锌指蛋白去折叠的全原子模拟

锌指蛋白去折叠的全原子模拟

论文摘要

锌指蛋白是一种广泛存在于真核细胞的转录蛋白,在生命过程中扮演着重要作用,通过锌离子与特定残基的绑定来维持结构的稳定.作为一种重要的功能结构,锌指蛋白为研究锌离子参与的蛋白质折叠/去折叠问题提供了一个极好的模型.对锌指蛋白去折叠过程进行了原子层次的统计分析.研究发现,锌离子不仅能够稳定蛋白质的天然结构,而且参与了整个去折叠过程;此外,也发现Trp7在残基解离次序方面起着重要的作用.在去折叠的过程中,水分子与去折叠过程的耦合关系表现为驱逐机制.该研究也揭示了金属离子相关蛋白质去折叠过程的一般机制.

论文目录

  • 1 材料和方法
  • 2 结果和讨论
  •   2.1 锌指蛋白的稳定性
  •   2.2 天然配体解离次序
  •   2.3 锌指蛋白的去折叠路径
  •   2.4 去折叠过程与水分子的耦合机制
  • 3 结论
  • 文章来源

    类型: 期刊论文

    作者: 和二斌,罗志荣

    关键词: 锌指,去折叠,锌离子,动力学模拟

    来源: 内蒙古大学学报(自然科学版) 2019年06期

    年度: 2019

    分类: 基础科学

    专业: 生物学

    单位: 玉林师范学院物理与电信工程学院,玉林师范学院广西高校复杂系统优化与大数据处理重点实验室

    基金: 国家自然科学基金项目(51561031),玉林师范学院高层次人才科研启动项目(G2017005)

    分类号: Q51

    DOI: 10.13484/j.nmgdxxbzk.20190608

    页码: 631-636

    总页数: 6

    文件大小: 877K

    下载量: 43

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