导读:本文包含了胰蛋白酶抑制剂活性论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译，主要关键词:蛋白酶,柞蚕,抑制剂,胰蛋白酶,活性,蛋白,酶抑制剂。
胰蛋白酶抑制剂活性论文文献综述
张晶晶,邓歆玥,徐烨,陶翊雯,王静文[1]（2019）在《环颈雉卵清蛋白酶抑制剂的分离及其活性的初步研究》一文中研究指出为探寻环颈雉卵清的蛋白酶抑制成分,本研究通过两步层析分离和发色底物检测等技术,从环颈雉卵清蛋白分离得到了一个具有胰蛋白酶抑制活性的蛋白,其表观分子量约为40 kDa.该蛋白酶抑制剂对胰蛋白酶的最低抑制浓度为60.0 nmol/L,其抑制常数为0.16 nmol/L.分析结果表明,该蛋白酶抑制剂对胰蛋白酶在30～80℃条件下具有良好的热稳定性,在pH 2～10条件下具有良好的酸碱稳定性.该结果可为鸟类卵中蛋白酶抑制剂研究提供基础资料,并为其进一步研究和利用提供理论依据.(本文来源于《常熟理工学院学报》期刊2019年05期）
徐伟,张益恺,董亚南,樊瑞冬,史树森[2]（2019）在《不同品种大豆蛋白酶抑制剂活性及其对大豆食心虫幼虫的影响》一文中研究指出选取吉农11、吉农18和吉育47抗性不同的3个大豆品种,研究了大豆蛋白酶抑制剂活性对大豆食心虫幼虫发育历期、幼虫重、危害程度及蛋白酶活性的影响。结果表明:吉农11胰蛋白酶抑制剂活性显着高于其他2个品种,胰凝乳蛋白酶抑制剂活性显着高于吉农18。大豆食心虫为害后,不同品种的大豆蛋白酶抑制剂活性均高于对照;幼虫取食吉农11与取食吉农18和吉育47相比,初期幼虫重明显较低,发育历期延长,幼虫蛀荚率和虫食率均降低;对大豆食心虫抗性表现为吉农11>吉育47>吉农18。取食吉农11的幼虫蛋白酶活性较高,其中胰凝乳蛋白酶活性在不同时间均明显高于取食吉农18的幼虫。大豆蛋白酶抑制剂能够影响大豆食心虫幼虫的生长发育,抑制剂活性越高,表现出的抗虫性越强。(本文来源于《吉林农业大学学报》期刊2019年03期）
吴峰[3]（2019）在《亚麻多肽制备及其天然胰蛋白酶抑制剂对α-糖苷酶活性抑制的研究》一文中研究指出植物蛋白质经蛋白酶部分水解后,可获得具有生物活性的多肽诸如抗氧化、降血糖、抗肿瘤、抗高血压、活化细胞免疫机能等多肽,是现代食品和医药领域最热门的研究方向,也是提升植物蛋白利用价值的主要途径。来自各种植物的肽是潜在的抗氧化剂,如棉籽蛋白,乳清蛋白,大豆蛋白等水解多肽,抗氧化肽通过清除自由基等来发挥其能力。目前国内对于亚麻的研究主要集中在亚麻油脂的开发利用,而对于亚麻蛋白质的研究关注较少。我们以亚麻籽粕为原料进行抗氧化肽的制备,比较了不同酸性蛋白酶和中性蛋白酶酶解多肽的得率及多肽的抗氧化能力,结果表明:3.350黑曲酸性蛋白酶的酶解效果最好,多肽得率可达28.52%。通过蛋白酶的单因素和正交实验,确定亚麻多肽制备的最佳工艺条件为:酶解温度60℃、pH2.7、加酶量6500U/g、酶解时间2.5h,此条件下亚麻多肽得率为38.80%。凝胶色谱分析表明,该酶多肽的分子量主要分布在1000Da~7600Da范围内。酶解后的亚麻多肽具有良好的抗氧化能力,当酶解液质量浓度为1.5mg/ml时,DPPH自由基清除率为89.99%,当酶解液质量浓度为0.6mg/ml时,超氧阴离子的清除率为85.57%。糖尿病是人们公认的危害健康的顽疾之一,控制人体肠道中α-葡萄糖苷酶的活性是治疗糖尿病症状的有效方法之一。本实验室前期研究揭示亚麻胰蛋白酶抑制剂(Linum usitatissimum L.LUTI)是亚麻中一种兼具胰蛋白酶抑制剂和α﹣葡萄糖苷酶抑制剂双重活性的多肽。为了进一步研究亚麻双功能多肽的分子结构和抑制糖苷酶和胰蛋白酶活性的构效关系,我们化学合成亚麻双功能多肽基因,并克隆到pGEX-6p-1载体在大肠杆菌BL21中进行重组表达,获得可溶性蛋白GST-LINUS-TI,经GST-Prescission Protease切割后经GST-Spharose4B亲和柱和Sephacryl S-200凝胶柱纯化获得电泳纯的rLUTI,并分析rLUTI对双酶抑制活性,发现rLUTI对两种酶的抑制活性明显高于天然LUTI。利用α-糖苷酶酶活性测定以及凝胶过滤色谱和动态光散射(DLS),分析了亚麻胰蛋白酶抑制剂(LINUS-TI)和α-葡萄糖苷酶之间的关系,进一步证实LINUS-TI不仅能抑制抑制α-葡萄糖苷酶的活性,也可以在LINUS-TI和α-葡萄糖苷酶之间会形成复合物。利用基因定点突变获得rLUTI的T44/A和K45/A突变体,通过对突变体的抑制活性测定,发现它们对α-葡萄糖苷酶抑制活性显着下降,对胰蛋白酶抑制活性高于天然LUTI,对胰蛋白酶抑制活性低于rLUTI。利用ZDOCK服务器进行LINUS-TI和α-葡萄糖苷酶之间的分子对接,发现α-葡萄糖苷酶的12个氨基酸残基(Phe384,Asp392,Lys439,Asp568,Glu707,Asn708,Glu771,Asn772,Ser774,Gly780,Thr781,Glu784)与LINUS-TI的6个氨基酸残基(Ser1,Arg2,Arg3,Asp46,Phe47,Arg48)通过14个氢键(H键)形成界面相互作用。为验证分子对接结果,将LUTI基因及其点突变或缺失突变体基因连接到pET-3a载体上获得重组载体pET-3a-LUTI,转化至大肠杆菌菌株E.coliBL21(DE_3)表达经Q-Sepharose离子交换柱和Superdex75凝胶柱纯化获得电泳纯的野生型LUTI(rLUTI)及其突变体D46/A、F47/A、R48/A和缺失体rLUTI(2-69)、rLUTI(3-69)、rLUTI(4-69)、rLUTI(5-69)的蛋白样品。通过对缺失体和突变体的抑制活性测定,研究发现rLUTI的缺失体rLUTI(2-69)、rLUTI(3-69)、rLUTI(4-69)、rLUTI(5-69)对α-葡萄糖苷酶的抑制活性影响明显下降,胰蛋白酶抑制活性略微上升,rLUTI的D46/A,F47/A,R48/A突变体对α-葡萄糖苷酶的抑制活性影响明显下降,但丧失了对胰蛋白酶的抑制活性。以上结论结论表明亚麻胰蛋白酶抑制剂中N端SXXXP~([1-5])氨基酸序列在维持其双酶抑制活性上发挥着重要作用,特别在α-葡萄糖苷酶抑制活性方面尤为突出,rLUTI第44、45、46、47和48位氨基酸在抑制α-葡萄糖苷酶以及胰蛋白酶活性中的各自发挥的作用存在明显的差异,其中44和45位氨基酸是影响α-葡萄糖苷酶抑制活性的结构位点,46、47和48位氨基酸是影响胰蛋白酶抑制活性的结构位点。(本文来源于《山西大学》期刊2019-06-01）
王莉杰[4]（2018）在《豆状囊尾蚴丝氨酸蛋白酶抑制剂（serpin）的克隆表达及酶活性研究》一文中研究指出豆状囊尾蚴病(Cysticercosis pisiformis)是由豆状带绦虫(Taenia pisiformis)的幼虫豆状囊尾蚴(Cysticercus pisiformis)寄生于兔的肝脏、大网膜、肠系膜及腹腔内引起的一种绦虫病。豆状囊尾蚴病是家兔感染率较高的常见寄生虫病之一,对养兔业的健康发展和经济效益产生较大影响。丝氨酸蛋白酶抑制剂(serine protease inhibitor,serpin)是一类分子质量在40~50 kDa的蛋白酶抑制剂,不仅参与调节寄生虫内源性生理功能,而且还在宿主-寄生虫相互作用以及宿主的免疫调节或免疫逃避过程中发挥重要作用。因此,serpin被认为是参与免疫调节和其他生物学过程的重要因子,有望作为寄生虫病诊断、生物药物及疫苗的候选靶标。本研究在系统分析豆状囊尾蚴Cpserpin(Cysticercus pisiformis serpin,Cpserpin)基因及其表达特征的基础上,探索了基于重组蛋白Cpserpin用于间接ELISA诊断豆状囊尾蚴病的可行性,并以真核表达的Cpserpin评价了对丝氨酸蛋白酶的抑制效果,为揭示Cpserpin的生物学功能,阐明其在豆状囊尾蚴感染中的作用提供了理论依据。1.利用RT-PCR和cDNA末端快速扩增(RACE)法获得Cpserpin基因的全长cDNA序列,并对其进行生物信息学分析。结果表明,Cpserpin的cDNA序列全长1 471 bp,其完整开放阅读框(ORF)长为1 149 bp,且具有serpin家族保守基序(DEEGAE)、标签序列(FKVDHPFIFFI)及特有的反应中心环结构域(RCL)等结构特征。2.成功构建了重组表达质粒pET30a(+)-Cpserpin,经IPTG诱导在大肠杆菌中表达了主要以包涵体形式存在的重组蛋白Cpserpin。Western-blotting检测结果表明,Cpserpin可被兔豆状囊尾蚴病阳性血清识别。通过优化反应条件,以Cpserpin为包被抗原建立的间接ELISA方法对兔豆状囊尾蚴病的敏感性和特异性分别可达96.7%和93.5%,且批间和批内的变异系数均小于10%。表明Cpserpin有望作为豆状囊尾蚴病诊断的候选抗原分子。3.qPCR结果表明,Cpserpin在成熟节片中的转录水平较囊尾蚴阶段提高了53倍。利用镍珠琼脂糖凝胶亲和层析法纯化的重组蛋白Cpserpin免疫新西兰大白兔,经3次免疫后,获得了高滴度的特异性IgG抗体。免疫组化试验结果显示,Cpserpin在囊尾蚴阶段表达量很低,但在成节和孕节中高度表达,且广泛分布于虫体体壁和虫卵中,推测可能与寄生虫逃避宿主的免疫攻击、及摄取营养和生殖发育有关。4.成功构建了真核表达质粒pPIC9K-Cpserpin,在毕赤酵母KM71中进行诱导表达。SDS-PAGE和Western-blotting结果表明,重组蛋白Cpserpin不仅能与标签抗体和兔豆状囊尾蚴阳性血清反应,而且纯度很高。用发色底物法分别检测Cpserpin对α-糜蛋白酶、胰蛋白酶和弹性蛋白酶活性抑制效果的结果表明,Cpserpin对这叁种蛋白酶均有抑制作用,但对弹性蛋白酶的抑制效果最好,其抑制率可达78.8%。推测Cpserpin在虫体抵抗宿主肠道消化酶的损伤或破坏及通过体壁吸收营养过程中起重要作用。(本文来源于《中国农业科学院》期刊2018-05-01）
史艳丽,刘宇博,吴思晋,刘亚军,张嘉宁[5]（2018）在《ApIV 3C蛋白酶抑制剂的虚拟筛选及活性测定》一文中研究指出运用Discovery Studio 4.5软件,通过同源建模及分子动力学优化获得柞蚕小吐白水软化病毒(Ap IV)3C蛋白酶的3D结构;通过分子对接对天然产物库进行虚拟筛选,得到1个Ap IV 3C蛋白酶的有效抑制剂3',4',5,7-四羟基异黄酮(Orobol).分子对接和分子动力学(MD)模拟结果进一步证明Orobol能稳定结合于Ap IV 3C蛋白酶的结合口袋处.体内外的Ap IV病毒抑制实验结果表明,Orobol具有良好的抗病毒活性.(本文来源于《高等学校化学学报》期刊2018年04期）
樊艳平,成小芳,王宏民,张耀文,张仙红[6]（2018）在《蛋白酶抑制剂对绿豆象幼虫中肠蛋白酶活性的影响》一文中研究指出为明确蛋白酶抑制剂对绿豆象幼虫中肠蛋白酶活性的影响,采用室内人工接虫和生化测定的方法,研究了在离体条件和饲喂条件下4种蛋白酶抑制剂对绿豆象幼虫中肠蛋白酶的抑制作用,并测定了绿豆象幼虫取食不同含量的绿豆胰蛋白酶抑制剂(MBTI)的人工绿豆后,其中肠内总蛋白酶、类胰蛋白酶和类胰凝乳蛋白酶活性的变化.结果表明:在离体条件下,供试4种蛋白酶抑制剂对绿豆象幼虫总蛋白酶、类胰蛋白酶和类胰凝乳蛋白酶活性均有明显的抑制作用,且浓度越大,抑制效果越显着,其中以20μg·mL~(-1)的MBTI对3种酶活性的抑制效果最强,3种酶活性分别比对照降低了62.5%、41.2%和38.7%,而卵粘蛋白抑制剂(OI)抑制效果最弱.绿豆象幼虫取食含不同抑制剂的人工绿豆后,中肠内3种酶活性也均受到一定的抑制作用,取食后随龄期的延长,3种酶活性有所升高但仍显着低于对照,且以MBTI的抑制作用最强.当绿豆象幼虫取食不同含量MBTI的人工绿豆后,随MBTI含量的增加,对总蛋白酶活性和类胰蛋白酶活性的抑制作用均逐渐增强,但对类胰凝乳蛋白酶活性的抑制作用并不显着,只有当MBTI含量达20%时,对类胰凝乳蛋白酶活性才表现出明显的抑制作用.(本文来源于《应用生态学报》期刊2018年05期）
何林兴[7]（2018）在《蓝藻富含高活性蛋白酶抑制剂》一文中研究指出藻类不仅对生态和环境的平衡起着重大作用,同时还为人类提供了食物、药物、能源、化工产品等资源。蓝藻含有特殊的非核糖体肽合成酶和聚酮合成酶,从而可以合成多种独特的化合物,尤其是各种肽类、聚酮和聚醚类,其中许多化合物具有抗癌、抗菌、抗病毒、抗炎症、抗氧化和抗疟疾等生物活性。这些具有抗癌活性的化合物作用于丝氨酸蛋白酶,而丝氨酸蛋白酶在人体中起着十分重要的作用,包括涉及到癌症等疾病。蓝藻是高活性蛋白酶抑制剂的丰富来源。从阿氏颤藻得到的Aeruginosins 205A和205B是最有效的胰蛋白酶抑制剂之一(IC_(50)值均为0.07μg/mL);从淡水蓝藻铜锈微囊藻分离得到的Cyanopeptolin954,抑制胰凝乳蛋白酶的活性非常强(IC_(50)值为31 nmol);从实验室培养的微囊藻中得到的Microviridins B和C抑制弹性蛋白酶的IC_(50)分别为25和48 nmol;从红浮丝藻分得的Anabaenopeptins B、F和C抑制TAFla的IC_(50)分别为1.5,1.9和1.5 nmol,并抑制TAFla刺激纤维蛋白凝块的降解,有助于防止血栓的形成,等等。本文详细地介绍了蓝藻中分离得到的14类56个高活性蛋白酶抑制剂的来源、化学结构、特性、抑制蛋白酶活性以及构效关系。(本文来源于《药物生物技术》期刊2018年01期）
谢晓丽,蔡茜茜,汪少芸[8]（2017）在《太子参中胰蛋白酶抑制剂的分离纯化及活性表征》一文中研究指出太子参作为药食同源的食品,具有重要的生理功能。本课题从太子参中分离纯化出新型胰蛋白酶抑制剂,并对其理化性质及生物活性进行表征。采用Tris-HCl缓冲液(pH 7.4)抽提活性蛋白,经离子交换色谱和凝胶过滤色谱分离纯化得到胰蛋白酶抑制剂(TI),分子量为17.2 ku。TI具有较好的pH稳定性,在pH 2.0~10.0范围内,抑制活性基本不受影响;但热稳定性较差,当温度大于60℃处理30 min后,TI抑制活性迅速下降,甚至完全丧失。经铁离子、钡离子、锰离子等金属离子处理30 min后,TI活性受到不同程度的抑制,其中铁离子抑制效果最显着。通过荧光光谱法对铁离子抑制TI活性的机理进行探究,结果表明铁离子可通过静态和动态方式淬灭TI内源性荧光。铁离子与TI作用后,改变其空间构象,使得酪氨酸残基附近结构区域疏水性增加。(本文来源于《2017中国食品科学技术学会第十四届年会暨第九届中美食品业高层论坛论文摘要集》期刊2017-11-08）
张欢[9]（2017）在《嗜热丝氨酸蛋白酶抑制剂Pnserpin的克隆表达及抗炎活性研究》一文中研究指出丝氨酸蛋白酶抑制剂(serine protease inhibitors,serpins)广泛存在于动物、植物及微生物体内,是丝氨酸蛋白酶的天然抑制剂。参与生物体内许多重要的生命过程,如凝血、补体激活、炎症反应、细胞迁移、细胞基质重建以及肿瘤抑制等。目前对于serpins缺陷相关疾病主要采用增补疗法,而临床上应用的主要是人血浆纯化获得的蛋白制剂,其成本较高,不利于广泛应用。自然界中微生物的多样性为人们开发新药提供了不竭源泉,而嗜热微生物及其来源的蛋白质具有较高的稳定性,可开发更有价值的生物活性物质。本论文对嗜热微生物Pyrobaculum neutrophilum来源的丝氨酸蛋白酶抑制剂Pnserpin的理化性质及抗炎活性进行研究,以期为serpins缺陷和炎症相关疾病的治疗提供新的备选药物分子。一、Pnserpin的表达、纯化及性质表征将Pnserpin全长基因,克隆到pET-28a表达载体中,并转化大肠杆菌BL21诱导表达,利用镍亲和柱层析纯化获得高纯度Pnserpin蛋白。以丝氨酸蛋白酶和半胱氨酸蛋白酶为底物,测定Pnserpin基本动力学常数及其抑制酶活力的最适反应温度、pH和热稳定性等理化性质。研究结果表明Pnserpin是具有高度热稳定性的丝氨酸蛋白酶抑制剂。二、Pnserpin抗炎活性研究通过二甲苯致小鼠耳肿胀的急性炎症模型和脂多糖(Lipopolysaccharide,LPS)刺激小鼠巨噬细胞RAW264.7的炎症细胞模型,研究了不同浓度Pnserpin对小鼠的抗炎作用。实验结果显示,Pnserpin对二甲苯引起的小鼠耳肿胀具有明显抑制作用;而对LPS诱导的RAW264.7细胞中IL-6、IL-1β、TNF-α和NO的表达也具有明显抑制作用。这表明Pnserpin具有较好的抗炎活性,可进一步开发和应用。(本文来源于《吉林大学》期刊2017-05-01）
史艳丽[10]（2017）在《ApⅣ 3C蛋白酶抑制剂的虚拟筛选及活性验证》一文中研究指出吐白水软化病是柞蚕一种重要的病害,通常发病于辽宁,吉林,黑龙江等天气寒冷的地区。柞蚕患病的机率约为30%,在严重的地域甚至可以超过70%。研究发现,柞蚕Iflavirus病毒(ApIV)是柞蚕吐白水软化病的病原之一,是小RNA病毒科一株单正链RNA病毒。小RNA病毒科病毒的3C蛋白酶具有高度保守的活性位点。3C蛋白酶在病毒复制中有前体蛋白切割的功能,且在宿主细胞内没有同源位点,常被选为研制抗小RNA病毒抑制剂的靶标。对3C蛋白酶已经进行了长期的大量的研究,但是还没有针对ApIV 3C蛋白酶抑制剂的研究。在本论文中,通过同源建模以及分子动力学的方法构建了ApIV 3C蛋白酶的叁维结构,通过基于分子对接的虚拟筛选,从含3500多个分子的天然产物数据库中筛选出15个候选化合物,通过体内外的病毒抑制实验,获得异黄酮类化合物Orobol,发现其具有良好的抗ApIV病毒活性。体内实验结果表明,随着Orobol浓度的升高,其抑制病毒复制率越高,当Orobol的浓度达到10μg/ml时,抑制病毒复制率达到80.5%,并且在此浓度下,细胞毒性造成的细胞活性的降低仅为3.42%,细胞毒性低。体内实验通过观察蚕蛹的颅顶板颜色的变化观察蚕蛹感染ApIV的情况,结果表明,阴性对照组蚕蛹的颅顶板呈白色,阳性对照组蚕蛹的颅顶板呈黑色,不同剂量Orobol处理注射ApIV病毒的蚕蛹,随着注射的Orobol的剂量的升高,颅顶板的颜色逐渐变浅,体内实验验证了Orobol有抗ApIV病毒活性。从而发现了一个ApIV 3C蛋白酶的先导化合物。研究了阿维链霉菌NRRL8165的摇瓶发酵条件后,利用该菌株通过生物转化获得了Orobol。在动力学模拟与分子对接水平上研究了Orobol与ApIV 3C蛋白酶的相互作用模式,结果表明Orobol稳定地结合于ApIV 3C蛋白酶的结合口袋处。从而发现了一个新的ApIV 3C蛋白酶的抑制剂。对Orobol运用Discovery Studio(DS)中的基于反应的原位生长进行修饰,共得到6个化合物,使用分子动力学模拟(Molecular dynamics simulation,MD)验证,结果表明:修饰的化合物比Orobol有更低的蛋白-配体相互作用能,结合更为紧密。(本文来源于《大连理工大学》期刊2017-04-18）
胰蛋白酶抑制剂活性论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
选取吉农11、吉农18和吉育47抗性不同的3个大豆品种,研究了大豆蛋白酶抑制剂活性对大豆食心虫幼虫发育历期、幼虫重、危害程度及蛋白酶活性的影响。结果表明:吉农11胰蛋白酶抑制剂活性显着高于其他2个品种,胰凝乳蛋白酶抑制剂活性显着高于吉农18。大豆食心虫为害后,不同品种的大豆蛋白酶抑制剂活性均高于对照;幼虫取食吉农11与取食吉农18和吉育47相比,初期幼虫重明显较低,发育历期延长,幼虫蛀荚率和虫食率均降低;对大豆食心虫抗性表现为吉农11>吉育47>吉农18。取食吉农11的幼虫蛋白酶活性较高,其中胰凝乳蛋白酶活性在不同时间均明显高于取食吉农18的幼虫。大豆蛋白酶抑制剂能够影响大豆食心虫幼虫的生长发育,抑制剂活性越高,表现出的抗虫性越强。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
胰蛋白酶抑制剂活性论文参考文献
[1].张晶晶,邓歆玥,徐烨,陶翊雯,王静文.环颈雉卵清蛋白酶抑制剂的分离及其活性的初步研究[J].常熟理工学院学报.2019
[2].徐伟,张益恺,董亚南,樊瑞冬,史树森.不同品种大豆蛋白酶抑制剂活性及其对大豆食心虫幼虫的影响[J].吉林农业大学学报.2019
[3].吴峰.亚麻多肽制备及其天然胰蛋白酶抑制剂对α-糖苷酶活性抑制的研究[D].山西大学.2019
[4].王莉杰.豆状囊尾蚴丝氨酸蛋白酶抑制剂（serpin）的克隆表达及酶活性研究[D].中国农业科学院.2018
[5].史艳丽,刘宇博,吴思晋,刘亚军,张嘉宁.ApIV3C蛋白酶抑制剂的虚拟筛选及活性测定[J].高等学校化学学报.2018
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[7].何林兴.蓝藻富含高活性蛋白酶抑制剂[J].药物生物技术.2018
[8].谢晓丽,蔡茜茜,汪少芸.太子参中胰蛋白酶抑制剂的分离纯化及活性表征[C].2017中国食品科学技术学会第十四届年会暨第九届中美食品业高层论坛论文摘要集.2017
[9].张欢.嗜热丝氨酸蛋白酶抑制剂Pnserpin的克隆表达及抗炎活性研究[D].吉林大学.2017
[10].史艳丽.ApⅣ3C蛋白酶抑制剂的虚拟筛选及活性验证[D].大连理工大学.2017
论文知识图
