导读:本文包含了活性中心论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译，主要关键词:活性,氨基,中心,抑制剂,分子,疏水,脱羧酶。
活性中心论文文献综述
徐焱,刘中婷,华炳乾,庄文昌,朱文友[1]（2019）在《细胞周期素依赖性激酶活性中心残基与其抑制剂相互作用机制研究》一文中研究指出以16个2-氨基噻唑衍生物抑制剂为研究对象,利用AutoDock4.2软件进行了分子对接,分析抑制剂分子和细胞周期素依赖性激酶(CDK2)的结合情况。研究结果显示,活性中心残基Leu83主干上的羰基和氨基分别与抑制剂分子C9原子上的氨基和噻唑环上的N原子形成氢键,Glu81主干上的羰基和抑制剂分子C8上的氨基形成氢键,Phe80侧链上苯基和抑制剂母体分子上的苯基形成了π-π堆积作用,CDK2通过与抑制剂分子之间形成的氢键网络和π-π堆积作用将小分子固定在CDK2的活性中心。(本文来源于《化工设计通讯》期刊2019年10期）
刘中婷,钟谢斌,王汐璆,庄文昌,朱文友[2]（2019）在《吡咯烷酮类螺环化合物与β-分泌酶活性中心的结合机制》一文中研究指出旨在研究吡咯烷酮类螺环化合物抑制剂与β-分泌酶之间的作用机制。通过Autodock4.2软件将20个吡咯烷酮类螺环化合物为核心结构的BACE1抑制剂对接进BACE1的活性中心,分析其与受体BACE1间的结合机制。研究结果发现,活性中心Asp32、Tyr71、Gln73和Asp228残基对于将抑制剂小分子固定在活性中心的过程中起到非常重要的作用。β-分泌酶通过活性中心残基Gln73、Asp32、Asp228与抑制剂分子之间形成的氢键,以及通过TYR71上的苯环与抑制剂的苯环形成π-π堆积作用将抑制剂固定在酶的活性中心。(本文来源于《山东化工》期刊2019年20期）
卞贺,王乾,王彩红,徐斌,张士国[3]（2019）在《TS-1钛氧活性中心与小分子相互作用的理论研究》一文中研究指出采用B3LYP-D3理论方法,在6-31G(d,p)基组水平上研究了钛硅分子筛TS-1/H_2O_2体系形成的钛氧活性中间体结构,探讨了H_2O,NH_3和CH_4在Ti中心的吸附作用,并比较了不同分子吸附对几何构型和电子性质的影响.结果表明:骨架Ti中心与H_2O_2作用生成Ti-η1-OOH和Ti-η2-OOH 2种钛氧活性中间体,吸附作用力大小为Ti-η1-OOH> Ti-η2-OOH,不同分子的吸附能力顺序为NH_3> H_2O> CH_4.NPA电荷分析表明,Ti-η1-OOH中Ti原子的正电性大于Ti-η_2-OOH,和吸附能力大小一致,活性中心吸附小分子后Oα正电性有所降低.(本文来源于《分子科学学报》期刊2019年04期）
杨卫亚,凌凤香,刘全杰,张会成,王少军[4]（2019）在《TEM与HAADF法表征Ru/C催化剂活性中心》一文中研究指出采用TEM与HAADF法研究表征了Ni-Ru/C催化剂的活性中心。由于成像衬度较弱,TEM能够辨别Ru纳米粒子而遗漏Ni纳米粒子,HAADF则可以同时实现辨识C载体上的Ru与Ni金属纳米颗粒。Ni-Ru/C催化剂活性中心包含孤立型及拱月型两种,其数量比例约为1/2。Ru与Ni纳米颗粒平均尺寸分别为2.58、0.88nm,其中Ru纳米晶粒以(010)晶面暴露为主。通过联用TEM及HAADF法表征炭基贵金属催化剂得到相对于单纯使用TEM或化学吸附法更为全面的活性中心分散状态、粒径尺寸及与助剂的相互关系等信息,从而在高性能催化剂的研发中发挥技术支撑作用。(本文来源于《当代化工》期刊2019年06期）
于笑晨[5]（2019）在《来源于M.natoriense TNJL143-2的D-aminoacylase的活性中心研究》一文中研究指出D-氨基酰化酶具有特异性催化水解N-酰基D-氨基酸酰基的能力。来自Microbacterium natoriense TNJL143-2(M.natoriense TNJL143-2)的D-氨基酰化酶(AcyM)与已知的几种D-氨基酰化酶具有24-27%的同源性。结构对比分析结果显示,几种已知的D-氨基酰化酶催化活性中心的氨基酸残基在AcyM中也存在。为确定AcyM的活性中心,探讨AcyM结构与功能的关系,在本研究中我们以M.natoriense TNJL143-2中编码AcyM的基因在大肠杆菌JM109中表达的酶(AcyM-pUC19)为研究对象。通过定点突变对AcyM-pUC19的氨基酸序列中的部分保守组氨酸残基以及第86位丙氨酸残基进行替换,并分别对各种突变酶的活性进行研究。表达鉴定结果显示各突变酶均为可溶性蛋白,活性鉴定结果显示突变酶H61A的活性为AcyM-pUC19活性的6%。突变酶H61D,H63A,H63D则完全失去活性。突变酶H201A,H201D的活性与AcyM-pUC19的活性大致相同。突变酶H232A,H232D的活性分别为AcyM-pUC19活性的51%和49%。突变酶A86C的活性与AcyM-pUC19的活性大致相同。这些结果表明所选突变位点中包含影响酶活性的关键氨基酸残基,在蛋白的空间结构中,这些关键氨基酸残基可能位于活性中心周围。通过各突变酶的活性变化可做出以下推测:在来源于M.natoriense TNJL143-2的D-氨基酰化酶中,其氨基酸序列中的第61为组氨酸残基对催化是必不可少的,但对底物结合不是必需的,而第63位组氨酸残基对底物结合起决定性作用。第201位组氨酸残基并不参与催化及底物识别,第232位组氨酸残基可能催化作用和底物结合。取代第86位丙氨酸残基的天冬氨酸残基并不能参与催化作用和底物结合。(本文来源于《长春理工大学》期刊2019-06-01）
方卉[6]（2019）在《短乳杆菌谷氨酸脱羧酶活性中心关键位点的研究》一文中研究指出谷氨酸脱羧酶(glutamic acid decarboxylase,GAD;EC 4.1.1.15)是一种依赖磷酸吡哆醛(PLP)的II类氨基酸脱羧酶,催化底物L-谷氨酸(L-glutamate,L-Glu)脱羧生成γ-氨基丁酸(γ-aminobutyric acid,GABA)并释放出CO_2。GABA是一种天然存在的非蛋白质氨基酸,因其具有降血压、抗抑郁、抗惊厥、改善睡眠等多种重要的生理功能,在食品、医药、化工等领域具有广阔的应用前景。本论文以前期解析的短乳杆菌(Lactobacillus brevis)GAD晶体结构(PDB:5GP4)为受体蛋白,结合半柔性分子对接、丙氨酸扫描、半饱和突变等手段,对GAD活性中心及其附近的关键氨基酸位点进行了研究,主要结果如下:(1)利用Discovery studio 2018分析GAD的晶体结构(PDB:5GP4),获取辅酶PLP在受体GAD结合位点处10?范围内的9个关键氨基酸位点:K279、H278、S276、I211、S126、S127、S321、A248及C168。结果显示,PLP与GAD活性中心的K279形成共价的Schiff碱结构,其吡啶环由C168及保守残基A248固定;其磷酸基团与H278和S127分别形成氢键,来维持PLP在GAD活性中心正确的空间构象。基于丙氨酸扫描、定点突变技术及酶学性质研究显示,仅C168A保留野生型酶活力的22%,其余8个突变体活力均降至5%以下。因此,GAD活性中心附近与PLP产生相互作用的关键氨基酸位点,有助于稳定PLP的磷酸基团和吡啶环,并将其锚定在活性位点内,从而对维持GAD的催化活性具有重要意义。(2)利用Discovery studio 2018于坐标X:Y:Z=74.276:33.382:-10.477及CHARMm力场下对底物L-Glu与GAD/PLP复合体进行半柔性分子对接,并对所取得的关键氨基酸位点进行丙氨酸扫描及酶学性质验证。结果显示,突变体T215A对L-Glu的K_m值(39.447±2.652 mmol/L)和k_(cat)/K_m值(1.227(mmol/L)~(-1?)S~(-1))分别是野生型的0.956倍(41.283±2.279)和1.587倍(0.773(mmol/L)~(-1?)S~(-1)),表明该位点由Thr突变为Ala后GAD催化活性明显提升。进一步对T215位点进行半饱和突变,结果显示突变体活力均低于5%或没有可检测的活性。结合半柔性分子对接结果可知,T215位点突变后GAD催化效率的提高以及与底物亲和力的增加是该位点空间位阻降低和疏水性增加共同作用的结果。(3)利用PyMOL(TM)1.7.0软件预测GAD的loop区域并分析该区域中各个氨基酸残基的温度因子(B-factor值),确定GAD结构中具有高B-factor值的柔性loop区域(Y308-E312),并通过分子生物学手段对其进行逐一删除,获得相应的突变体。酶学性质分析结果显示,突变体ΔY308del、ΔYL308del、ΔYLG308del、ΔYLGG308del和ΔYLGGE308del在过量底物L-Glu存在下均未检测到催化活性;而突变体ΔL309del、ΔLG309del、ΔLGG309del和ΔLGGE309del的酶活力均在野生型酶活的5%以下,说明柔性环长度的减少会降低GAD催化活性而不完全失活。分子间相互作用模拟结果显示,柔性loop区域(Y308-E312)中氨基酸残基的缺失会破坏GAD活性中心附近分子内的相互作用,降低loop区域具有高B-factor值柔性环结构的稳定性进而影响了其催化活性。本研究采用生物信息学和蛋白质工程手段相结合的策略,明确了GAD活性中心及其附近的loop区域关键氨基酸残基位点在催化过程中的作用,为提升其催化效率提供了理论基础。(本文来源于《浙江科技学院》期刊2019-05-19）
尹赫[7]（2019）在《量子振动微扰方法计算红外光谱：研究乳酸脱氢酶活性中心异质性》一文中研究指出蛋白质的柔性动态结构对蛋白质的功能十分重要,一直以来是很多科学家研究的重要方向。红外光谱是一种可以探测物质超快变化运动的重要手段,其探测时间分辨率在飞秒和皮秒级别,空间分辨率在原子分子尺度,可以灵敏快速表征蛋白质的超快构象变化,并且其二维红外光谱可以提供更多的结构信息。一直以来,为了解析蛋白质的动力学特征,很多的科学家都对生物大分子的红外光谱进行了模拟和计算。静电图谱方法是一种最主要的方法,并且已经取得了不错的结果。它可以通过溶质在不同的溶液中的红外光谱,描述溶质溶剂相互作用,通过在蛋白质体系中的光谱,表征肽链形成二级结构的过程,特定位点处的蛋白构象变化等。但是它并没有定量地计算红外光谱,图谱是通过数据拟合得到的,且图谱只针对特定的溶剂,在极性很大的溶剂中不能得到较好的结果。我们自主研发的量子振动微扰方法,可以定量、快速准确地获得红外光谱。乳酸脱氢酶已经被广泛深入地研究了几十年,是参与生物新陈代谢碳循环中重要的酶。它是一个四聚体蛋白质,在每个活性中心处,与辅酶烟酰胺腺嘌呤二核苷酸共同作用,催化丙酮酸与乳酸的相互转化。最近,从同位素标记的红外光谱中得到,乳酸脱氢酶的活性中心存在构象异质性,并且对应于乳酸脱氢酶的不同催化反应速率。在此,我们利用量子振动微扰理论,对人心脏处的乳酸脱氢酶的四聚体蛋白质进行了分子动力学模拟,然后计算其中底物丙酮酸羰基伸缩振动的一维和二维傅里叶变换红外光谱。发现每个单体的红外线形不均匀地展宽,并且与整个四聚体酶的红外吸收范围相同,表明在乳酸脱氢酶的四个活性中心处具有相同的构象异质性。然而,在不同单体活性中心处的动态平衡构象却不一样,使每个单体的红外线形具有不同的半峰宽度和峰值,这对应于实验中观察到的光谱多重峰。在活性中心处,底物转化为产物是在有限的时间内发生的,这种不能完全统计的,发生在一段时间内的米凯利斯复合物的构象分布称为活性中心异质性。活性中心异质性与构象异质性的区别在于,酶-底物的复合物是随机形成的,仅能选取特定的构象分布,尽管它也是由势能面控制产生的构象异质性,但却不能遍历所有可能的构象。这是因为有酶翻转的限制,如在单酶实验中表示为等待时间的分布,即反应速率。本研究揭示了在实验和计算中所观察到的米氏复合物羰基伸缩振动的不同吸收峰是由具有不同构象分布的活性中心所产生,由它们的谱线形状迭加而成。并且,具有不同分布的活性中心不能互相转化,正如实验中所发现的那样,对应它们的不同反应速率。我们在本篇文章中阐述的活性中心异质性机制与来自同位素标记红外光谱和温度跳跃弛豫光谱中的动力学模型完全一致。(本文来源于《吉林大学》期刊2019-05-01）
葛君杰,刘长鹏,邢巍[8]（2019）在《氢/电能转换过程原子级催化活性中心设计》一文中研究指出氢/电能转换过程中单一分子反应的活性中心位于催化表/界面上的有限活性位点。近年来,我们针对具体氢/电能转换催化反应,从表面原子级别结构入手,研究催化表界面原子排布状态、电子结构、吸附特性、原位演变机制及其对电催化性能的影响规律,在原子尺度上揭示催化过程本质;设计了具有特定功能的活性基元并基于对配位与成键的精确控制,(本文来源于《2019年第四届全国新能源与化工新材料学术会议暨全国能量转换与存储材料学术研讨会摘要集》期刊2019-04-20）
胡玥玥,张海东,熊昆,申渝,陈佳[9]（2019）在《不同制备方法对VOCs催化燃烧催化剂活性中心结构形成的调变》一文中研究指出挥发性有机物(VOCs)可以对环境和人体健康造成重大危害。当前我国VOCs的年排放量已经达到和NO_x及SO_2年排放量相当的水平,成为我国主要大气污染物之一。VOCs催化燃烧可将VOCs转化成水和二氧化碳,是一种高效、无二次污染的VOCs消除方法,特别适合消除低浓度的VOCs,而且可以在封闭空间内实现连续不断的VOCs消除。VOCs催化燃烧催化剂的制备方法直接决定了其活性中心的结构,对得到催化活性高、性能稳定、制备方便、价格低廉的催化剂具有核心作用。VOCs催化燃烧催化剂的制备方法包括浸渍法(impregnation)、溶胶-凝胶法(sol-gel)、共沉淀法(coprecipitation, CP)、沉积-沉淀法(deposition-precipitation, DP)、嫁接法(grafting)、水热合成法(hydrothermal synthesis)、微乳法(microemulsion)等。分析对比了各种制备方法的特点及适用性,着眼于分析不同制备方法对催化剂活性中心的适配关系和调变可能性,以及获得不同化学成分和结构的活性位所需的针对性制备方法,以及制备方法对催化剂性能的影响,以期提供一个VOCs催化燃烧催化剂制备方法和催化性能之间关联的总体图像,为开发高效的VOCs催化燃烧催化剂提供参考。(本文来源于《功能材料》期刊2019年03期）
方帅,彭康莉,金博,赵博[10]（2019）在《泛素活化酶Ube1活性中心疏水区关键苯丙氨酸位点的丙氨酸突变对泛素传递活性的影响》一文中研究指出泛素化系统调节真核细胞中几乎所有的生命活动,参与细胞内绝大多数蛋白质的降解,而疾病的发生往往伴随着相关蛋白质的异常。研究与疾病相关蛋白质的泛素化途径,通过该途径促进或抑制其活性对疾病的研究和治疗具有重大的意义。然而,细胞内的泛素传递网络错综复杂,天然条件下很难确认某一特定蛋白质的泛素化途径。我们前期工作建立的正交泛素传递途径中的泛素和泛素化酶含有特殊的突变,是鉴定某一特定E3下游蛋白质底物的有效手段。但E1与E2结合位点的突变设计仍有待完善。本研究重新审视了E1-E2的相互作用,着眼于泛素活化酶Ube1活性中心内的疏水区,突变了该区上3个关键的苯丙氨酸残基为丙氨酸,即F637A、F729A、F741A,并设置合理的实验对照来探究此突变对泛素从E1向E2传递活性的影响。结果表明,突变体m Ube1较好地阻断了与UbcH7的识别及Ub的传递,提示本研究涉及的3个关键苯丙氨酸位点对E1-E2互相识别的重要性,及其作为新的正交泛素传递途径中E1突变位点的合理性。(本文来源于《中国生物化学与分子生物学报》期刊2019年02期）
活性中心论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
旨在研究吡咯烷酮类螺环化合物抑制剂与β-分泌酶之间的作用机制。通过Autodock4.2软件将20个吡咯烷酮类螺环化合物为核心结构的BACE1抑制剂对接进BACE1的活性中心,分析其与受体BACE1间的结合机制。研究结果发现,活性中心Asp32、Tyr71、Gln73和Asp228残基对于将抑制剂小分子固定在活性中心的过程中起到非常重要的作用。β-分泌酶通过活性中心残基Gln73、Asp32、Asp228与抑制剂分子之间形成的氢键,以及通过TYR71上的苯环与抑制剂的苯环形成π-π堆积作用将抑制剂固定在酶的活性中心。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
活性中心论文参考文献
[1].徐焱,刘中婷,华炳乾,庄文昌,朱文友.细胞周期素依赖性激酶活性中心残基与其抑制剂相互作用机制研究[J].化工设计通讯.2019
[2].刘中婷,钟谢斌,王汐璆,庄文昌,朱文友.吡咯烷酮类螺环化合物与β-分泌酶活性中心的结合机制[J].山东化工.2019
[3].卞贺,王乾,王彩红,徐斌,张士国.TS-1钛氧活性中心与小分子相互作用的理论研究[J].分子科学学报.2019
[4].杨卫亚,凌凤香,刘全杰,张会成,王少军.TEM与HAADF法表征Ru/C催化剂活性中心[J].当代化工.2019
[5].于笑晨.来源于M.natorienseTNJL143-2的D-aminoacylase的活性中心研究[D].长春理工大学.2019
[6].方卉.短乳杆菌谷氨酸脱羧酶活性中心关键位点的研究[D].浙江科技学院.2019
[7].尹赫.量子振动微扰方法计算红外光谱：研究乳酸脱氢酶活性中心异质性[D].吉林大学.2019
[8].葛君杰,刘长鹏,邢巍.氢/电能转换过程原子级催化活性中心设计[C].2019年第四届全国新能源与化工新材料学术会议暨全国能量转换与存储材料学术研讨会摘要集.2019
[9].胡玥玥,张海东,熊昆,申渝,陈佳.不同制备方法对VOCs催化燃烧催化剂活性中心结构形成的调变[J].功能材料.2019
[10].方帅,彭康莉,金博,赵博.泛素活化酶Ube1活性中心疏水区关键苯丙氨酸位点的丙氨酸突变对泛素传递活性的影响[J].中国生物化学与分子生物学报.2019
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