导读:本文包含了尿素酶亚单位论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译，主要关键词:幽门,螺杆,尿素,单位,疫苗,蛋白,蚕蛹。
尿素酶亚单位论文文献综述
闫锦锦,闫东明,邹雪,刘丹,彭超[1]（2015）在《幽门螺杆菌尿素酶B亚单位的克隆表达及纯化》一文中研究指出为获得高纯度具有生物活性的尿素酶B亚单位(Ure B)蛋白,利用PCR方法扩增出ure B目的基因,将其插入到p ET28a载体中,构建表达质粒p ET28a-ure B。将鉴定正确的质粒转入大肠杆菌中培养,通过IPTG诱导表达获得Ure B蛋白。采用Q Sepharose High Per formance阴离子交换层析纯化,G-25凝胶过滤层析脱盐,并通过SDS-PAGE和免疫双扩散法对Ure B蛋白进行鉴定。结果表明,该蛋白相对分子质量约为64 k D,与预期结果相符,脱盐后获得的Ure B蛋白纯度为98.5%;免疫双扩散法证明该蛋白具有良好的生物活性和反应特异性。最终确定的纯化工艺,达到了一步纯化即得到高纯度、具有生物活性蛋白的目的,该纯化工艺简单、有效。(本文来源于《生物技术通报》期刊2015年07期）
丁焕弟,韩莹,黄安根,孟圆,胡华新[2]（2014）在《抗幽门螺杆菌尿素酶B亚单位单克隆抗体制备和鉴定及其应用》一文中研究指出目的制备抗幽门螺杆菌(Hp)的单克隆抗体(mAb),并对该Hp mAb进行分析鉴定,建立一种检测患者由于Hp感染而在血清中产生Hp抗体的竞争ELISA检测方法。方法用灭活的Hp免疫BALB/c小鼠,通过杂交瘤技术制备Hp mAb。我们采用Hp混合蛋白包括毒素相关蛋白A(CagA)、空泡毒素A(VacA)和尿素酶以及灭活的Hp菌体筛选阳性杂交瘤细胞株,用ELISA和Western blot等技术对所获得的Hp mAb进行鉴定。利用辣根过氧化物酶(HRP)标记所筛选的Hp mAb来建立一个可检测患者血清中Hp抗体的竞争ELISA。结果通过大规模的杂交瘤筛选,我们选择了1株将其命名为C3 Hp mAb,其抗体亚型为IgG2a,腹水效价可达1×107。Western blot法、ELISA和质谱检测结果显示,该C3 Hp mAb能特异地识别Hp的尿素酶B亚单位。用这个C3 Hp mAb,我们建立了一种可检测患者血清中Hp抗体的竞争ELISA。结论成功获得一种可以特异识别Hp尿素酶B亚单位的mAb,建立了一种可检测患者血清中Hp抗体的竞争ELISA。(本文来源于《细胞与分子免疫学杂志》期刊2014年12期）
杨武晨[3]（2013）在《幽门螺杆菌尿素酶B亚单位HLA限制性CD4~+T细胞表位的筛选与鉴定》一文中研究指出[背景和目的]全球50%以上的人群存在着幽门螺杆菌(Helicobacter pylori，H.pylori)的感染，其感染与胃炎、消化性溃疡、胃粘膜相关淋巴组织淋巴瘤(MALT)和胃癌等疾病的发生密切相关。面对H.pylori的高感染率和严重的致病性，国内外已广泛开展H.pylori疫苗研究。然而，现有疫苗的免疫保护效果都十分有限全菌疫苗的抗原组成复杂，诱发的免疫应答混乱，甚至包含有害的反应；一些亚单位疫苗在动物模型上取得了很好的实验结果，却因人与实验动物MHC分子差异，导致临床实验的失败表位疫苗是基于诱发免疫应答最基本的功能单位——表位来设计的疫苗。通过控制表位的组成能够精确控制疫苗所诱发的免疫应答类型。与传统疫苗相比，其更加高效，针对性更强。目前，已广泛应用于感染性疾病、恶性肿瘤及自身免疫性疾病的疫苗设计研发之中。表位的筛选和鉴定是表位疫苗研制的关键。研究表明在抗H. pylori感染的保护性免疫应答中，CD4~+T淋巴细胞发挥着重要作用。同时，相对于亚优势表位和隐性表位，只有免疫优势表位才能够诱发最为强烈的免疫应答。因此，免疫优势CD4~+T细胞表位是H. pylori表位疫苗所必须的。尿素酶B亚单位(Urease subunit beta，UreB)作为H.pylori重要的定植因子和毒力因子，具有较高的保守性和较强的免疫原性，小鼠实验证实其具有很好的免疫保护效果，被认为是最佳的疫苗候选抗原之一。本课题组前期已经鉴定出3个UreB来源的小鼠H-2d限制性CD4~+T细胞表位，用这些表位组成的表位疫苗能够显着降低幽门螺杆菌在胃内的定植数量。然而，由于人与小鼠MHC分子的差异，这些表位很难在人体中诱发免疫优势CD4~+T细胞应答。因此，本研究拟对UreB来源的HLA限制性CD4~+T细胞免疫优势表位进行筛选鉴定，为H.pylori表位疫苗的设计提供候选表位。[方法]通过~(13)C尿素呼气实验和血清学ELISA实验筛选H.pylori感染阳性患者，收集患者外周血单个核细胞，利用重组的UreB蛋白对H.pylori感染者外周血中UreB特异性CD4~+T淋巴细胞进行体外扩增；再通过步移重迭合成肽法对这些特异性CD4~+T细胞所识别的免疫优势表位进行系统的筛选和鉴定。通过HLA-II类分子抗体阻断法对表位的限制性主型进行分析，再利用带有不同HLA-II类分子亚型的BLCL表位递呈实验对表位的限制性亚型进行鉴定。最后，通过树突细胞负载重组UreB蛋白或H.pylori全菌抗原对表位的自然递呈特性进行鉴定。[结果]1、通过~(13)C尿素呼气实验和血清学ELISA实验筛选出两个H.pylori感染阳性患者，样本编号分别为4529和4493。2、通过重组UreB抗原体外刺激扩增后，4529和4493个体来源的PBMC中UreB特异性CD4~+T细胞频率分别为2.34%和1.64%。3、步移重迭18mer肽筛选显示4529和4493个体来源的UreB特异性CD4~+T细胞识别的优势表位分别位于UreB_(373–390)和UreB_(439-456)区域。4、步移重迭13mer肽和截短肽段筛选显示免疫优势表位的核心序列在4529和4493个体中分别为UreB~(373–385)和UreB_(438–452)。5、通过抗体阻断分析显示这两个免疫优势表位均属于HLA-DR限制性。6、不同HLA亚型BCL表位递呈实验分析显示表位UreB~(373–385)限制性亚型为DRB1*1404，表位UreB_(438–452)的限制性亚型为DRB1*0803。7、体外自然递呈实验证实，两个新的免疫优势表位的特异性T细胞均能识别负载重组UreB抗原或幽门螺杆菌全菌细胞裂解物的自体DC细胞。[结论]本研究从幽门螺杆菌UreB抗原中筛选鉴定到两个新的HLA限制性免疫优势CD4~+T细胞表位：DRB1*1404限制性的UreB~(373–385)和DRB1*0803限制性的UreB_(438–452)。这两个表位均能被抗原递呈细胞自然加工递呈，这将为H.pylori表位疫苗的设计提供候选表位。(本文来源于《第叁军医大学》期刊2013-05-01）
李滨,陈立,杨武晨,李海波,胡健[4]（2013）在《幽门螺杆菌尿素酶B亚单位优势Th表位的系统筛选与鉴定》一文中研究指出目的筛选幽门螺杆菌(Helicobacter pylori,Hp)尿素酶B亚单位(UreB)中CD4+细胞优势应答表位,并确定其MHC限制性。方法以重组UreB蛋白(rUreB)与弗氏佐剂联合皮下多点注射免疫BALB/c小鼠,从小鼠脾脏中体外扩增UreB特异性T淋巴细胞,采用步移重迭合成肽法筛选CD4+T细胞优势应答表位,分析其MHC分子限制性。结果 18mer短肽筛选发现UreB403-420和UreB409-426可显着刺激UreB特异性CD4+T细胞产生IFN-γ。13mer短肽鉴定实验结果显示,UreB409-421可刺激产生与18mer短肽UreB403-420和UreB409-426等同的应答强度。同时抗体阻断实验表明,抗H-2d(I-A)单克隆抗体能有效阻断该表位的应答。结论 UreB403-420和UreB409-426为UreB抗原中的优势Th表位,其刺激免疫反应的核心位置为UreB409-421,且存在H-2d(I-A)限制性。(本文来源于《第叁军医大学学报》期刊2013年03期）
杨武晨,郭红[5]（2011）在《幽门螺杆菌尿素酶B亚单位的疫苗研究进展》一文中研究指出幽门螺杆菌(Helicobacter pylori,H.pylori)是一种定植在人胃和十二指肠的微需氧、革兰氏阴性、螺旋弯曲菌。H.pylori是上消化道的主要致病菌,与胃炎、消化性溃疡、胃粘膜相关淋巴组织淋巴瘤(MALT)和胃癌等疾病的发生密切相关。近几年的研究显示,H.pylori感染还与缺血性心脏病、(本文来源于《中国人兽共患病学报》期刊2011年12期）
赵卓[6]（2010）在《幽门螺杆菌尿素酶B亚单位（UreB）基因的分段表达及免疫学性质分析》一文中研究指出目的幽门螺杆菌(Helicobacter pylori,H.pylori)与多种胃部疾病密切相关,在多种胃肠外疾病中也起作用,国际肿瘤研究机构已将其列为I类致癌因子。H.pylori在全球感染率近50%,在发展中国家,可高达80%以上。目前针对H.pylori感染的联合疗法(抗生素联合质子泵抑制剂)存在明显不足:医疗费用高、较低的患者依从性、易产生耐药性、不能彻底根除细菌、不能防止再感染。H.pylori疫苗接种有助于H.pylori相关性疾病的发病率。目前所研究的H.pylori治疗性疫苗大多采用H.pylori全菌或全菌裂解物,或H.pylori毒性蛋白如尿素酶、空泡毒素、毒素相关蛋白、中性粒细胞激活蛋白等,单独或联合不同佐剂进行接种,在动物模型中均能引起保护性应答。尿素酶是H.pylori中含量最为丰富的蛋白,既是H.pylori的定植因子又是毒力因子,并且在各菌株中相对保守,其B亚单位(UreB)以其无毒性成为疫苗设计的首选保护性抗原。在宿主体内,蛋白抗原主要是通过表位发挥作用的,蛋白抗原引起的细胞反应主要是由免疫优势表位引起的特异性的细胞反应,因此,明确UreB蛋白抗原的表位,特别是优势表位,利于发展更有效的H.pylori疫苗。本课题旨在用基因工程方法分段表达UreB蛋白,并对其进行免疫学性质分析,获得有免疫学活性的UreB片段;用H.pylori全菌皮下免疫C57BL/6小鼠,借助DC2.4细胞的抗原递呈作用,建立体外筛选UreB优势表位的细胞学实验方法,为精确筛选UreB优势表位奠定方法学基础,此研究将为制备高效的表位疫苗提供理论指导。方法1.用DNASTAR和DeepView/Swiss-PdbViewer 3.7 (SP5)软件分析UreB结构和全基因序列,以覆盖该蛋白全长、不遗漏表位为原则,选择UreB全基因序列的分割点,设计UreB五个截断片段U1 (1～185aa)、U2(98～294aa)、U3(179～380aa)、U4(292～476aa)和U5 (375～569aa)。2.以本室前期获得的重组UreB为模板,采用PCR方法扩增U1、U2、U3、U4和U5五个片段,并构建到原核表达载体pET-11c (+)中,通过NdeⅠ/EcoRⅠ酶切鉴定阳性重组子,构建PET-11c -U1、PET-11c -U2、PET-11c-U3、PET-11c-U4和PET-11c -U5五个重组质粒,将重组质粒测序结果与GenBank数据对比。3.将PET-11c -U1、pET-11c -U2、pET-11c -U3、pET-11c-U4和pET-11c -U5五个重组质粒分别转化到大肠杆菌BL21 (DE3),IPTG诱导表达, SDS- PAGE鉴定重组蛋白表达,免疫印迹鉴定其抗原性。4.用初步纯化的重组片段U1、U2、U3、U4和U5以100μg/只/次口服免疫BALB/C小鼠,同时做PBS组对照,抗原加弗氏完全佐剂(1:1)乳化初次免疫后,间隔一周加弗氏不完全佐剂(1:1)再次免疫叁次。末次免疫7天后,ELISA检测免疫后抗血清,鉴定重组片段的免疫原性。5.在体外鉴定C57BL/6小鼠细胞的Th1型细胞应答:用H.pylori超声破碎物以100μg/只/次皮下免疫不同性别C57BL/6小鼠,抗原加弗氏完全佐剂(1:1)乳化初次免疫后,间隔一周加弗氏不完全佐剂(1:1)再次免疫叁次。于末次免疫7天后取小鼠淋巴结及脾脏,分别分离其淋巴结细胞和脾细胞。用PMA和离子霉素联合刺激分离出的淋巴结细胞和脾淋巴细胞,流式细胞术检测其中分泌IFN-γ的CD4+T细胞的比例。6.为消除胰酶对DC2.4细胞的影响,未用胰酶处理DC2.4细胞,倒置显微镜观察其细胞形态,流式细胞术测定DC2.4细胞表面MHC-Ⅱ分子及共刺激分子CD86的表达水平。7.为优化DC2.4细胞的抗原递呈效果,确定DC2.4细胞负载抗原并成熟的最佳条件:用UreB联合LPS及TNF-α刺激DC2.4细胞,于培养的不同时间收集DC2.4细胞悬液,测定DC2.4细胞表面MHC-Ⅱ分子及共刺激分子CD86的表达率,获得负载UreB抗原的成熟的DC2.4细胞。8.为获得大量的UreB特异性的T细胞,在体外,负载UreB的成熟的DC2.4细胞与H.pylori免疫小鼠的脾淋巴细胞分别以1:1、1:2、1∶5的比例混合培养, 96孔板每孔含1×105个脾淋巴细胞,终体积为200μL,在37℃、50 mL/L CO2培养箱中培养5 d后,再添加IL-2(100 U/mL),继续培养2 d后收集细胞悬液。9.为了确定混合细胞应答的的最适比例,将UreB特异性的T细胞与负载UreB的成熟的DC2.4细胞分别以1:1、1:2、1∶5的比例混合培养,流式细胞术测定分泌IFN-γ的CD4+T细胞的比例。结果1.成功克隆了U1 (1～185aa)、U2(98～294aa)、U3(179～380aa)、U4(292～476aa)和U5 (375～570aa) 5个目的片段,成功构建了PET-11c -U1、PET-11c -U2、PET-11c-U3、PET-11c-U4和PET-11c -U5五个重组质粒;经测序所得产物基因序列与Genbank数据相符。2.将PET-11c -U1、PET-11c -U2、PET-11c -U3、PET-11c-U4和PET-11c -U5五个重组质粒分别转化到宿主菌大肠杆菌BL21 (DE3),IPTG作用4h诱导表达,经SDS- PAGE显示,重组蛋白U1、U2、U3、U4和U5均在大肠杆菌E.coli BL21中成功表达,诱导出的蛋白分子量分别约为20.0kDa、21.0kDa、22.0kDa、21.0kDa和22.0kD;免疫印迹和ELISA显示五个重组片段均具有良好的抗原性和免疫原性。3.用PMA联合离子霉素刺激分离出的淋巴结细胞和脾淋巴细胞,流式细胞术结果显示雄性C57BL/6小鼠脾淋巴细胞组分泌IFN-γ的CD4+T细胞的比例最高。4.流式细胞术测定DC2.4细胞表面MHC-Ⅱ分子及共刺激分子CD86的表达水平,显示胰酶消化后DC2.4细胞MHC-II类分子呈低水平表达而协同刺激分子CD86呈高水平表达;而未用胰酶处理的DC2.4细胞MHC-Ⅱ分子及共刺激分子CD86的表达水平均较低。5. UreB负载DC2.4细胞24h,加入LPS及TNFα继续刺激12h, DC2.4细胞表面MHC-Ⅱ分子及共刺激分子的表达均处于较高水平,获得了负载UreB的成熟的DC2.4细胞。6.通过流式细胞术测定CD4+T细胞IFN-γ的分泌水平,确定了混合细胞反应的最适比例:在体外,负载UreB的成熟的DC2.4细胞与H.pylori免疫小鼠的脾淋巴细胞以1:2的比例混合培养,培养的第7天可获得大量的UreB特异性的T细胞,将载UreB的成熟的DC2.4细胞与该UreB特异性的T细胞负再以1:2的比例共培养,细胞群中分泌IFN-γ的CD4+T细胞的比例最高。结论1. UreB的分段表达,为全面精确鉴定UreB表位奠定了实验基础。2. DC2.4是未成熟的永生化的克隆DC细胞,易于培养,可较好递呈UreB蛋白。3.初步建立了UreB免疫优势T细胞表位筛选的体外细胞学实验方法,为分析UreB优势表位,发现新的UreB保护性表位奠定了实验基础。(本文来源于《第叁军医大学》期刊2010-05-01）
赵卓,陈立,罗萍,余抒,吴超[7]（2010）在《幽门螺杆菌尿素酶B亚单位的分段表达及免疫学性质分析》一文中研究指出目的分段表达幽门螺杆菌(HP)尿素酶B亚单位(UreB),并对其进行免疫学性质分析,为精确定位其保护性表位奠定基础。方法用生物信息学软件分析UreB全长基因,选择分段点,PCR分别扩增其5个片段,构建于pET-11c(+)原核表达载体,并转化大肠杆菌BL21(DE3),用IPTG诱导表达,SDS-PAGE分析蛋白表达情况,ELISA及Western blot分别鉴定其免疫原性及抗原性。结果成功克隆了UreB的5个基因片段,基因测序结果与Genbank公布的序列一致.经SDS-PAGE分析,5个蛋白表达相对分子质量大小都与预期相符,在大肠杆菌中实现了表达。ELISA和Western blot分析显示,表达的5个蛋白表现出良好的抗原性和免疫原性。结论 UreB的分段表达为进一步研究UreB保护性表位及HP疫苗鉴定奠定了新的基础。(本文来源于《免疫学杂志》期刊2010年03期）
赵卓,陈立,罗萍,余抒,吴超[8]（2009）在《幽门螺杆菌尿素酶B亚单位的分段表达及免疫学性质分析》一文中研究指出研究背景:幽门螺杆菌(Helicobacter pylori,HP)是一种定植于胃内的微需氧菌,与慢性胃炎、消化性溃疡、和胃癌等多种疾病相关,世界卫生组织已将其列为一类致癌因子。尿素酶(Urease)是HP中含量最丰富的蛋白,对HP在胃内的寄生和致病都起重要作用,主要由A、B亚单位组成。(本文来源于《重庆微生物学会第九届会员代表大会暨学术年会论文摘要集》期刊2009-12-18）
张孝林,陆叶,郑小坚,曹广力,薛仁宇[9]（2009）在《幽门螺杆菌尿素酶B亚单位在家蚕杆状病毒系统中的表达》一文中研究指出为了通过重组杆状病毒在家蚕中表达幽门螺杆菌尿素酶B亚单位(UreB),将UreB基因克隆至pFastBacDual载体构建了pFastBacDual-UreB供体载体,该载体转化E.coliBmDH10Bac,通过筛选和鉴定获得了重组Bacmid-UreB;提取重组Bacmid-UreBDNA,转染BmN细胞获得重组杆状病毒BmNPV-UreB;取感染重组杆状病毒96h的蚕蛹血淋巴进行SDS-PAGE分析,在66kDa处可检测到与目的蛋白分子质量相符的特异性条带,westernblotting和免疫双扩散结果显示表达产物能与兔抗人幽门螺杆菌多抗及与人幽门螺杆菌阳性血清发生特异反应,表明重组UreB具有较好的免疫原性。(本文来源于《中国蚕学会第六届青年学术研讨会论文集（2）》期刊2009-05-01）
朱卫华,李生迪,宣俊文,陈翠萍[10]（2008）在《幽门螺杆菌尿素酶B亚单位基因的克隆及其高效表达》一文中研究指出目的克隆幽门螺杆菌尿素酶B亚单位(UreB)基因,构建原核表达载体,并进行高效表达。方法以幽门螺杆菌基因组DNA为模板,PCR扩增UreB基因,双酶切后,与质粒pET-22b(+)连接,构建表达载体pET-22b(+)/UreB,分别转化E.coliBL21(DE3)、Origam(iDE3)和Rossetta(DE3),经IPTG诱导后,进行SDS-PAGE和Western blot分析。结果经酶切及测序,证明幽门螺杆菌UreB基因的原核表达载体构建正确。3种重组菌的诱导表达产物经SDS-PAGE分析,均可见相对分子质量为64000的目的蛋白条带,Rossetta(DE3)重组菌目的蛋白表达量最高,约占菌体蛋白的35%。Western blot结果表明,表达的目的蛋白具有良好的反应原性。结论已成功克隆了幽门螺杆菌UreB基因,并在大肠杆菌Rossetta(DE3)中获得了高效表达。(本文来源于《中国生物制品学杂志》期刊2008年09期）
尿素酶亚单位论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
目的制备抗幽门螺杆菌(Hp)的单克隆抗体(mAb),并对该Hp mAb进行分析鉴定,建立一种检测患者由于Hp感染而在血清中产生Hp抗体的竞争ELISA检测方法。方法用灭活的Hp免疫BALB/c小鼠,通过杂交瘤技术制备Hp mAb。我们采用Hp混合蛋白包括毒素相关蛋白A(CagA)、空泡毒素A(VacA)和尿素酶以及灭活的Hp菌体筛选阳性杂交瘤细胞株,用ELISA和Western blot等技术对所获得的Hp mAb进行鉴定。利用辣根过氧化物酶(HRP)标记所筛选的Hp mAb来建立一个可检测患者血清中Hp抗体的竞争ELISA。结果通过大规模的杂交瘤筛选,我们选择了1株将其命名为C3 Hp mAb,其抗体亚型为IgG2a,腹水效价可达1×107。Western blot法、ELISA和质谱检测结果显示,该C3 Hp mAb能特异地识别Hp的尿素酶B亚单位。用这个C3 Hp mAb,我们建立了一种可检测患者血清中Hp抗体的竞争ELISA。结论成功获得一种可以特异识别Hp尿素酶B亚单位的mAb,建立了一种可检测患者血清中Hp抗体的竞争ELISA。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
尿素酶亚单位论文参考文献
[1].闫锦锦,闫东明,邹雪,刘丹,彭超.幽门螺杆菌尿素酶B亚单位的克隆表达及纯化[J].生物技术通报.2015
[2].丁焕弟,韩莹,黄安根,孟圆,胡华新.抗幽门螺杆菌尿素酶B亚单位单克隆抗体制备和鉴定及其应用[J].细胞与分子免疫学杂志.2014
[3].杨武晨.幽门螺杆菌尿素酶B亚单位HLA限制性CD4~+T细胞表位的筛选与鉴定[D].第叁军医大学.2013
[4].李滨,陈立,杨武晨,李海波,胡健.幽门螺杆菌尿素酶B亚单位优势Th表位的系统筛选与鉴定[J].第叁军医大学学报.2013
[5].杨武晨,郭红.幽门螺杆菌尿素酶B亚单位的疫苗研究进展[J].中国人兽共患病学报.2011
[6].赵卓.幽门螺杆菌尿素酶B亚单位（UreB）基因的分段表达及免疫学性质分析[D].第叁军医大学.2010
[7].赵卓,陈立,罗萍,余抒,吴超.幽门螺杆菌尿素酶B亚单位的分段表达及免疫学性质分析[J].免疫学杂志.2010
[8].赵卓,陈立,罗萍,余抒,吴超.幽门螺杆菌尿素酶B亚单位的分段表达及免疫学性质分析[C].重庆微生物学会第九届会员代表大会暨学术年会论文摘要集.2009
[9].张孝林,陆叶,郑小坚,曹广力,薛仁宇.幽门螺杆菌尿素酶B亚单位在家蚕杆状病毒系统中的表达[C].中国蚕学会第六届青年学术研讨会论文集（2）.2009
[10].朱卫华,李生迪,宣俊文,陈翠萍.幽门螺杆菌尿素酶B亚单位基因的克隆及其高效表达[J].中国生物制品学杂志.2008
论文知识图
