论文摘要
胰蛋白酶抑制剂（trypsin inhibitor, TI）在食品科学和生物技术中具有重要的研究价值。为探讨黑豆胰蛋白酶抑制剂（black soybean trypsin inhibitor, BSTI）的性质及胃肠液消化特性,本研究通过脱脂、热处理、硫酸铵盐析以及阴离子柱层析等方法,从黑豆中纯化得到BSTI。SDS-PAGE显示BSTI呈单一条带,相对分子质量约为21 kDa。在60℃以下与pH2～11的范围内,BSTI呈现较高稳定性。当BSTI与胰蛋白酶的摩尔比达到1时,胰蛋白酶的活力被抑制在15%以下。抑制动力学结果表明,BSTI对胰蛋白酶的抑制属非竞争性抑制,其抑制常数Ki=0.24 nmol·L-1。圆二色谱分析发现,在常温下BSTI的二级结构为:β-折叠43.4%,无规则卷曲29.0%,β-转角21.2%,α-螺旋8.1%。BSTI的变性温度为61±0.9℃。BSTI在模拟胃肠液消化过程中表现出很强的抗酶解作用,但经121℃热处理30 min后,其抗酶解作用显著降低,易被胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等主要消化酶消化。
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文章来源
类型: 期刊论文
作者: 苏子健,孙乐常,颜龙杰,张凌晶,刘光明,曹敏杰
关键词: 纯化,黑豆,胰蛋白酶抑制剂,抑制,消化
来源: 大豆科学 2019年04期
年度: 2019
分类: 农业科技,工程科技Ⅰ辑
专业: 轻工业手工业
单位: 集美大学食品与生物工程学院,水产品深加工技术国家地方联合工程研究中心
基金: 国家自然科学基金(31772049),福建省科技计划(2017N5011)
分类号: TS201.2
页码: 597-606
总页数: 10
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