分别为1512.2 mmol·L~(-1)和1509.6 mmol·L~(-1),摩尔转化率分别达到94.5%和94.4%。(3)对K221R菌株进行5 L发酵罐高密度发酵实验。通过对诱导剂种类和浓度进行优化,确定最佳诱导剂浓度为终浓度0.8 mmol·L~(-1) IPTG。发酵53 h左右菌体量达到OD_(600)=130,最高酶活为851.6 U·mL~(-1)。采用高密度发酵菌株进行全细胞催化,生成β-丙氨酸1820.0 mmol·L~(-1),摩尔转化率达到91.0%。(本文来源于《江南大学》期刊2019-06-01）
童理明,刘松,李江华,堵国城,陈坚[5]（2018）在《基于蛋白质折迭自由能分析的定点突变提高谷氨酰胺转胺酶热稳定性》一文中研究指出谷氨酰胺转胺酶(Transglutaminase,EC 2.3.2.13,TGase)广泛应用于食品、纺织等领域。为提高TGase的热稳定性,通过PoPMuSiC-2.1预测了降低Streptomyces hygroscopicus TGase分子折迭能的氨基酸位点,并构建了相应的突变体。PoPMuSiC-2.1预测结果显示,替换P132的氨基酸引起TGase折迭自由能下降的幅度最大。基于此,通过定点突变分别构建了低折迭自由能的突变体P132I、P132G、P132M、P132Q。酶学分析表明,P132I在50℃下的半衰期达到5.0 min,较野生酶提高31%;其它突变体则较野生酶提高2%～13.7%。此外,P132I和P132G比酶活亦分别较野生酶提高24%和12.4%,其它突变比酶活变化不明显。作用力分析发现,突变体P132I中较野生TGase增加两个氢键。上述结果表明,基于蛋白质折迭自由能分析的定点突变能有效地提高TGase的热稳定性与催化活性,氢键的增加可能是P132I热稳定性提高的原因之一。(本文来源于《食品与生物技术学报》期刊2018年12期）
姜占宝,韩楠玉,苗华彪,黄遵锡[6]（2018）在《定点突变引入二硫键提高华根霉脂肪酶热稳定性的研究》一文中研究指出拟对来源于华根霉(Rhizopus chinensis)的脂肪酶r27RCL进行二硫键的构建,从而提高该酶的热稳定性。利用二硫键构建软件Disulfide by Design 2. 0预测突变位点(T201),对野生型脂肪酶r27RCL进行定点突变。借助于毕赤酵母表达系统,对脂肪酶野生型r27RCL及突变体r27RCLT201C进行异源表达,并对其酶学性质进行研究和比较。热稳定性实验显示突变体r27RCL-T201C在60℃处理25 min后剩余酶活较野生型提高了17. 6%。此外,突变体的pH稳定性也较野生型有所提高。对脂肪酶r27RCL进行二硫键的构建有助于提高该酶热稳定性,使其能更有效地应用于工业生产。(本文来源于《工业微生物》期刊2018年05期）
王睿,喻晓蔚,徐岩[7]（2018）在《理性设计二硫键提高华根霉脂肪酶热稳定性》一文中研究指出【背景】华根霉脂肪酶的工业应用前景广泛,但是受到酶热稳定性较差的限制。【目的】对华根霉Rhizopus chinensis CCTCC M201021脂肪酶r27RCL分子结构进行理性设计,以提高该酶热稳定性。【方法】以Disulfide by design软件筛选r27RCL分子表面能够形成二硫键的突变位点,共得到7对二硫键突变。利用全质粒PCR进行定点突变,并在毕赤酵母中表达获得突变酶。【结果】最佳突变酶m9/10 (S85C-Q145C)与野生型酶r27RCL相比,60°C下的半衰期分别提高了4.5倍,T_m值提高了4.2°C,而催化活性保持不变。蛋白质晶体结构模拟显示,位于β2折迭上的85C和位于α4螺旋上的145C可形成二硫键,从而提高酶的热稳定性。【结论】酶分子中引入新增二硫键可以显着提升酶的热稳定性。(本文来源于《微生物学通报》期刊2018年11期）
余龙[8]（2018）在《马来酸顺反异构酶热稳定性改造及L-天冬氨酸的生物合成》一文中研究指出L-天冬氨酸是组成蛋白质的基础氨基酸之一,在食品、医药和化工等领域都有普遍的应用。目前,主要依靠化学合成法生产L-天冬氨酸,此方法存在环境污染大、生产条件苛刻、产品纯度低等缺点,严重限制了其在食品医药中的应用。相比较而言,生物酶催化转化法具有环境污染小、专一性强、产品纯度高等优点,因此,生物酶催化转化法的应用前景更光明。而双酶偶联全细胞催化,不仅不需要酶的分离纯化和中间产物的分离提纯,还便于细胞的回收重复利用,提高细胞利用率,极大降低生产成本。基于此,本研究通过构建马来酸顺反异构酶和L-天冬氨酸裂解酶双酶偶联表达的重组大肠杆菌,然后以全细胞催化马来酸合成L-天冬氨酸。主要研究结果如下:(1)成功构建了6种不同的MaiA与AspA双酶偶联表达体系,通过比较6株重组菌的共表达效果和催化效率,获得最佳的菌株pMA2(pRSF_(Duet-1)-maiA-aspA)。然后将pMA2按20%静息细胞(OD_(600)为40)和80%底物的反应体系,在pH 8.0、37℃、200r·min~(-1)条件下全细胞催化不同浓度马来酸(1.6、2.4、3.2 mol·L~(-1)),都能够快速(120、250、390 min)转化为L-天冬氨酸,且中间产物富马酸几乎没有积累,转化率都达到98%以上。又对pMA2的MaiA的RBS进行改造,获得最佳改造菌株pMA2-RBS4,其MaiA的单位酶活提高40%,全细胞催化1.6 mol·L~(-1)马来酸只需80 min,且中间产物富马酸几乎没有积累,转化率达到99.4%。(2)对MaiA进行分子改造,获得最佳突变体G27A-K104R和突变体G27A-G171A,其比酶活和55℃半衰期分别为67.6 U·mg~(-1)、475.7 min和88 U·mg~(-1)、392.5 min。将获得的最佳突变体分别替换pMA2-RBS4中的野生型MaiA,获得菌株pMA2-RBS4-G27A-K104R和pMA2-RBS4-G27A-G171A,然后将菌株pMA2-RBS4-G27A-K104R和pMA2-RBS4-G27A-G171A分别按全细胞催化条件催化1.6 mol·L~(-1)马来酸,马来酸被转化完所需的时间和转化率分别为60 min、99.4%和40 min、99.6%。接着对细胞进行不同的固定化比较,获得最佳的固定化方法为海藻酸钠-聚乙烯醇-活性炭共固定化,该方法固定化细胞重复利用8次后,其相对酶活还剩下81%。(3)对pMA2-RBS4-G27A-G171A进行5 L发酵罐分批-补料发酵并做发酵优化,获得最佳的发酵条件为:37℃长菌体到OD_(600)=120,然后加入终浓度为0.8 mmol·L~(-1)的IPTG,并降温到30℃,诱导表达16 h,获得最高的酶活为341.3 U·m L~(-1)。(本文来源于《江南大学》期刊2018-06-01）
任立均[9]（2018）在《Streptomyces hygroscopicus谷氨酰胺转胺酶热稳定性提高的研究》一文中研究指出谷氨酰胺转胺酶(Transglutaminase,EC 2.3.2.13,TGase)催化酰基转移反应,促使含伯胺与谷氨酰胺的蛋白质或小分子发生交联。基于该催化反应,TGase在食品、纺织和医药等领域展现出极大的应用前景。但较差的热稳定性严重影响了TGase的应用效果。本研究以Streptomyces hygroscopicus WSH03-13 TGase的稳定突变体P132I为研究对象,通过随机突变提高其热稳定性,同时考察了小分子热休克蛋白(Small heat shock proteins,sHSPs)及不同稳定剂配方对酶稳定性的影响。本论文主要结果如下:(1)随机突变提高TGase热稳定性利用易错PCR对TGase基因进行随机突变,从4500个TGase突变体中筛选得到8株热稳定性提高的突变体2-9C、1-3D、5-2E、1-8H、6-7D、6-5G、6-2E和3-12G,并经镍柱亲和纯化。与P132I相比,突变体3-12G的50℃半衰期(t_(1/2))为10.04 min,较P132I提高100.80%,其它突变体提高20.20%-82.40%。此外,突变体3-12G和6-2E的比酶活较P132I分别提高15.57%和7.39%。TGase分子内作用力分析表明,大部分突变体的作用力均增加,其中突变体3-12G的突变位点较P132I增加一个氢键,酶分子间作用力的增加可能是突变体热稳定性提高的原因之一。(2)sHSPs对TGase热稳定性的影响将Escherichia coli JM109来源的sHSPs IbpA和IbpB表达于E.coli BL21(DE3),经镍柱亲和纯化得到纯蛋白。按不同比例将sHSPs与3-12G与混合,考察前者对后者热稳定性的影响。结果显示,添加IbpA对TGase的稳定效果不明显;添加IbpB(500μg·m L~(-1),终浓度)使3-12G(50μg·m L~(-1),终浓度)的t_(1/2)(50℃)提高至16.33 min,较不添加稳定剂的酶(对照)提高62.65%;混合添加sHSPs(500μg·m L~(-1),总浓度)使3-12G的t_(1/2)(50℃)较对照提高95.42%,达到19.62 min。透射电镜分析显示,热处理条件下,sHSPs与3-12G的混合液形成较大颗粒,而3-12G不能。上述结果表明,sHSPs与3-12G形成聚合物可能是TGase热稳定性提高的原因。此外,使用不同长度的柔性连接肽连接sHSPs和TGase,发现融合蛋白不能提高TGase的热稳定性。(3)常规稳定剂提高TGase的热稳定性对常规酶稳定剂进行筛选和组合,考察酶稳定剂组成对TGase热稳定性的影响。结果显示,40 g·L~(-1) NaCl、50 g·L~(-1)山梨醇、50 g·L~(-1)葡萄糖和50 g·L~(-1)小麦蛋白使3-12G(50μg·mL~(-1),终浓度)的t_(1/2)(50℃)较对照分别提高7.94、2.66、2.74和9.58倍,达到89.79 min、36.71 min、37.52 min和106.22 min。基于上述稳定剂设计正交试验,得到TGase最佳稳定剂组合为:小麦蛋白50 g·L~(-1)、NaCl 50 g·L~(-1)、葡萄糖50 g·L~(-1)和山梨醇50 g·L~(-1)。在该稳定剂条件下,3-12G的t_(1/2)(50℃)达到331.50 min,较对照提高31.97倍;常温储存60天,3-12G的残余酶活达到66.49%,较对照提高17.07倍。(本文来源于《江南大学》期刊2018-06-01）
柳艳华[10]（2018）在《基于生物计算对SMG1和PCL脂肪酶热稳定性改造的应用基础研究》一文中研究指出偏甘油酯脂肪酶(mono-and di-acylglycerol lipase(DGL))在油脂和化工行业中具有重要应用价值。但是,目前报道的DGL都属于中温酶,严重限制了其工业应用,需要对其热稳定性进行改造。本论文以偏甘油酯脂肪酶SMG1和PCL为研究对象,通过计算生物学方法开展热稳定性改造。具体包括以下几个方面的内容:1.运用计算机辅助设计对脂肪酶SMG1的热稳定性研究。运用叁种软件RosettaDesign、FoldX和ABACUS对SMG1进行热稳定性突变设计,最后得到18个Tm值提高的单点突变;将上述18个单点突变位点迭加组合,得到最佳突变体S5(Q34P+A37P+M176V+G177A+M294R),其Tm值提升6℃,最适温度提高5℃;在S5的基础上,进行了二轮设计,得到Tm值提升6℃的单点Q282F,酶活性测定发现该突变体对酶活性影响显着,基于结构分析,可知突变后的氨基酸位点形成空间位阻,并且与F278形成的π-π相互作用也会造成空间位阻。2.氨基酸替换结合结构分析对脂肪酶PCL的热稳定性改造。基于计算生物学方法获得的微生物热稳定蛋白质的氨基酸组成特征,通过将脂肪酶PCL的氨基酸组成与其进行比较,选择将PCL中的氨基酸A、D、S和T突变为E、K、R、I和L,得到93个候选的突变体;与同源性的热稳定脂肪酶进行序列比较分析,并比较分析了亲疏水氨基酸分布特征,将候选突变体减少到28个;相互作用力得到突变体PCL-D25R。构建突变体,发现PCL-D25R的Tm值比PCL-WT提高了3℃,最适温度提高了5℃,在45℃的t_(1/2)值高了4倍,动力学分析发现突变体PCL-D25R中有盐桥形成,增加了蛋白的稳定性。3.比较分析和总结两种蛋白质热稳定性改造方法。比较分析两种酶热稳定性改造方法,可知计算机辅助蛋白质稳定性设计方法较全面,但是后期需要构建的突变体库较大,实验周期也更长。基于计算生物学方法总结热稳定蛋白氨基酸组成特征,采用氨基酸替换方法构建一个虚拟突变体库,再结合序列同源性和结构分析,可以有效的降低需要构建的突变体数量,具有成为基于脂肪酶生化特性进行酶类理性改造的新探索。(本文来源于《华南理工大学》期刊2018-05-10）
酶热稳定性论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
酶作为高效、高选择性的生物催化剂,在药物合成、体外诊断、疾病治疗等等医药领域发挥着关键作用。然而在温和生理环境下进化而来的天然酶在应用过程中往往面临稳定性差的问题,导致酶制剂保质期短、性能不稳定、成本高昂等缺点,极大限制了酶在医药领域的应用,因此,利用酶分子理性设计、半理性设
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
酶热稳定性论文参考文献
[1].徐炜,沐万孟.定点饱和突变提高β-(2,6)果聚蔗糖酶热稳定性的研究[C].第十二届中国酶工程学术研讨会论文摘要集.2019
[2].马富强,郝俊尧,白鹏利,张勇,冯雁.医药用酶热稳定性的高效分子改造[C].第十二届中国酶工程学术研讨会论文摘要集.2019
[3].姜占宝.提高脂肪酶热稳定性的理性设计研究[D].云南师范大学.2019
[4].王超.L-天冬氨酸α-脱羧酶热稳定性改造及全细胞催化制备β-丙氨酸[D].江南大学.2019
[5].童理明,刘松,李江华,堵国城,陈坚.基于蛋白质折迭自由能分析的定点突变提高谷氨酰胺转胺酶热稳定性[J].食品与生物技术学报.2018
[6].姜占宝,韩楠玉,苗华彪,黄遵锡.定点突变引入二硫键提高华根霉脂肪酶热稳定性的研究[J].工业微生物.2018
[7].王睿,喻晓蔚,徐岩.理性设计二硫键提高华根霉脂肪酶热稳定性[J].微生物学通报.2018
[8].余龙.马来酸顺反异构酶热稳定性改造及L-天冬氨酸的生物合成[D].江南大学.2018
[9].任立均.Streptomyceshygroscopicus谷氨酰胺转胺酶热稳定性提高的研究[D].江南大学.2018
[10].柳艳华.基于生物计算对SMG1和PCL脂肪酶热稳定性改造的应用基础研究[D].华南理工大学.2018
论文知识图
