导读:本文包含了环单磷酸腺苷论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译，主要关键词:腺苷,激酶,磷酸,蛋白,丙酮酸,薯蓣,弧菌。
环单磷酸腺苷论文文献综述
唐念中,张艳飞,陈挺,郑兴[1]（2019）在《PRKAG2基因G100S新突变对小鼠心肌细胞单磷酸腺苷活化蛋白激酶活性的影响》一文中研究指出目的探讨位于非胱硫醚β-合成酶(cystathionineβ-synthase,CBS)区域的PRKAG2基因G100S突变对小鼠心肌细胞单磷酸腺苷活化蛋白激酶(AMPK)活性的影响。方法建立人源PRKAG2(G100S)转基因小鼠模型,分别随机选取N4代4周龄、12周龄的转基因小鼠和同窝野生型小鼠各6只,用磷酸化检测试剂盒检测小鼠心肌细胞中AMPK活性,比较转基因小鼠与同窝野生型小鼠AMPK活性的差异,并观察随着周龄的增长转基因小鼠AMPK活性的变化。结果 4周龄和12周龄的转基因小鼠心肌细胞中AMPK活性均低于同窝野生型小鼠(0.042±0.013 vs 0.063±0.013,0.032±0.008 vs 0.062±0.018),差异均有统计学意义(P=0.019,P=0.004)。12周龄和4周龄的转基因小鼠心肌细胞中AMPK活性差异无统计学意义(P=0.135)。结论 PRKAG2基因G100S突变可导致转基因小鼠心肌细胞AMPK活性下降,而且AMPK活性并不随着转基因小鼠周龄的增长而变化。(本文来源于《第二军医大学学报》期刊2019年01期）
胡双艳,张春晨,阮海华[2]（2018）在《单磷酸腺苷酸化修饰:一种蛋白质翻译后修饰方式》一文中研究指出副溶血弧菌(Vibrio parahaemolyticus)能够通过Ⅲ型分泌系统(typeⅢsecretion systems,T3SSs)分泌效应蛋白Vop S,催化叁磷酸腺苷(ATP)分子中的单磷酸腺苷(AMP)通过磷酸二酯键共价连接至宿主细胞Rho鸟苷叁磷酸激酶(Rho GTPases)成员蛋白Rho A、Rac1和Cdc42的特定的苏氨酸残基上,导致宿主细胞肌动蛋白骨架崩解,细胞变圆。该发现推动了一种蛋白质翻译后修饰方式——单磷酸腺苷酸化(AMPylation)修饰的迅速发展,其中催化AMPylation修饰的蛋白质称为单磷酸腺苷酸化酶(AMPylator)。目前的研究表明,与蛋白质的磷酸化修饰类似,蛋白质AMPylation在真核以及原核生物中都是一种重要的调控蛋白质功能的翻译后共价修饰调节机制。与AMPylation相对应的是去单磷酸腺苷酸化(de-AMPylation),即去单磷酸腺苷酸化酶(de-AMPylase)催化修饰后的蛋白质脱去AMP基团的过程,使底物蛋白重新恢复其原有的生物学功能。现就蛋白质AMPylation修饰的催化过程、AMPylation修饰的研究进展以及AMPylator/de-AMPylase的种类、物种来源、结构、功能和底物等方面的内容进行综合阐述。此外,就目前已有的AMPylation检测方法进行了总结,其中详细阐述了一种化学标记法的原理和过程。(本文来源于《生命科学》期刊2018年08期）
林志忠,叶志云,林圣彩,林舒勇[3]（2018）在《单磷酸腺苷激活的蛋白激酶(AMPK)调控机制的研究进展》一文中研究指出代谢是细胞和有机体最基本、最重要的活动之一.细胞和有机体通过感应系统实时监测代谢过程中的物质和能量状态,并不断地通过错综复杂的代谢调控途径来维持其稳态.代谢调控一旦出现紊乱,机体代谢就会发生异变,从而导致如糖尿病、肥胖、心血管疾病乃至肿瘤等多种人类重大疾病的发生,并影响发育、生长、繁殖、衰老等生命过程.单磷酸腺苷激活的蛋白激酶(AMPK)作为在代谢调控中起核心作用的激酶,自其被发现以来一直是研究的热点.对AMPK调控机制的深入研究为揭示代谢性疾病的发生和发展机制、探索其治疗和预防的策略提供了重要的新思路.围绕近年来国内外AMPK研究领域取得的进展,重点阐述AMPK在体内的激活机制以及本课题组在该领域中的一系列重要成果.(本文来源于《厦门大学学报(自然科学版)》期刊2018年02期）
陈延,谭子虎,刘进进,刘茜,祝媛玥[4]（2017）在《加减薯蓣丸抑制单磷酸腺苷活化蛋白激酶活性对慢性脑灌注不足大鼠的神经保护研究》一文中研究指出目的检测慢性脑灌注不足大鼠海马组织单磷酸腺苷活化蛋白激酶(adenosine monophosphate-activated protein kinase,AMPK)水平的变化,探讨加减薯蓣丸对海马神经细胞损伤的影响及其作用机制。方法采用改良双侧颈总动脉阻断法复制慢性脑灌注不足模型,应用尼氏染色检测神经细胞损伤情况,应用Western blot法检测海马区AMPK及p-AMPK表达水平。结果与正常组比较,模型组大鼠海马CA1区的尼氏染色较浅,神经锥体细胞数减少,海马组织p-AMPK表达水平明显升高(P<0.05);与模型组比较,中药组与西药组大鼠海马CA1区的尼氏染色加深,锥体细胞数量增加,p-AMPK表达水平明显下降(P<0.05);中药组与西药组大鼠海马CA1区AMPK和p-AMPK表达水平比较,差异均无统计学意义(P>0.05)。结论大鼠慢性脑灌注不足损伤后,AMPK过度激活,出现海马神经细胞损伤,加减薯蓣丸可抑制海马区AMPK的激活,减轻海马神经损伤。(本文来源于《安徽中医药大学学报》期刊2017年06期）
余海燕,顾伟玉,王智强,姚政立,赵佳[5]（2017）在《补糖对急性运动大鼠心肌单磷酸腺苷活化蛋白激酶激活的影响》一文中研究指出目的通过测量大鼠急性运动后心肌单磷酸腺苷活化蛋白激酶(AMP-activated protein kinase,AMPK)活性和糖原含量的变化,探讨补糖对运动心肌AMPK激活的影响。方法大鼠进行急性耐力运动,并在运动前后不同时间补充不同剂量的补充葡萄糖,采用Western blot测定大鼠心肌AMPK活性的动态变化,采用蒽酮法测定心肌糖原含量。结果运动诱发大鼠心肌AMPK活性显着增高并在急性运动后1 h保持在较高水平,然而运动补糖大鼠心肌AMPK活性却无显着增高。运动或小剂量补糖都无法引起大鼠糖原含量的显着变化,只有大剂量补糖能使糖原含量在运动后24 h显着增高。结论 (1)急性运动可使大鼠心肌AMPK活性升高,补糖能显着抑制急性运动中和运动后AMPK的激活。(2)运动后大剂量补糖能有效提高运动后24 h心肌糖原含量。(本文来源于《中国实验动物学报》期刊2017年04期）
王超,赵海滨[6]（2017）在《自分泌/旁分泌效应在缺血再灌注损伤心肌中活化单磷酸腺苷活化蛋白激酶的研究进展》一文中研究指出单磷酸腺苷活化蛋白激酶(AMPK)是介导能量代谢的主要蛋白激酶,当心肌发生缺血再灌注损伤时,细胞内单磷酸腺苷/叁磷酸腺苷(AMP/ATP)比例的变化可活化AMPK进而发挥心肌保护作用。此外,心脏的自分泌/旁分泌因子也与AMPK的活化密切相关。本文阐述了缺血再灌注发生时,心肌通过自分泌/旁分泌效应活化AMPK的相关蛋白激酶及其部分作用机制。(本文来源于《中国循环杂志》期刊2017年08期）
桂迪,黄晓颖,王良兴[7]（2017）在《单磷酸腺苷活化蛋白激酶调控细胞自噬的机制研究进展》一文中研究指出自噬是细胞对外界环境应激所作出的反应,是细胞降解自身成分以维持细胞活性和生存的过程。在动物组织中,自噬机制的缺陷通常和细胞衰老、年龄相关性退化性疾病有关联,这些疾病包括心血管疾病、癌症、免疫系统功能受损和神经系统病变等。目前已经发现,许多蛋白可以对能量、营养和生长因子水平以及应激做出反应,其中包括一些激酶,它们可以正向或负向调节自噬过程以调节细胞对外界环境的适应性。最近研究表明细胞可以通过单磷酸腺苷活化蛋白激酶(AMPK)对上述适应反应发挥重要作用,本文就近些年有关AMPK对自噬调控机制的研究成果作一综述。(本文来源于《温州医科大学学报》期刊2017年02期）
龚霞,胡莹莹,尤祥宇,谷晶,邓教宇[8]（2016）在《核壳型单磷酸腺苷分子印迹聚合物的制备》一文中研究指出以聚苯乙烯微球(CP)为内核、单磷酸腺苷(AMP)为模板、丙烯酰胺(AM)为功能单体、乙二醇二甲基丙烯酸酯(EGDMA)为交联剂,制备了核壳型单磷酸腺苷分子印迹聚合物(AMP-MIP),讨论了不同洗脱方式、洗脱溶剂和聚合时间对AMP-MIP吸附性能的影响,通过扫描电镜、水中悬浮实验和吸附实验对AMP-MIP的形貌和性能进行了表征,得到最佳工艺条件:洗脱方式为超声、洗脱溶剂为甲醇-乙酸(4∶1,体积比)、聚合时间为30min。分子印迹聚合物不仅对小分子模板有吸附作用,而且对大分子ADP-核糖基化的甘油醛-3-磷酸脱氢酶(gapA)具有识别作用,吸附量可达3.9μg·mg~(-1)。(本文来源于《化学与生物工程》期刊2016年11期）
贾佩玉,王学敏,江伟[9]（2016）在《单磷酸腺苷活化蛋白激酶与神经退行性疾病的研究进展》一文中研究指出神经退行性病变是一组与年龄直接相关的疾病,神经元等细胞发生不可逆的变性死亡,患者中枢和外周神经系统受损,认知能力和(或)运动功能出现不同程度的下降,现已成为严重影响患者生活质量的疾病之一。因此,对神经退行性疾病发病机制的研究至关重要,能为临床诊断和治疗提供确切的依据。神经退行性疾病的发生与众多因素有关,其中,细胞能量代谢紊乱对于疾病的发生、发展产生重要影响。单磷酸腺苷活化蛋白激酶(AMPK)作(本文来源于《上海医学》期刊2016年06期）
董玲玉,杜宏明,王鹏,王立云,李一珂[10]（2015）在《荧光共振能量转移探针检测药物中单磷酸腺苷的方法研究》一文中研究指出小牛血清去蛋白药物能够促进缺氧细胞对氧与葡萄糖的摄取和利用,改善外周及脑部的血液循环障碍和营养失调,促进烧伤创伤愈合,调节中枢神经系统等诸多药理药效。单磷酸腺苷(AMP)为该药物的活性成份之一,构建了以β-环糊精(β-CD)修饰的硫化锌量子点为能量供体,3-羟基黄酮为能量受体的能量共振转移荧光探针。研究发现AMP能够引起该探针在526nm处的荧光发射峰强度的猝灭,并且AMP的浓度与探针的荧光强度的Stern-Volmer曲线呈现良好的线性关系,线性相关系数为0.996,该探针能够应用于药品中AMP的检测。(本文来源于《光谱学与光谱分析》期刊2015年11期）
环单磷酸腺苷论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
副溶血弧菌(Vibrio parahaemolyticus)能够通过Ⅲ型分泌系统(typeⅢsecretion systems,T3SSs)分泌效应蛋白Vop S,催化叁磷酸腺苷(ATP)分子中的单磷酸腺苷(AMP)通过磷酸二酯键共价连接至宿主细胞Rho鸟苷叁磷酸激酶(Rho GTPases)成员蛋白Rho A、Rac1和Cdc42的特定的苏氨酸残基上,导致宿主细胞肌动蛋白骨架崩解,细胞变圆。该发现推动了一种蛋白质翻译后修饰方式——单磷酸腺苷酸化(AMPylation)修饰的迅速发展,其中催化AMPylation修饰的蛋白质称为单磷酸腺苷酸化酶(AMPylator)。目前的研究表明,与蛋白质的磷酸化修饰类似,蛋白质AMPylation在真核以及原核生物中都是一种重要的调控蛋白质功能的翻译后共价修饰调节机制。与AMPylation相对应的是去单磷酸腺苷酸化(de-AMPylation),即去单磷酸腺苷酸化酶(de-AMPylase)催化修饰后的蛋白质脱去AMP基团的过程,使底物蛋白重新恢复其原有的生物学功能。现就蛋白质AMPylation修饰的催化过程、AMPylation修饰的研究进展以及AMPylator/de-AMPylase的种类、物种来源、结构、功能和底物等方面的内容进行综合阐述。此外,就目前已有的AMPylation检测方法进行了总结,其中详细阐述了一种化学标记法的原理和过程。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
环单磷酸腺苷论文参考文献
[1].唐念中,张艳飞,陈挺,郑兴.PRKAG2基因G100S新突变对小鼠心肌细胞单磷酸腺苷活化蛋白激酶活性的影响[J].第二军医大学学报.2019
[2].胡双艳,张春晨,阮海华.单磷酸腺苷酸化修饰:一种蛋白质翻译后修饰方式[J].生命科学.2018
[3].林志忠,叶志云,林圣彩,林舒勇.单磷酸腺苷激活的蛋白激酶(AMPK)调控机制的研究进展[J].厦门大学学报(自然科学版).2018
[4].陈延,谭子虎,刘进进,刘茜,祝媛玥.加减薯蓣丸抑制单磷酸腺苷活化蛋白激酶活性对慢性脑灌注不足大鼠的神经保护研究[J].安徽中医药大学学报.2017
[5].余海燕,顾伟玉,王智强,姚政立,赵佳.补糖对急性运动大鼠心肌单磷酸腺苷活化蛋白激酶激活的影响[J].中国实验动物学报.2017
[6].王超,赵海滨.自分泌/旁分泌效应在缺血再灌注损伤心肌中活化单磷酸腺苷活化蛋白激酶的研究进展[J].中国循环杂志.2017
[7].桂迪,黄晓颖,王良兴.单磷酸腺苷活化蛋白激酶调控细胞自噬的机制研究进展[J].温州医科大学学报.2017
[8].龚霞,胡莹莹,尤祥宇,谷晶,邓教宇.核壳型单磷酸腺苷分子印迹聚合物的制备[J].化学与生物工程.2016
[9].贾佩玉,王学敏,江伟.单磷酸腺苷活化蛋白激酶与神经退行性疾病的研究进展[J].上海医学.2016
[10].董玲玉,杜宏明,王鹏,王立云,李一珂.荧光共振能量转移探针检测药物中单磷酸腺苷的方法研究[J].光谱学与光谱分析.2015
论文知识图
