导读:本文包含了蛋白蛋白相互作用界面论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献,主要关键词:帕金森病,Syn,淀粉样纤维,突触核蛋白
蛋白蛋白相互作用界面论文文献综述
吕国华,Ashutosh,Kumar,黄云,杨雪松,David,Eeliezer[1](2019)在《帕金森病致病蛋白小鼠a-突触核蛋白结构的分子-分子相互作用界面研究》一文中研究指出a-突触核蛋白(a-synuclein,a-Syn)是一种位于神经突触前末端,由140个氨基酸组成的蛋白质,它与帕金森病的发病机制和功能障碍密切相关,是路易小体的主要成分。其中,a-Syn淀粉样纤维的结构研究,一直是国内外学者们广泛关注的热点和重点。小鼠的a-Syn与人类的a-Syn,在一级结构序列上只有7个残基不一样,但小鼠a-Syn的纤维(本文来源于《中国解剖学会2019年年会论文文摘汇编》期刊2019-08-18)
谢田雨[2](2019)在《大豆皂苷/蛋白相互作用对其气-水界面性质的影响机制》一文中研究指出大豆皂苷和大豆蛋白是大豆油加工的两种主要副产物,具有代替人工合成及半合成类表面活性剂的发展潜力。本研究通过内源色氨酸荧光光谱、芘荧光探针光谱、动态表面张力、表面膜的扩张流变学等实验分别表征了两种大豆蛋白(11S、7S)-大豆皂苷的复合体系,并对这两种体系的起泡性进行了分析。结果表明,11S/7S-大豆皂苷复合体系形成了复合界面层,在较低大豆皂苷浓度(0.1-0.5 mg/mL)下,界面层的性质由11S或7S主导,在较高大豆皂苷浓度(2 mg/mL)下,界面层的性质由大豆皂苷主导。复合体系溶液中的11S、7S与大豆皂苷主要通过弱相互作用即疏水作用结合,在中等大豆皂苷浓度(0.5-1 mg/mL)下,7S及11S的二级、叁级结构发生改变,使大豆蛋白更易吸附于复合界面上,促进了大豆蛋白和大豆皂苷复合层的形成,且复合层具有一定的弹性及粘性,对比于单独大豆蛋白或大豆皂苷,表现出更好的起泡性。本研究探究了大豆蛋白-大豆皂苷复合体系作为天然表面活性剂的可能性,阐明了该体系气-水界面微观行为与宏观表征之间的相关性,为其作为天然、绿色健康的功能性配料,在食品行业的进一步应用提供了理论支撑。(本文来源于《渤海大学》期刊2019-06-01)
殷强,刘晶晶,田梦婷,谢浩,沈雷[3](2019)在《神经退行性疾病蛋白纤维化及其与界面的手性相互作用》一文中研究指出神经退行性疾病(neurodegenerative diseases,NDs)的标志性病理特征是相关蛋白的错误折迭、聚集并纤维化,即淀粉样变性.细胞膜界面在NDs病理过程中扮演了重要角色,这些过程包括NDs蛋白的产生、淀粉样单元的细胞内扩散、细胞间传播、细胞内吞及脑内清除.因此,NDs蛋白与磷脂膜界面的相互作用显着影响蛋白纤维化和NDs病理过程.手性是磷脂膜的基本化学属性,不同手性特征能产生不同生物物理效应.因此,磷脂膜界面的手性特征会显着影响NDs蛋白纤维化以及NDs病理过程.本文揭示了界面在NDs蛋白纤维化和NDs病理过程中的重要性,从分子水平重点阐述了界面的手性特征对NDs蛋白纤维化的影响,探讨了基于手性相互作用的NDs药物设计方法,有助于深入理解NDs病理机制,并对开发能够治愈NDs的药物具有重要意义.(本文来源于《高分子学报》期刊2019年06期)
孙艺飞[4](2018)在《乳清分离蛋白-Tween20界面相互作用对水包核桃油乳液稳定性影响》一文中研究指出乳液体系是食品工业中广泛应用的体系之一。蛋白质和小分子乳化剂是制备食品乳液体系的重要成分,在保持体系稳定性方面起着关键作用。乳清分离蛋白(WPI)因具有典型的两亲结构而表现出较高的界面活性,能降低界面张力,是优良的乳化剂。但蛋白质易受pH、温度、离子强度等因素的影响,因而常常还需要添加小分子乳化剂来制备相对稳定的乳液。本论文以WPI和小分子乳化剂Tween20在乳滴界面的竞争性吸附为基础,探究了此种相互作用对水包核桃油乳液稳定性的影响。主要研究内容及结果如下:论文首先探究了pH值、温度、离子强度及温度与离子强度复合作用对WPI乳化特性的影响。结果表明,pH对WPI乳化特性影响较大,在等电点(4.0~5.0)附近,WPI表现出最低的乳化性及乳化稳定性,pH远离蛋白质等电点,WPI乳化性及乳化稳定性明显提升;温度影响WPI乳化特性,同时受pH作用,当pH 3.0时,WPI在80℃时乳化性较好,pH 7.0时,WPI在60℃时有较好的乳化性;低离子强度可提高WPI的乳化特性,而高离子强度则降低了WPI的乳化特性;中性条件下,一定程度的热处理提高了WPI对离子强度的耐受力。以WPI为乳化剂,添加5%的核桃油制备水包核桃油乳状液。于体系中引入一系列不同浓度的Tween20,使其与WPI在液滴表面发生竞争性吸附,探究界面取代对乳液物理特性的影响。研究显示,Tween20的引入显着降低乳液油滴界面上WPI覆盖质量,Tween20浓度增大至0.3%,界面覆盖质量为0mg/m~2,表明界面蛋白被完全取代;同时界面取代过程促使WPI乳滴粒径逐渐减小,乳滴粒度分布趋于集中,表明由Tween20参与形成的乳液稳定性有所提升;界面取代同时导致WPI乳滴的电位值的减小,且pH影响值乳滴界面电位大小。于WPI与Tween20共存的乳液体系中加入由FeCl_3、H_2O_2、V_C组成的混合促氧化剂,探究促氧化剂体系中界面取代对WPI乳液物理稳定性的影响,结果显示,随着促氧化剂的作用以及氧化时间延长,水包油乳液表现出乳液微滴聚结成团的现象;粒径显着增大,粒度分布呈现出松散无规律的趋势;乳滴电位绝对值逐渐增大,且受pH值影响。最后,探究促氧化剂体系中界面取代对WPI乳状液中油脂氧化和蛋白质氧化的影响。研究结果显示,随着氧化时间的延长,油脂的初级氧化产物氢过氧化物呈现先减小后增大的趋势,而次级氧化产物则持续增大,羰基含量逐渐增大,巯基含量减小,荧光强度减弱;Tween20浓度提升(0%~0.5%),乳液中总羰基含量减小,巯基含量增大,荧光强度增强,且pH不同,其变化程度有一定差异。界面取代加速了油脂的氧化,蛋白质的氧化稳定性提高。(本文来源于《陕西科技大学》期刊2018-03-01)
王雅娴,Vladimir.V.Tsukruk,邵正中[5](2016)在《通过优化界面相互作用增强石墨烯/丝蛋白复合纳米薄膜的力学性能》一文中研究指出贝壳因具有独特"砖-泥"结构,其优异的力学性能备受关注,故仿贝壳结构制备的有机-无机复合材料层出不穷。在此类材料制备时,有机和无机组分的匹配与强界面相互作用对最终材料的力学性能至关重要。我们通过旋涂-层层自组装制备了石墨烯/丝蛋白复合纳米薄膜,通过水蒸气退火调节丝蛋白分子的二级结构,优化石墨烯与丝蛋白之间界面相互作用,得到力学性能大幅度提高的石墨烯/丝蛋白复合纳米薄膜。(本文来源于《2016年全国高分子材料科学与工程研讨会论文摘要集》期刊2016-11-01)
喻靖[6](2016)在《柑橘果胶—大豆分离蛋白静电相互作用、界面吸附特性及其乳化稳定性研究》一文中研究指出本研究尝试通过大豆分离蛋白与柑橘果胶在体相与界面上的相互作用及其制备的乳液的稳定性,为其实际应用提供理论依据。论文从叁个方面研究两者的相互作用:1.大豆分离蛋白(SPI)与柑橘果胶(CP)在1mg/m L浓度的水溶液体系中的相互作用:应用ζ电位、动态光散射(DLS)、浊度与流变等手段,结合SPI与CP在不同复配比例与pH值条件下的相分离状态,确定了两者形成可溶性复合物的区域:当pH≥7.0时,不同复配比例的SPI与CP均以共溶体系的状态存在,混合溶液体系澄清,SPI与CP均带有较高的负电荷(ζ<-25mV),两者未发生结合;当pH<6.0时,体系的ζ电位降低,浊度值、水力等效直径(Dh)增加,说明SPI-CP复合物开始形成。所有复配比例条件下,混合溶液的ζ电位均在pH5.5时达到最低,说明整体带负电的SPI与CP的结合;继续降低pH,溶液出现相分离,形成了不溶性复合物,并且相分离的起始pH依赖于比例大小,较高的SPI比例在等电点附近及以下时易产生沉淀。同样pH下,高比例的SPI会增大复合物的粒径与浊度,而ζ电位绝对值更低,说明了此时结合程度更高,更多复合物结合在一起形成了分子间复合物。通过ζ电位的分析得知,可溶性复合物的形成依赖于过量未吸附CP分子的存在,它通过静电排斥抑制了复合物间的进一步聚集。通过对复合溶液添加NaCl、尿素和SDS证实,复合物的形成是由静电作用所驱动的,而在pH高于等电点时聚集程度的增加有一部分疏水相互作用的贡献。动态流变的实验结果表明:复合物的形成会明显降低溶液黏度,并使流体特征更接近于牛顿流体。2.对SPI-CP混合体系、单一SPI或CP溶液的乳化稳定性进行了探究。结果表明:中性pH下的混合体系由于排空作用无法形成稳定的乳液,而不溶性复合物体系制备的乳液很容易发生絮凝,只有混合体系形成了可溶性复合物之后才能保持乳液稳定。此外,复合物形成的乳液稳定性要高于同样浓度的SPI乳液,并且复合物的形成有效的降低了界面蛋白的吸附量。乳化条件中,超声时间对乳液形成初始阶段粒径影响较大。进一步的探究表明,过高的CP比例同样不利于乳液的稳定(r=0.25,pH5.5)。对乳液盐离子稳定性的测试表明处于等电点以下的乳液能有效耐受质量浓度为200mmol/L的NaCl,而高于等电点的复合乳液盐离子稳定性弱于中性pH值时的SPI乳液。经过加热处理,较低pH值(pH3.5)的复合乳液更易发生聚集,说明此条件下SPI疏水集团暴露更多,更易在加热时发生吸引而絮凝。乳液的油脂含量对乳液稳定性影响很大,过高(20%)或过低质量浓度(1%,2.5%)的MCT会因为排斥絮凝和桥联絮凝而使液滴聚集,更易失稳。相比之下,在合适的pH值、复配比例与MCT质量浓度情况下,超声时间对乳液粒径影响较小,仅在初始阶段(0-12min)有明显影响,继续延长超声时间乳液中微粒粒径大小趋于平衡,保持不变。3.对SPI-CP混合体系的界面吸附研究表明:SPI的吸附能力远强于CP的吸附能力,在混合体系中主导界面膜的形成过程,但CP在不同条件下对SPI的吸附会产生不同类型的影响。pH7的混合体系中,SPI与CP彼此游离,在r=20时,CP因与SPI的热力学不兼容性,而使两者在界面周围产生微观相分离,此过程一方面促进SPI的吸附,另一方面可以增强SPI在界面的相互作用,导致界面膜弹性特征增强;当r=0.5或0.25时,CP会与SPI竞争性吸附地共存于界面层,CP的存在尽管明显提高了SPI的吸附速率与平衡界面压力,但明显抑制了SPI的界面相互作用,很大程度上弱化界面膜的结构化(Ed值、kEd-π明显下降)。当pH低于等电点时(r=0.25,pH3;r=0.5,pH3.5),混合体系以复合物的形式存在,静电复合物的形成明显降低了体系的吸附速率与界面吸附量,但是最终形成的界面膜弹性与界面上的分子间相互作用得到很大程度的提高,说明复合物对界面的稳定作用主要是由于界面膜的增强作用,而不是由于对体系界面张力的降低。盐离子强度的增加提高了所有体系的吸附速率但弱化界面膜的强度,说明其不利于界面的稳定。(本文来源于《华中农业大学》期刊2016-06-01)
邓欣伦[7](2016)在《核桃蛋白—多糖界面相互作用及其对乳浊液性质影响的研究》一文中研究指出我国是世界上最大的核桃生产国和消费国,核桃资源非常丰富。核桃脱脂粕是核桃油生产过程中的副产物,含有大量的蛋白质。而脱脂粕复杂的成分和人们对核桃蛋白有限的认识限制了核桃蛋白的广泛应用,造成了蛋白质资源的浪费。核桃乳饮料是一种营养丰富,口感独特的植物蛋白质饮料,深受消费者喜爱。但是这类蛋白质饮料成分复杂、油脂含量较高,常常存在着不稳定的现象。本论文针对核桃蛋白结构与功能性质相关研究较少的现状和核桃乳饮料生产过程中存在的易失稳问题,首先研究了核桃蛋白及其主要组分谷蛋白和球蛋白的结构特征和功能特性;进一步研究了在不同条件(多糖浓度、盐离子和pH值)下,核桃蛋白和多糖(黄原胶、瓜尔豆胶)相互作用对溶液性质、界面性质和乳浊液稳定性的影响。首先,采用碱溶酸沉和Osborne蛋白分级提取方法,制备出核桃蛋白、谷蛋白和球蛋白,研究了其物化特性和功能特性。研究表明:核桃蛋白的变性温度Td(104.42°C)和热焓值ΔH(12.93 J/g)都显着高于谷蛋白和球蛋白,且变性协同性较好;谷蛋白、球蛋白的巯基含量较核桃蛋白高,且大部分巯基暴露在蛋白分子表面,而核桃蛋白巯基主要包埋在分子内部且二硫键含量最高(5.2μmol/g);谷蛋白、核桃蛋白、球蛋白的表面疏水性指数分别为1230、963和634;荧光结果分析表明核桃蛋白有着较致密的叁级结构,而球蛋白结构相对较疏松;叁种蛋白的二级结构都主要以β-折迭和无规则卷曲为主。在pH值2.0-4.0内,球蛋白的氮溶解指数比核桃蛋白和谷蛋白略高,而在pH值6.0-10.0内氮溶解指数最低;谷蛋白表现出较高的乳化活性,但乳化稳定性较差,核桃蛋白的乳化活性较谷蛋白稍差,但乳化稳定性最好;在pH值2.0-10.0内,核桃蛋白起泡稳定性最好。球蛋白的巯基和二硫键含量较高,结构松散,作用位点较多,形成的凝胶强度高,其次是核桃蛋白、谷蛋白。研究了中性条件下多糖浓度对核桃蛋白与多糖相互作用的影响,结果表明:在0-0.3wt%浓度范围内,黄原胶、瓜尔豆胶通过疏水作用或氢键与核桃蛋白形成了复合物,促进了核桃蛋白在油/水界面上的吸附和交联。多糖浓度越高,核桃蛋白表现出的界面活性就越高,形成的界面膜强度(E和Ed)也越高。两种多糖的添加都增大了乳浊液的粒径,降低了核桃蛋白乳浊液的稳定性。0.05 wt%的黄原胶会导致乳浊液体系出现桥连絮凝,稳定性最差。随着多糖浓度继续增加(0.1 wt%-0.2 wt%),两种乳浊液都发生了排斥絮凝现象;当多糖浓度达到0.3 wt%时,体系粘度比较高,抑制了分层。在相同浓度下,黄原胶对体系的影响比瓜尔豆胶大。研究了离子强度对核桃蛋白与多糖相互作用的影响,结果表明:在0-500 mM范围内,NaCl的添加增大了核桃蛋白-多糖复合物的粒径和界面活性,改变了蛋白质在界面的展开、渗透和重排的速率,但降低了界面膜的粘弹性。但在50 mM和150 mM两个浓度下,蛋白-黄原胶体系的界面膜粘弹性模量比未添加NaCl体系的模量大。在两种核桃蛋白-多糖乳浊液体系中,NaCl的添加降低了乳浊液粘度,增加了剪切稀化程度和界面蛋白吸附量,降低了单纯核桃蛋白和核桃蛋白-多糖乳浊液的稳定性。相比于黄原胶,NaCl对含瓜尔豆胶的乳浊液特征参数的影响较小。研究了pH值对核桃蛋白与多糖相互作用的影响,结果表明:当pH值为5.0时,两种蛋白-多糖体系的水力学直径和电势值均最大,但此时蛋白质的扩散速率Kdiff、渗透速率KP和重排速率KR基本上均最小。随着pH值从5.0增大到8.0,两种核桃蛋白-多糖复合物的界面活性增加,核桃蛋白-瓜尔豆胶体系的界面膜强度增大。在偏碱性条件下,核桃蛋白通过疏水作用或氢键与黄原胶形成了复合物,一定程度上限制了其在界面上的运动,因此pH值8.0时的蛋白-黄原胶体系界面膜粘弹性反而降低。两种核桃蛋白-多糖乳浊液体系在pH值5.0时界面蛋白吸附量最高,但乳浊液的稳定性较差;远离核桃蛋白等电点(pH值6.0-8.0)时,核桃蛋白和多糖的复合体系的热力学相容性较好,蛋白在界面上的吸附较少。核桃蛋白-黄原胶乳浊液体系和核桃蛋白-瓜尔豆胶乳浊液分别在pH值6.0、8.0时表现出最好的稳定性。(本文来源于《华南理工大学》期刊2016-04-27)
万芝力[8](2016)在《大豆蛋白—甜菊糖苷相互作用及对界面主导食品体系的调控研究》一文中研究指出蛋白质-小分子表面活性剂界面相互作用是理解和调控泡沫、乳液、悬浮液等界面主导食品体系形成与稳定性的关键问题。目前,食品工业致力于探寻天然的表面活性物质以替代合成及半合成类小分子表面活性剂。本工作首次发现二萜类甜菊糖苷(STE)可发展为一种新型的天然表面活性剂,并系统研究和评估了大豆蛋白-STE复合体系作为天然起泡剂、乳化剂、悬浮液稳定剂等食品配料的能力,探讨了体相、两相界面行为与宏观功能特性之间的内在关联,为食品工业大批量制备天然、绿色的功能性配料提供了理论指导和技术支撑。本论文的主要研究结论如下:1.研究和评估了大豆球蛋白(11S)-甜菊糖苷(STE)复合体系作为新型起泡剂配料的能力。结果显示,在适中浓度的STE(0.25-0.5%)下,体相溶液中的11S与STE通过非特异性分子间相互作发生弱疏水结合,使11S分子构象发生改变,并促进了其刚性结构的部分解离和松散,这些变化促使11S在界面上进一步展开,有助于强化11S-11S及11S-STE界面相互作用,因此体系表现出独特的降低表面张力的协同作用及稳态的表面弹性行为。相应地,该体系表现出比单独11S显着提高的起泡能力,且泡沫稳定性不发生明显变化,主要归因于形成的兼具一定刚性和柔韧性的复合界面层,使气泡能更好地响应外部应力。在高浓度STE下(1-2%,高于临界胶束浓度CMC),STE会先于11S-STE复合体吸附到界面而形成由其主导的弱表面层结构,表面弹性模量剧烈降低,形成的泡沫也变得极不稳定。2.研究了蛋白纤维化修饰对11S-STE界面相互作用和泡沫性质的影响,重点利用大变形扩张流变学结合利萨茹曲线定量分析了界面在高振幅下(10-30%)的非线性流变响应和微观结构。结果显示,11S-STE和11S纤维-STE体系表现出明显不同的吸附行为。11S纤维体系比天然11S拥有更快的吸附动力学,归因于其含有小尺度的多肽和多肽聚集体。STE明显影响了11S的吸附行为,但对11S纤维体系无显着影响。此外两个体系稳定的界面也具有明显不同的流变学响应。STE降低了天然11S界面在扩展时的应变硬化,但增加了压缩时的应变硬化响应,表明界面结构可能由表面凝胶相转变为11S和STE域共同构成的混合相;相应地,11S-STE体系显示出与单独11S类似的泡沫稳定性。对11S纤维体系来说,STE只影响界面扩展时的响应行为,即降低了低振幅时(10-20%)的应变软化,但STE却显着降低了纤维体系的泡沫稳定性。以上结果表明球状蛋白质的纤维化是修饰蛋白质和蛋白质-小分子表面活性剂复合体系复杂表面和泡沫行为的潜在策略。3.进一步研究和评估了大豆分离蛋白(SPI)-STE复合体系的乳液形成和稳定能力,以扩展其作为乳化剂配料在食品工业中的应用。结果发现,SPI-STE体系在油-水界面上具有与气-水界面类似的行为。在适中的STE浓度下(0.25-1%),复合体系在降低界面张力上也显示出明显的协同性,且界面的弹性行为具有相对稳定区域,这依然归因于SPI和STE在体相溶液和油-水界面上的相互作用及其引起的蛋白质结构变化和界面组分间相互作用的增强;相应地,此时的体系表现出比单独SPI明显提升的乳化能力,且制备的复合乳液具有良好的长期稳定性。在高浓度STE下(2%),形成的复合界面主要由STE覆盖,为弱弹性界面结构。4.采用界面输送策略,通过利用STE自组装胶束实现疏水多酚抗氧化剂白藜芦醇(RES)在乳液油滴表面的定向富集,以期制备出兼具长期物理稳定性和高氧化稳定性的大豆蛋白乳液。研究发现,STE胶束的疏水性内腔能包裹疏水的RES分子,形成水溶性STE-RES复合体,从而有效地增加RES水溶性。在制备乳液的过程中,SPI与STE竞争性吸附到油滴表面,形成复合界面膜,使复合乳液拥有更小的油滴粒径(220 nm)、更均匀的粒度分布以及更高的物理稳定性。包裹在STE胶束中的RES则会随着胶束在界面的分解、吸附而定向迁移到油-水界面上,实现RES在油滴表面的高浓度富集,从而提升其乳液抗氧化效率。5.进一步研究和评估了热变性SPI-STE复合体系作为稳定剂用于制备难溶性活性物质纳米悬浮液的能力,以膳食多酚RES为模型分子,采用反溶剂沉淀结合超声处理制备RES纳米悬浮液(RESN)。结果显示,RESN的形成和稳定性很大程度上依赖于复合稳定剂的组成。在STE浓度低于其CMC时(0.25-0.5%),复合体系能生产性质更好的RESN,如更小的颗粒粒径(低于200 nm)及更高的产量和荷载效率(>97%),这主要是因为此时的稳定剂体系具有更高的表面活性,能更快地吸附到颗粒表面,从而有助于降低颗粒粒径。同时,小分子STE能填充SPI吸附后留下的空隙,使颗粒表面被完全、紧密地覆盖,保护颗粒免受聚集、团聚的影响;相应地,RESN具有良好的储存稳定性及冻干稳定性。在较高STE浓度时(1-2%,高于CMC),颗粒表面无法被完全保护,因此RESN在储存时变得极不稳定,易发生颗粒聚集。(本文来源于《华南理工大学》期刊2016-04-18)
牛付阁[9](2015)在《卵白蛋白—阿拉伯胶相互作用及其在油水界面的吸附特性》一文中研究指出蛋白质与多糖的相互作用极大的影响着蛋白质的结构和功能性质。常被用作对蛋白质结构修饰的一种手段。本论文主要针对蛋清蛋白乳化性能较差的问题,以卵白蛋白(OVA)和阿拉伯胶(GA)为对象研究多糖与蛋白质相互作用对O/W型乳液界面吸附特性、乳化和稳定性及流变学性能的影响,深入探讨蛋白质-多糖相互作用与油水界面吸附特性、乳液稳定性之间的关系。并利用蛋白质-多糖复合物包埋百里香油,研究界面吸附结构对精油类物质的稳定作用及其长效抑菌作用。旨在开发禽蛋蛋白的功能性质,进一步扩大禽蛋蛋白在食品体系中的应用范围。主要研究内容和结果如下:论文首先利用浊度法研究了不同条件下卵白蛋白和阿拉伯胶的相互作用及相分离行为,并对蛋白质-多糖复合物ζ-电位和粒径进行了分析,结果表明:在总浓度为0.05%,蛋白质/多糖比例为2:1时,随着p H值的降低出现了四个不同的相区:共溶区(p H>4.61),可溶性复合物相区(4.18<p H<4.61)、不溶性复合物相区(2.40<p H<4.18)、共溶区(p H<2.40),并且在p H 3.79时浊度达到最大值1.05。随着Na Cl浓度从0 mmol/L增加到60 mmol/L复合体系的浊度值从1.05降到0.18,且不溶性复合物区域变窄。相同电荷数的二价离子较一价离子对卵白蛋白和阿拉伯胶相互作用的影响强。相同价态的不同离子间屏蔽作用无明显差别。当蛋白质/多糖浓度从1:1增加到24:1时,浊度曲线向更高的p H值偏移,并且在比例2:1时浊度出现最大值。蛋白质和多糖复合凝聚主要靠静电作用所驱使,氢键和疏水作用也起着一定的作用。蛋白质-多糖复合凝聚物最初形成阶段粒径变化较快,在p H 3.7时复合物在最初的12 min内平均粒径从880 nm增加到2300nm,接着在12-20 min内缓慢增加。利用紫外光谱、荧光光谱、X射线衍射(XRD)、傅里叶变换红外光谱(FT-IR)、差示扫描量热仪(DSC)和旋转流变仪等技术手段研究了蛋白质和多糖相互作用前后蛋白质构象的变化以及复合凝聚物的流变学特性,结果表明:蛋白质和多糖复合凝聚物主要由卵白蛋白中1313 cm-1处的氨基基团与阿拉伯胶1609 cm-1和1420 cm-1处的羧基基团之间的静电相互作用力所主导,多糖的存在改变了蛋白质的空间结构,使卵白蛋白分子中酪氨酸残基移向了更加亲水的环境中,而色氨酸残基移向更加疏水的环境中。同时提高了蛋白质的变性温度,从对照组的72℃升高到96℃。蛋白质-多糖复合凝聚物形成之后由于蛋白质和多糖的重新排列形成更加有序的晶体结构。卵白蛋白二级结构变化剧烈时有利于蛋白质和多糖相互作用的发生,α-螺旋和β-转角结构是相互作用发生的主要结构区域。多糖与卵白蛋白相互作用稳定了卵白蛋白分子的α-螺旋和β-转角结构,而对于无规则卷曲和β-折迭影响较小。复合凝聚物在p H 3.7时比p H 4.0显示出更高的粘度和更大的触变环。考察了阿拉伯胶对卵白蛋白稳定的水包油型乳状液平均粒径、表面电荷、微观结构和界面吸附特性的影响,评价了乳液对储存环境(储存时间、p H值、盐浓度、热处理、氧化)的稳定性以及稳定机制,并进一步研究了乳液流变性质和油脂与界面吸附蛋白的相互作用,明确了乳液稳定性与流变学性能之间的关系,结果表明:在总浓度为0.6%,卵白蛋白/阿拉伯胶比例为1:2时,酸性p H值下阿拉伯胶可以快速、完全的覆盖卵白蛋白所包被的液滴表面,油滴分布均匀,粒径约310 nm左右,对储存时间、p H值、热处理、氧化等环境压力表现出较好的稳定性。但是对Na Cl的耐受能力较差,高于20 mmol/L就会有絮凝现象产生。乳液流变性能结果表明,随着剪切速率的增加,乳液粘度降低,表现出牛顿流体的特性。乳液在酸性条件(p H 4.0和p H 3.8)下比在中性条件下具有更高的表观粘度。同时,酸性乳液对扫描频率变化显示出更好的稳定性。研究了不同界面吸附层结构对乳液稳定性的影响,结果表明I和II型乳液在p H值高于3.3时显示出较小的液滴粒径,约330 nm,并且储存一周后粒径只有轻微的增加,表现出较好的储存稳定性。而III型乳液表现出较差的稳定性,储存7天后有明显的分层现象。I和II型乳液对盐的稳定性较差,高于30 mmol/L就会有絮凝现象产生。虽然III型乳液的粒径较大,但是乳液依靠空间位阻作用对Na Cl显示出较好的稳定性。同时叁种类型的乳液对温度都表现出良好的稳定性,50℃和90℃加热30 min乳液粒径无显着性差异。研究了双层乳液和复合物乳液对不同油相百里香油的稳定作用,比较了两种乳液对百里香油的乳化率和保留率,最后对抗菌活性进行了研究,主要结果如下:在卵白蛋白和多糖双层乳液中,当葵花籽油和百里香油比例为1:1时乳液具有较小的粒径约310 nm,乳液储存一周后粒径仅增加20-30 nm,表现出较好的稳定性。百里香油的乳化率高于90%,储存30天后保留率仍在80%以上。在卵白蛋白/多糖复合物乳液中,在酸性条件下乳液具有更小的粒径,最小粒径可达到275 nm。储存一周后乳液粒径增加10-15 nm,乳化率也在90%以上,但是储存30天以后的保留率略高于双层乳液,仍保留85%以上。将纯百里香油与两种方式制备的乳液进行抑菌性比较,结果显示纯百里香油和双层乳液(p H 7.0和p H 4.0)具有相同的最低抑菌浓度,而双层乳液(p H 3.5)和复合物乳液(p H4.0和p H 3.5)最小抑菌浓度比它们高一倍。主要是由于稳定的界面结构使百里香油释放的更慢。但是稳定的乳液界面结构可以延长百里香油的抑菌时间,具有更持久的抑菌特性。(本文来源于《江南大学》期刊2015-06-01)
孔祥谦,陈丽敏,蒋华良,罗成[10](2014)在《靶向EZH2-EED蛋白相互作用界面的药物发现与机制研究》一文中研究指出多梳抑制复合物PRC2广泛参与肿瘤的发生与恶化,其抑制剂发现是目前表观遗传抗肿瘤药物研究中的热点。由于PRC2的催化活性依赖EZH2与EED的蛋白-蛋白相互作用,靶向EZH2-EED相互作用界面的小分子抑制剂可能抑制PRC2的致癌活性。然而,目前尚无靶向该界面的小分子抑制剂的报道。在本研究中,我们发现一个FDA批准的上市药物可特异性阻断EZH2-EED相互作用,从而在分子和细胞水平通过全新机制抑制PRC2活性,进而抑制由于PRC2活性异常所导致的恶性淋巴瘤细胞的增殖。我们的研究不仅证明了该"大而紧"的蛋白-蛋白相互作用界面可以通过小分子化合物进行调控,还为基于全新作用机制的表观遗传抗肿瘤药物发现提供先导化合物。(本文来源于《中国化学会第29届学术年会摘要集——第22分会:化学生物学》期刊2014-08-04)
蛋白蛋白相互作用界面论文开题报告
(1)论文研究背景及目的
此处内容要求:
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景,再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题,并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例:
大豆皂苷和大豆蛋白是大豆油加工的两种主要副产物,具有代替人工合成及半合成类表面活性剂的发展潜力。本研究通过内源色氨酸荧光光谱、芘荧光探针光谱、动态表面张力、表面膜的扩张流变学等实验分别表征了两种大豆蛋白(11S、7S)-大豆皂苷的复合体系,并对这两种体系的起泡性进行了分析。结果表明,11S/7S-大豆皂苷复合体系形成了复合界面层,在较低大豆皂苷浓度(0.1-0.5 mg/mL)下,界面层的性质由11S或7S主导,在较高大豆皂苷浓度(2 mg/mL)下,界面层的性质由大豆皂苷主导。复合体系溶液中的11S、7S与大豆皂苷主要通过弱相互作用即疏水作用结合,在中等大豆皂苷浓度(0.5-1 mg/mL)下,7S及11S的二级、叁级结构发生改变,使大豆蛋白更易吸附于复合界面上,促进了大豆蛋白和大豆皂苷复合层的形成,且复合层具有一定的弹性及粘性,对比于单独大豆蛋白或大豆皂苷,表现出更好的起泡性。本研究探究了大豆蛋白-大豆皂苷复合体系作为天然表面活性剂的可能性,阐明了该体系气-水界面微观行为与宏观表征之间的相关性,为其作为天然、绿色健康的功能性配料,在食品行业的进一步应用提供了理论支撑。
(2)本文研究方法
调查法:该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法:用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法:通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法:通过调查文献来获得资料,从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法:依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法:对研究对象进行“质”的方面的研究,这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法:通过具体的数字,使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法:运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法:这是社会科学用来分析社会现象的一种方法,从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法:通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
蛋白蛋白相互作用界面论文参考文献
[1].吕国华,Ashutosh,Kumar,黄云,杨雪松,David,Eeliezer.帕金森病致病蛋白小鼠a-突触核蛋白结构的分子-分子相互作用界面研究[C].中国解剖学会2019年年会论文文摘汇编.2019
[2].谢田雨.大豆皂苷/蛋白相互作用对其气-水界面性质的影响机制[D].渤海大学.2019
[3].殷强,刘晶晶,田梦婷,谢浩,沈雷.神经退行性疾病蛋白纤维化及其与界面的手性相互作用[J].高分子学报.2019
[4].孙艺飞.乳清分离蛋白-Tween20界面相互作用对水包核桃油乳液稳定性影响[D].陕西科技大学.2018
[5].王雅娴,Vladimir.V.Tsukruk,邵正中.通过优化界面相互作用增强石墨烯/丝蛋白复合纳米薄膜的力学性能[C].2016年全国高分子材料科学与工程研讨会论文摘要集.2016
[6].喻靖.柑橘果胶—大豆分离蛋白静电相互作用、界面吸附特性及其乳化稳定性研究[D].华中农业大学.2016
[7].邓欣伦.核桃蛋白—多糖界面相互作用及其对乳浊液性质影响的研究[D].华南理工大学.2016
[8].万芝力.大豆蛋白—甜菊糖苷相互作用及对界面主导食品体系的调控研究[D].华南理工大学.2016
[9].牛付阁.卵白蛋白—阿拉伯胶相互作用及其在油水界面的吸附特性[D].江南大学.2015
[10].孔祥谦,陈丽敏,蒋华良,罗成.靶向EZH2-EED蛋白相互作用界面的药物发现与机制研究[C].中国化学会第29届学术年会摘要集——第22分会:化学生物学.2014