导读:本文包含了精氨酰合成酶论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译，主要关键词:大肠杆菌,基因,线粒体,杆菌,变种,突变,脑中。
精氨酰合成酶论文文献综述
刘杨[1]（2019）在《基因沉默精氨酰—tRNA合成酶减轻大脑皮层缺血性损伤的研究》一文中研究指出目的:有学者已经报道在缺氧性损伤之前或之后基因沉默精氨酰-tRNA合成酶可使秀丽隐线虫免于死亡,然而还没有关于将基因沉默精氨酰-tRNA运用于哺乳动物的缺血性卒中,其对缺血性脑损伤的保护体机制亦不清楚,在本实验中,我们研究了编码精氨酰-tRNA合成酶的Rars基因,并检测了沉默Rars基因在永久性大脑中动脉阻塞中的效果。方法:为了实现这一目标,在成年雄性SD大鼠右侧大脑皮层注射shRNA腺病毒颗粒,以沉默产生精氨酰-tRNA合成酶的Rars基因,并以空病毒载体或磷酸盐缓冲液为对照组。四天后,对大鼠实施永久性大脑中动脉闭塞处理,并检测大鼠右侧大脑皮层腺病毒注射区域精氨酰-tRNA合成酶水平的变化,通过检测永久性大脑中动脉闭塞后第一天和第叁天梗死体积、氧化应激、血脑屏障、线粒体功能、葡萄糖代谢的变化,评价基因沉默精氨酰-tRNA合成酶对缺血性脑损伤的的影响。结果:注入大鼠大脑皮层的shRNA腺病毒成功地抑制了大鼠大脑皮质精氨酰-tRNA合成酶的表达。我们观察到,与对照组相比,基因沉默精氨酰-tRNA合成酶后,缺血大脑皮层的抗氧化应激能力、线粒体功能和葡萄糖利用率均得到改善,而梗死体积并没有显着的变化。结论:我们的结果表明,基因沉默精氨酰-tRNA合成酶在缺血大脑皮层通过提高抗氧化应激能力和葡萄糖的利用率以及维持线粒体形体的完整性和保护线粒体功能来发挥神经保护作用。因此我们认为基因沉默精氨酰-tRNA合成酶是一种非常有希望的治疗缺血性卒中的方法。(本文来源于《华中科技大学》期刊2019-05-01）
贺引弟,池俊玲,王雅茹,郭江波[2]（2018）在《精氨酰-tRNA合成酶基因研究进展》一文中研究指出精氨酰tRNA合成酶(ArgRS)是蛋白质生物合成过程中具有重要作用的酶,其主要功能是参与tRNA酰基化,属于第一类氨酰tRNA合成酶。作为一种特殊的氨酰tRNA合成酶,精氨酰tRNA合成酶的结构与功能具有重要的探索价值。因此对精氨酰tRNA合成酶基因及表达特性的深入研究,和对其潜在功能的挖掘都是探索蛋白质生物合成机制的关键所在。本文概述了该酶基本的生物学特性,从遗传表达调控和实际应用等方面介绍了精氨酰tRNA合成酶的研究进展,总结了精氨酰tRNA合成酶在临床应用中发挥的作用,以及展望了探索其功能的重要性和今后研究的意义。(本文来源于《种子》期刊2018年04期）
沈寅,范云智,范宇葱,符荣[3]（2016）在《精氨酰-tRNA合成酶在局灶性脑缺血再灌注大鼠中的表达及机制研究》一文中研究指出背景目前,临床上针对哺乳动物氨基酰-tRNA合成酶的研究主要集中在精氨酰-tRNA合成酶、亮氨酰-tRNA合成酶、甲硫氨酰-tRNA合成酶、丙氨酰-tRNA合成酶的结构和功能方面,对哺乳动物尤其是大鼠脑缺血与氨基酰-tRNA合成酶关系的研究报道极少。目的探讨精氨酰-tRNA合成酶在局灶性脑缺血再灌注大鼠中的表达及机制。方法选取清洁级健康雄性SD大鼠60只,其中4只大鼠进行预实验,采用线栓法栓塞大脑中动脉建立局灶性脑缺血再灌注模型。然后将剩余的56只大鼠随机分为正常组8只、假手术组8只、脑缺血再灌注组40只。正常组不做任何外科处理;假手术组大鼠外科操作步骤与脑缺血再灌注组相同,只是线栓不进入颈内动脉、不造成脑缺血;脑缺血再灌注组大鼠建立局灶性脑缺血再灌注模型。采用反转录-聚合酶链反应(RT-PCR)测定正常组、假手术组、脑缺血再灌注组大鼠再灌注后不同时间点精氨酰-tRNA合成酶mRNA相对表达量,采用Western Blotting法测定正常组、假手术组、脑缺血再灌注组大鼠再灌注后不同时间点精氨酰-tRNA合成酶蛋白相对表达量。结果假手术组与脑缺血再灌注组大鼠再灌注2 h、脑缺血再灌注组再灌注48 h精氨酰-tRNA合成酶mRNA相对表达量及蛋白相对表达量比较,差异无统计学意义(P>0.05);假手术组大鼠精氨酰-tRNA合成酶mRNA相对表达量及蛋白相对表达量均低于脑缺血再灌注组再灌注6 h、12 h及24 h(P<0.05);脑缺血再灌注组大鼠再灌注6 h精氨酰-tRNA合成酶mRNA相对表达量及蛋白相对表达量均高于再灌注2 h和12 h(P<0.05);脑缺血再灌注组大鼠再灌注24 h精氨酰-tRNA合成酶mRNA相对表达量及蛋白相对表达量均高于再灌注12 h和48 h(P<0.05)。结论大鼠局灶性脑缺血再灌注后6 h及24 h精氨酰-tRNA合成酶表达明显升高,可能与缺血和再灌注两次损伤有关。(本文来源于《实用心脑肺血管病杂志》期刊2016年06期）
李娟[4]（2005）在《精氨酰-tRNA合成酶和tRNA～（Arg）的相互作用》一文中研究指出精氨酰-tRNA合成酶(ArgRS) 在第一类氨基酰-tRNA 合成酶(aaRS)中较为特殊,大多数不同来源的ArgRS 缺乏保守的KMSK 序列。而嗜热脂肪芽胞杆菌(Bacillus stearothermophilus) ArgRS 中却存在这一特征序列。在大肠杆菌(Escharichia coli) 中分别克隆和高表达了酶和tRNA 的基因,纯化了它们。在体外反应体系中,55℃时B. stearothermophilus ArgRS 精氨酰化B. stearothermophilus tRNAArg(ACG) 的反应速度常数kcat为17 s~-1,在37℃时该常数为6.6 s~-1。对不同来源的第一类aaRS 的序列列队比较和已知的叁级结构分析,以及对B. stearothermophilus 和E. coli ArgRS 的定点突变进行研究,发现在HIGH 特征序列上游第叁个氨基酸残基与KMSK 特征序列中的第二个赖氨酸残基( K )存在互补关系,指出在ArgRS 的序列中这两个位置的任何一处必须只有一个K 才具备进行精氨酸活化反应的结构基础。根据HIGH 序列上游的氨基酸残基和KMSK 序列的保守性可将不同来源的ArgRS 分为叁类。研究了E. coli、B. stearothermophilus 和嗜热菌(T. thermophilus) ArgRS 与tRNAArg (ACG) 的交叉识别后,发现B. stearothermophilus ArgRS 虽能识别T. thermophilus tRNAArg(ACG) ,却不能有效识别同样具有A20 的E. coli tRNAArg(ACG)。在55℃时B. stearothermophilus ArgRS 精氨酰化E. coli(本文来源于《中国科学院研究生院（上海生命科学研究院）》期刊2005-05-01）
刘文,刘默芳,夏宪,王恩多,王应睐[5]（2002）在《N端的改变对大肠杆菌精氨酰-tRNA合成酶的影响(英文)》一文中研究指出得到了缺失Asn2 的大肠杆菌 (E .coli)精氨酰 tRNA合成酶 (ArgRS)的变种和在其N端添加酵母ArgRS的N端 2 3个氨基酸残基的嵌合变种。它们的基因在大肠杆菌中表达时 ,可能由于蛋白质误折迭 ,大部分产生了包涵体。与天然酶相比 ,缺失变种保留了全部的氨基酸活化活力 ,但氨基酰化活力下降了 2 6 % ;嵌合变种的以上两种活力下降了 90 %以上 ,不能氨基酰化酵母tRNAArg。缺失Asn2 和Ile3 的变种在E .coli中虽被表达 ,但不稳定。与天然酶相比 ,嵌合变种的荧光光谱的最大发射波长向长波移动 ,强度减小。表明变种酶的构象和天然酶不同 ,色氨酸更暴露。用远紫外CD光谱预测变种酶的二级结构表明 ,嵌合酶的α螺旋更少 ,β折叠更多 ,无规卷曲稍多。E .coliArgRS的N端结构域对活力和正确折迭是重要的(本文来源于《生物化学与生物物理学报》期刊2002年02期）
刘默芳,徐敏刚,夏宪,王恩多,王应睐[6]（2001）在《大肠杆菌精氨酰tRNA合成酶基因(argS)的上游非编码区存在一个负调控区(英文)》一文中研究指出含大肠杆菌精氨酰tRNA合成酶 (ArgRS)基因 (argS)的 pUC18重组质粒 ,在大肠杆菌TG1转化子中能够高表达ArgRS近 10 0 0倍。为了研究大肠杆菌argS的表达调控 ,构建了一系列的缺失突变。分别缺失全部上游序列 (argSΔ1)、Shine Dalgarno(SD)区 (argSΔ2 )和缺失启动子 - 10区下游 (相当于翻译起始位点 - 6 5nt ,argSΔ3)前的上游序列后的变种argS都不能表达ArgRS。而缺失 - 12 2nt (距翻译起始位点 - 180nt,argSΔ8)、- 70nt (距翻译起始位点 - 12 8nt,argSΔ7)、- 5 2nt (距翻译起始位点 - 110nt ,argSΔ6 )、- 35区 (距翻译起始位点 - 94nt,argSΔ5 )、启动子 - 10区 (距翻译起始位点 - 71nt,argSΔ4)前的上游序列后 ,这些缺失突变基因的表达水平与野生型argS接近。但argSΔ4、argSΔ5、argSΔ6都会形成部分包涵体。通过RNA斑点杂交测定发现 ,argSΔ4、argSΔ5和argSΔ6的mRNA转录量为argS及argSΔ7的 2到3倍。即 - 5 2nt和 - 70nt之间的 19个碱基 (AATAGTGAAAACGGCAATA)可能是大肠杆菌argS的转录负调控区。该元件的缺失将使得ArgRS过快表达并导致部分蛋白质形成包涵体。凝胶阻滞分析也发现在细胞粗抽液中有一个因子可以专一地与这个负调控元件结合 ,它可能参与该基因的表达调控。精氨酸专一性地诱导argS(本文来源于《生物化学与生物物理学报》期刊2001年06期）
刘默芳,李彤,尹兆宝,徐敏刚,王恩多[7]（2000）在《编码大肠杆菌精氨酰tRNA合成酶的基因(argS)拥有一个强启动子(英文)》一文中研究指出编码大肠杆菌 (E .coli)精氨酰 tRNA合成酶 (ArgRS)的基因 (argS)和编码亮氨酰 tRNA合成酶 (LeuRS)的基因(LeuS)分别插入 pUC1 8后 ,各自在E .coliTG1转化子中的表达有很大的差异 (高表达倍数分别为 1 0 0 0和 3 5倍 )。为了调查造成其表达差异的原因 ,用argS的 5′上游非编码区取代leuS的 5′上游非编码区 ,构建了融合基因 parg leuS ;将它插入质粒 pUC1 8后转化E .coliTG1 ,发现仅使LeuRS活力提高了约 8.5倍 ,这远低于野生型leuS或带有强启动子trp lac的pKK leuS的。但是 ,RNA斑点杂交却发现从 parg leuS转录出来的leuSmRNA是野生型leuS转录的 5倍 ,几乎与从 pKK leuS中转录出来的量差不多 ,说明argS的启动子很强 ,接近于trp lac。分析叁种leuSmRNA在起始密码子附近的二级结构 ,发现从 parg leuS转录的mRNA的二级结构最强。一般认为 ,这种二级结构将会妨碍核糖体的结合 ,降低翻译效率。从这些结果可以推测 ,parg leuS可能就是因为其mRNA在起始密码子附近的强二级结构而使表达受限于翻译水平。(本文来源于《生物化学与生物物理学报》期刊2000年05期）
刘文,王恩多,王应睐[8]（1999）在《一个高效表达、快速纯化大肠杆菌精氨酰-tRNA合成酶的新系统(英文)》一文中研究指出编码大肠杆菌精氨酰ｔ Ｒ Ｎ Ａ 合成酶（ Ａｒｇ Ｒ Ｓ） 的基因ａｒｇ Ｓ 被克隆到ｐ Ｍ Ｆ Ｔ７５ 载体上。将此质粒转化的大肠杆菌 Ｊ Ｍ１０９（ Ｄ Ｅ３） 中， 该转化子粗抽液的比活是宿主菌的２ ５００ 倍。通过 Ｄ Ｅ Ａ Ｅ Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ Ｃ Ｌ６ Ｂ Ｆａｓｔ Ｆｌｏｗ 和 Ｂｌｕｅ Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ Ｃ Ｌ６ Ｂ两步柱层析在一天内即可将精氨酰ｔ Ｒ Ｎ Ａ 合成酶纯化至电泳一条带， 比活为３６ ０００ ｕ／ｍｇ ， 总收率可达６９ ％ 。与以前报道的 Ａｒｇ Ｒ Ｓ的高表达质粒相比， 使用该重组质粒可以很方便地将昂贵的标记氨基酸高效地参入酶分子内。目前的研究结果表明，该新系统能够很方便地提供大量的更高比活的大肠杆菌精氨酰ｔ Ｒ Ｎ Ａ 合成酶以进行该酶的 Ｎ Ｍ Ｒ 和结晶学研究(本文来源于《生物化学与生物物理学报》期刊1999年05期）
伍金富,夏宪,王恩多,王应睐[9]（1998）在《大肠杆菌精氨酰tRNA合成酶基因的诱导高表达》一文中研究指出在高表达大肠杆菌精氨酰ｔＲＮＡ合成酶（ＡｒｇＲＳ）基因（ａｒｇＳ）５５０倍的基础上，将ａｒｇＳ的编码起始位点经基因定点突变导入ＮｃｏＩ限制性内切酶的位点后，重组到受异丙基硫代－β－Ｄ－半乳糖苷（ＩＰＴＧ）诱导的ｐＴｒｃ９９Ｂ质粒上，使ａｒｇＳ比受体菌表达高近２０００倍。通过一步ＤＥＡＥ－Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ柱层析则可得到ＳＤＳ－ＰＡＧＥ一条带的ＡｒｇＲＳ，比活为１５０００ｕ／ｍｇ，与文献值相同。虽重组过程中ＡｒｇＲＳ第二位氨基酸残基由天冬酰胺变为天冬氨酸，产生了变种酶ＡｒｇＲＳ２ＮＤ，但这种改变既不影响ＡｒｇＲＳ的活力和动力学常数，也不影响它的热稳定性和在变性剂中的稳定性。(本文来源于《生物化学与生物物理学报》期刊1998年03期）
顾文砾,黄意巍,王恩多,王应睐[10]（1996）在《大肠杆菌精氨酰－tRNA合成酶（ArgRS）及其变种的光谱学研究》一文中研究指出本文用吸收光谱、溶剂微扰差光谱荧光光谱和ＣＤ光谱对天然酶ＡｒｇＲＳ及其变种酶ＡｒｇＲＳ３０６ＫＲ和ＡｒｇＲＳ３８１ＫＡ的构象进行了研究，结果表明Ｌｙｓ３０６的突变引起变种酶分子表面的生色氨基酸残基所处微环境与天然酶梢有不同，ＡｒｇＲＳ３０６ＫＡ比ＡｒｇＲＳ３０６ＫＲ有更大的构象变化。变种酶ＡｒｇＲＳ３８１ＫＡ与天然酶的构象差别不大。ＣＤ光谱的分析显示转角在变种酶分子中依活力的下降二级结构中所占百分比下降。可以得出结论ＡｒｇＲＳ的Ｌｙｓ３０６所带的正电荷对维系ＡｒｇＲＳ的构象绝对重要，这种酶的构象变化引起变种酶的活力丧失；而ＡｒｇＲＳ的Ｌｙｓ３８１的改变则似乎不能引起酶构象的可觉察的变化。(本文来源于《生物化学与生物物理学报》期刊1996年05期）
精氨酰合成酶论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
精氨酰tRNA合成酶(ArgRS)是蛋白质生物合成过程中具有重要作用的酶,其主要功能是参与tRNA酰基化,属于第一类氨酰tRNA合成酶。作为一种特殊的氨酰tRNA合成酶,精氨酰tRNA合成酶的结构与功能具有重要的探索价值。因此对精氨酰tRNA合成酶基因及表达特性的深入研究,和对其潜在功能的挖掘都是探索蛋白质生物合成机制的关键所在。本文概述了该酶基本的生物学特性,从遗传表达调控和实际应用等方面介绍了精氨酰tRNA合成酶的研究进展,总结了精氨酰tRNA合成酶在临床应用中发挥的作用,以及展望了探索其功能的重要性和今后研究的意义。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
精氨酰合成酶论文参考文献
[1].刘杨.基因沉默精氨酰—tRNA合成酶减轻大脑皮层缺血性损伤的研究[D].华中科技大学.2019
[2].贺引弟,池俊玲,王雅茹,郭江波.精氨酰-tRNA合成酶基因研究进展[J].种子.2018
[3].沈寅,范云智,范宇葱,符荣.精氨酰-tRNA合成酶在局灶性脑缺血再灌注大鼠中的表达及机制研究[J].实用心脑肺血管病杂志.2016
[4].李娟.精氨酰-tRNA合成酶和tRNA～（Arg）的相互作用[D].中国科学院研究生院（上海生命科学研究院）.2005
[5].刘文,刘默芳,夏宪,王恩多,王应睐.N端的改变对大肠杆菌精氨酰-tRNA合成酶的影响(英文)[J].生物化学与生物物理学报.2002
[6].刘默芳,徐敏刚,夏宪,王恩多,王应睐.大肠杆菌精氨酰tRNA合成酶基因(argS)的上游非编码区存在一个负调控区(英文)[J].生物化学与生物物理学报.2001
[7].刘默芳,李彤,尹兆宝,徐敏刚,王恩多.编码大肠杆菌精氨酰tRNA合成酶的基因(argS)拥有一个强启动子(英文)[J].生物化学与生物物理学报.2000
[8].刘文,王恩多,王应睐.一个高效表达、快速纯化大肠杆菌精氨酰-tRNA合成酶的新系统(英文)[J].生物化学与生物物理学报.1999
[9].伍金富,夏宪,王恩多,王应睐.大肠杆菌精氨酰tRNA合成酶基因的诱导高表达[J].生物化学与生物物理学报.1998
[10].顾文砾,黄意巍,王恩多,王应睐.大肠杆菌精氨酰－tRNA合成酶（ArgRS）及其变种的光谱学研究[J].生物化学与生物物理学报.1996
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