导读:本文包含了磷酰化丝氨酸论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译，主要关键词:丝氨酸,激酶,磷脂,受体,血栓,中间体,离子。
磷酰化丝氨酸论文文献综述
王泳飞,舒婉云,刘艳,赵玉芬[1]（2016）在《O-磷酰化丝氨酸衍生物制备及机理研究》一文中研究指出丝组二肽已被证明具备切割磷酸二酯键、羧酸二酯键、酰胺键的能力~([1]),同时也具备可逆的促进聚合能力~([2]),表现出酶的相关性质。其切割机理与丝氨酸水解酶类似,因此对丝组二肽的性质研究有助于探索水解酶的起源问题。另一方面,磷脂酰丝氨酸(PS)是细胞膜的主要成分之一,其前体甘油磷酰化丝氨酸(GPS)表现出比PS高出五到十倍的生理活性和化学稳定性,也具有十分重要的合成及研究价值~([3])。基于以上研究背景,本课题组开发新的合成路径,以磷酰化丝氨酸为底物合成磷酰化丝组二肽及GPS(Figure 1),并通过机理研究解释磷在肽和膜磷脂合成中的重要作用,该机理研究还能反映出磷酸类化合物在生命体中的作用机制及磷在生命起源期间的重要作用(Figure 2)。通过机理研究发现,磷酰化丝氨酸分子中的磷氧双键可与丝氨酸羧基相互活化,并在磷上发生酯交换反应或在羧基上发生酰胺化反应。反应过程中,易生成五元磷杂环中间体,反应的趋向性主要通过磷杂环中间体的稳定性和亲核试剂的亲核性共同决定,在组氨酸和甘油均存在的混合体系中发现两种产物A和B的比例受体系环境调节控制。引入二异丙氧基磷酰酯可以有效提高中间产物的稳定性,便于机理的探究。(本文来源于《中国化学会第30届学术年会摘要集-第二十八分会：化学生物学》期刊2016-07-01）
严奉祥,YAMAMOTO,Shuichi,TAIHsin-Hsiung,廖端芳[2]（2002）在《丝氨酸331是蛋白激酶C诱导血栓素α受体磷酰化和脱敏的主要部位(英文)》一文中研究指出目的:检测人类血栓素α受体(TPα)C端丝氨酸/苏氨酸残基的各种两氨酸诱变体作为PKC底物的能力,以确定被PKC磷酸化和脱敏的特异的丝氨酸/苏氨酸残基.方法:为了易于鉴定被磷酰化的细胞内区段,使用甘胱甘肽S-转移酶(GST)-细胞内区段融合蛋白作纯化的PKC底物,然后突变磷酰化蛋白的cDNA,以找出TPα被PKC磷酰化的主要部位,并将有组氨酸尾野生型或诱变型血栓素受体α稳定地转移到人类胚胎肾(HEK)293细胞,以研究该受体的磷酸化和脱敏.结果:仅C-端能充当纯化PKC底物.丝氨酸-331(mP4)被显示强的磷酰化,丝氨酸-324(mP1)则轻微磷酰化,丝氨酸-329(mP3)则微弱磷酰化,而其它丝氨酸/苏氨酸残基没被发现磷酰化.佛被醇-12-肉豆蔻酸酯-13-乙酸盐(PMA)诱导表达野生型TPα的HEK 293细胞磷酰化.然而不能显示触发表达丝氨酸331丙氨酸诱变受体的HEK 293受体磷酸化.用PMA预处理表达野生型受体的HEK 293细胞能抑制I-B0P诱导Ca~(2+)释放,然而用PMA预处理表达诱变受体的细胞不能中止I-BOP抑制Ca~(2+)释放.结论:丝氨酸331是TPαa磷酰化和脱敏的主要和关键部位.(本文来源于《Acta Pharmacologica Sinica》期刊2002年10期）
胡建军,巨勇,赵玉芬[3]（2001）在《N-(O,O-二异丙基)磷酰化丝氨酸成肽反应的立体效应研究》一文中研究指出研究了 N-( O,O-二异丙基 )磷酰化 -L-(或 D-)丝氨酸和 L-(或 D-)组氨酸在水溶液中的反应及其与 L-(或 D-)组氨酸甲酯在 DMSO中的反应 .用 SDS作对离子试剂 ,采用离子对反相高效液相色谱方法对反应产物进行分析 .结果表明 ,所有反应体系中均有丝组二肽生成 ,而 L-L和 D-D型丝组二肽的生成量约是 L-D和 D-L型产物的 4倍(本文来源于《高等学校化学学报》期刊2001年03期）
谭波,钟儒刚,万荣,赵玉芬,戴乾圜[4]（2000）在《磷酰化丝氨酸六配位磷中间体的结构及其反应》一文中研究指出用 MNDO方法对磷酰化丝氨酸仿生化反应机理中所形成的六配位磷中间体 ( 3 )可能的 3个异构体的结构及其反应活性进行了研究 .在六配位磷中间体 3的 6根键中 ,丝氨酸的羧基氧 O3与磷之间的键最弱 ,最易断裂生成新的五配位磷中间体 4 ,4的 P_ N键断裂得到磷酰基的 N→ O转位反应产物 5.对于六配位磷中间体 3中的两个异丙氧基 ,位于丝氨酸侧链羟基 O6对面的异丙氧基较另一个易于离去 (约低 3 7k J/mol)并得到中间体 6,接着甲醇从 O6对面新产生的空隙进攻中间体 6中的磷 ,生成磷上酯交换产物 9.六配位磷中间体机理比较好地解释了实验中所发现的磷酰化丝、苏氨酸仿生化反应的多样性和复杂性(本文来源于《高等学校化学学报》期刊2000年04期）
谭波,钟儒刚,万荣,赵玉芬,戴乾圜[5]（2000）在《磷酰化丝氨酸形成六配位磷中间体的理论研究》一文中研究指出用 MNDO方法对磷酰化丝氨酸仿生化反应机理中六配位磷中间体的形成过程进行了研究 .磷酰化丝氨酸 (1 )形成分子内磷酸 -羧酸分子内混酐的五配位磷中间体 (2 )后 ,其酸性质子解离 ,分子经过具有氢桥键结构的过渡态 ,使氨基酸侧链羟基上的氢通过氢键作用向磷上的 O1进行转移 ,然后再经过构型由叁角双锥向八面体的转变 ,形成六配位磷中间体 (3) .氢桥键的存在使反应过渡态能量降低 ,其相对能量为 1 4 8.5k J/mol.理论计算较成功的解释了六配位磷中间体的形成机理以及磷酰化丝氨酸仿生化反应中羧基和侧链羟基共同参与的实验结果(本文来源于《高等学校化学学报》期刊2000年03期）
磷酰化丝氨酸论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
目的:检测人类血栓素α受体(TPα)C端丝氨酸/苏氨酸残基的各种两氨酸诱变体作为PKC底物的能力,以确定被PKC磷酸化和脱敏的特异的丝氨酸/苏氨酸残基.方法:为了易于鉴定被磷酰化的细胞内区段,使用甘胱甘肽S-转移酶(GST)-细胞内区段融合蛋白作纯化的PKC底物,然后突变磷酰化蛋白的cDNA,以找出TPα被PKC磷酰化的主要部位,并将有组氨酸尾野生型或诱变型血栓素受体α稳定地转移到人类胚胎肾(HEK)293细胞,以研究该受体的磷酸化和脱敏.结果:仅C-端能充当纯化PKC底物.丝氨酸-331(mP4)被显示强的磷酰化,丝氨酸-324(mP1)则轻微磷酰化,丝氨酸-329(mP3)则微弱磷酰化,而其它丝氨酸/苏氨酸残基没被发现磷酰化.佛被醇-12-肉豆蔻酸酯-13-乙酸盐(PMA)诱导表达野生型TPα的HEK 293细胞磷酰化.然而不能显示触发表达丝氨酸331丙氨酸诱变受体的HEK 293受体磷酸化.用PMA预处理表达野生型受体的HEK 293细胞能抑制I-B0P诱导Ca~(2+)释放,然而用PMA预处理表达诱变受体的细胞不能中止I-BOP抑制Ca~(2+)释放.结论:丝氨酸331是TPαa磷酰化和脱敏的主要和关键部位.
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
磷酰化丝氨酸论文参考文献
[1].王泳飞,舒婉云,刘艳,赵玉芬.O-磷酰化丝氨酸衍生物制备及机理研究[C].中国化学会第30届学术年会摘要集-第二十八分会：化学生物学.2016
[2].严奉祥,YAMAMOTO,Shuichi,TAIHsin-Hsiung,廖端芳.丝氨酸331是蛋白激酶C诱导血栓素α受体磷酰化和脱敏的主要部位(英文)[J].ActaPharmacologicaSinica.2002
[3].胡建军,巨勇,赵玉芬.N-(O,O-二异丙基)磷酰化丝氨酸成肽反应的立体效应研究[J].高等学校化学学报.2001
[4].谭波,钟儒刚,万荣,赵玉芬,戴乾圜.磷酰化丝氨酸六配位磷中间体的结构及其反应[J].高等学校化学学报.2000
[5].谭波,钟儒刚,万荣,赵玉芬,戴乾圜.磷酰化丝氨酸形成六配位磷中间体的理论研究[J].高等学校化学学报.2000
论文知识图
