导读:本文包含了醛缩酶论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:翘嘴红鲌,ALDO-C,肾,原位杂交
醛缩酶论文文献综述
王志刚,刘士力,李贤露,吕卓云,毛丽盈[1]（2019）在《翘嘴红鲌(Erythroculter ilishaeformis)果糖-1,6-二磷酸醛缩酶(ALDO-C)基因定位、克隆及表达分析》一文中研究指出翘嘴红鲌(Erythroculterilishaeformis)是大型淡水鱼类鳊鲌亚科(Abramidinae)中最大的一种鱼,具有较高的经济价值。但其饲料转化率及抗病性研究相对较少,相关基因信息缺乏。本研究以翘嘴红鲌为对象,利用RACE技术克隆翘嘴红鲌果糖-1.6-二磷酸醛缩酶(ALDO-C)基因,该基因cDNA全长1945bp,其中ORF区975bp,编码325个氨基酸.5′非编码区933bp.3′非编码区37bp。通过实时荧光定量PCR检测了ALDO-C在不同组织中相对表达水平。发现ALDO-C基因在翘嘴红鲌的肾、肝、肌肉、性腺中均有表达,且在肾中表达量最高,显着高于其他组织。同时采用石蜡切片、H.E染色和原位杂交染色,观察分析翘嘴红鲌的肾组织显微结构和ALDO-C基因的表达定位,结果表明,ALDO-C在鱼类肾单位和集合管结构、调节肾组织水平衡及抗病性方面有重要作用。可以考虑将翘嘴红鲌醛缩酶C基因作为生长发育及抗病性相关的候选基因,用于翘嘴红鲌鱼的分子辅助育种,以期为今后的研究提供理论基础。(本文来源于《海洋与湖沼》期刊2019年05期）
李利宏[2]（2019）在《Pseudomonas Putida KT2440低特异性L-苏氨酸醛缩酶的表达、酶学性质及手性合成》一文中研究指出苏氨酸醛缩酶能够以磷酸-5'-吡哆醛(PLP)为辅因子,催化甘氨酸与各种芳香族和脂肪族醛发生醛醇缩合反应,产生含有两个手性立体中心的β-羟基-α-氨基酸。β-羟基-α-氨基酸是许多药物的有效成分的重要前体,广泛应用于制药及精细化工行业,具有非常高的应用价值。本研究从恶臭假胞菌(Pseudomonas putida KT2440)基因组中钓取低特异性L-苏氨酸醛缩酶基因(ltaE),构建重组表达质粒pET28a-KT2440并转化Escherichia coli BL21(DE3),获得重组菌E.col BL21(DE3)/pET-KT2440,研究LTA的酶学性质,对关键氨基酸位点Thr206和Lys207实施定点突变。研究了野生型LTA与突变酶T206S生物合成对甲磺酰基苯基丝氨酸的反应条件。具体研究内容包括:(1)从P.putida KT2440基因组中PCR扩增获取ltaE基因,构建重组表达菌株E.coli BL21(DE3)/pET-KT2440。SDS-PAGE结果表明LTA在大肠杆菌中高效表达,分子量为40 kDa左右,与理论值相符。优化IPTG诱导温度,结果表明重组表达菌株在25℃下高效可溶性表达。重组蛋白经过镍离子柱亲和层析纯化后,SDS-PAGE显示单一条带。(2)研究了LTA的酶学性质。酶学性质研究结果表明LTA的最适反应温度为50℃,在低于45℃条件下温浴1 h后,其残余酶活力仍能保持在80%以上;最适反应pH为8.0,在温度低于45℃,pH 5.0-9.0时,重组酶较稳定;在最适温度和最适pH条件下,LTA酶的Km和kcat值分别为23.95 mmol.L-1和19216.6 s-1 mmol.L-1的二价金属离子研究结果表明Mg2+、Ca2+对LTA的酶活有明显的促进作用,Ni2+、Cu2+、Zn2+、Fe2+对LTA的酶活有明显的抑制作用,而Mn2+对酶活稍有促进作用,Co2+对酶活稍有抑制作用;有机溶剂研究结果表明LTA在叔丁基甲基醚(TBME)溶剂中具有很好的耐受性,在TBME中振汤荡 h后仍保留90%以上的酶活,而在二甲基亚讽(DMSO)、无水乙醇(EtOH)、四氢呋喃(TF)、乙腈(CH3CN)中剩余不到20%的残余酶活性。(3)构建了突变菌株,并测定了突变酶的酶活性。以P.putw KT2440基因组中的ltaE为模版,构建5种突变菌株,SDS-PAGE显示这些位点的突变不影响在大肠杆菌中的表达,突变酶经过经过镍离子柱亲和层析纯化后,SDS-PAGE显示单一条带。酶活测定结果表明207位的突变酶对L-苏氨酸裂解活性丧失或者几近失活,酶活仅为野生型的0.3-4.8%,说明Lys207对酶催化功能是必需的。而T206S对酶活大小几乎没有影响,圆二色谱研究结果表明野生型KT2440的变性温度(Tm)为49.2℃,而T206S突变酶的变性温度为53.7℃,相比于野生型LTA酶,变性温度提高了4.5℃,说明该位点与酶的温度稳定性密切相关。(4)确定了野生型LTA与突变酶T206S生物催化合成对甲磺酰基苯基丝氨酸的反应条件。野生型LTA最适温度为50℃,最适pH 8.0,反应3 h后产率达到41%,突变酶T206S最适温度55℃,最适pH 8.0,反应3 h后产率达到43%。野生型的LTA的光学纯度在温度30℃、pH 8.0时较高,而突变酶T206S的光学纯度在温度35℃、pH 8.0时相对较高,两者的光学纯度皆随着时间的延长而持续下降。(本文来源于《江南大学》期刊2019-06-01）
黎军,张志雄,杨金亮,李学英[3]（2019）在《苏氨酸醛缩酶的研究进展》一文中研究指出苏氨酸醛缩酶(TAs)以磷酸吡哆醛为辅酶,催化不同的醛与α-氨基酸发生醇醛缩合反应,形成具有2个手性中心的β-羟基-α-氨基酸。TAs在不对称催化过程中可以控制产物α-碳位的立体构型,而对β-碳位的立体构型控制相对较弱。增强TAs在β-碳位的立体选择性是近年来研究TAs不对称催化的热点。本文重点阐述了TAs的结构与作用机制、定向进化,以及在生物催化合成中的应用,对TAs的研究与开发进行了展望。(本文来源于《生物技术通讯》期刊2019年03期）
李利宏,张荣珍,周丽仙,柳志永,旋凯昂[4]（2019）在《Pseudomonas putida KT2440低特异性L-苏氨酸醛缩酶的表达、酶学性质及温度稳定性提高》一文中研究指出【目的】从Pseudomonas putida KT2440基因组中,钓取低特异性L-苏氨酸醛缩酶基因(lta E),构建重组大肠杆菌。研究目标酶的酶学性质,和关键氨基酸位点突变对酶活和温度稳定性的影响。【方法】以P. putida KT2440基因组DNA为模板,PCR扩增出lta E基因,构建重组表达质粒p ET28a-KT2440并转化Escherichia coli BL21 (DE3),获得重组菌E. coli BL21 (DE3)/p ET-KT2440,利用Ni~(2+)柱亲和层析纯化低特异性L-苏氨酸醛缩酶(LTA),对关键氨基酸位点Thr206和Lys207实施定点突变。【结果】SDS-PAGE结果表明LTA在大肠杆菌中获得高效表达,分子量为40k Da左右,与理论值大小相符。Ni~(2+)柱亲和层析纯化LTA,获得单一条带。利用双酶耦联法测得LTA酶活为5577.3U/mg,最适反应温度为50°C,最适p H为8.0。在温度低于45°C,p H 5.0-9.0时,重组酶较稳定。LTA酶的Km和kcat值为23.95 mmol/L和19216.6 s–1。Mg~(2+)、Ca~(2+)金属离子对LTA有明显的促进作用,而Ni~(~(2+))、Cu~(2+)、Zn~(2+)、Fe~(2+)等对酶有明显的抑制作用。该酶在叔丁基甲基醚溶剂中具有良好的耐受性,在叔丁基甲基醚中保存1h后仍保留90%以上的酶活。Thr206Ser突变明显提高了酶对温度的稳定性。Lys207对酶催化功能是必需的,该位点突变对酶活都是致死的。【结论】克隆并表达P. putida KT2440的LTA酶,研究了酶学性质,通过定点改造提高了酶的温度稳定性,筛选获得一种酶耐受性好的有机溶剂,为LTA酶在有机溶剂中高效稳定催化β-羟基-α-氨基酸奠定了较坚实的研究基础。(本文来源于《微生物学报》期刊2019年10期）
赵福河,焦佰海,焦伯延[5]（2019）在《乙型肝炎病毒HBx蛋白与醛缩酶B相互作用的验证》一文中研究指出目的验证乙型肝炎病毒HBx蛋白与醛缩酶B(ALDOB)存在蛋白相互作用。方法在CytoTrap细胞质酵母双杂交验证HBx蛋白与ALDOB蛋白发生相互作用的前提下,将HBx编码基因和ALDOB编码基因分别克隆入pFLAG-CMV-2载体和pcDNA3.1/myc-His(-)A载体。转染Huh7肝细胞,经蛋白质印迹法检测融合蛋白表达后,利用免疫共沉淀(CO-IP)进一步验证HBx蛋白与ALDOB蛋白在肝细胞内发生相互作用。结果 CytoTrap细胞质酵母双杂交验证HBx蛋白与ALDOB蛋白可以发生相互作用,并成功构建pFLAG-CMV-2-HBx和pcDNA3.1/myc-His(-)A-ALDOB载体,融合蛋白FLAG-HBx和ALDOB-myc可以在Huh7细胞内表达并能相互沉淀。结论 HBx蛋白和ALDOB蛋白存在直接相互作用。(本文来源于《中国卫生检验杂志》期刊2019年04期）
郭娟,曹翠,李玉泉,刘丽,Josef,Voglmeir[6]（2019）在《解肝磷脂土地杆菌(Pedobacter heparinus)源唾液酸醛缩酶基因的异源表达及其活性研究》一文中研究指出为发掘新型唾液酸醛缩酶,使其在大肠杆菌中得到高效表达,本研究首次从菌株Pedobacter heparinus中克隆疑似编码唾液酸醛缩酶的PhNeuLy3300基因片段,并构建可自主表达异源蛋白的组成型表达载体pRSF-EM5。在此基础上将克隆的目的基因分别导入该pRSF-EM5载体和常用的诱导型载体p ET-30a,构建重组质粒pET30aPhNeuLy3300和pRSF-EM5-PhNeuLy3300,经大肠杆菌表达系统异源表达目的蛋白,并进一步对两种重组蛋白酶进行电泳分析和活性研究。结果表明:编码唾液酸醛缩酶的基因片段全长为945 bp,共编码314个氨基酸残基;聚丙烯酰胺凝胶电泳显示两种重组蛋白表观分子量约为36.4 kDa,纯化后的pET30a-Ph Neu Ly3300重组蛋白浓度为3.29 mg/mL,证明经异源表达获得了两种重组目的蛋白酶;活性研究显示两种重组唾液酸醛缩酶均能在1 h内催化N-乙酰神经氨酸生成N-乙酰甘露糖胺,证明两种重组蛋白酶均具有较高的活性。(本文来源于《食品工业科技》期刊2019年05期）
王宇,祁晶晶,刘婷,温政,闫遵祥[7]（2019）在《滑液支原体醛缩酶的亚细胞定位及免疫原性》一文中研究指出【背景】滑液支原体(Mycoplasma synoviae,MS)感染能够引起鸡和火鸡的气囊炎、关节渗出性的滑液囊膜及腱鞘滑膜炎等。有研究表明,许多支原体中与代谢相关的酶类不仅分布在细胞质,也分布于细胞膜表面,通过结合宿主细胞的胞外基质蛋白,协助病原菌黏附入侵宿主细胞。已有报道牛支原体(Mycoplasma bovis)和鸡毒支原体(Mycoplasma gallisepticum)的醛缩酶(Fructose-bisphosphate aldolase,FBA)分布在膜蛋白和胞浆蛋白中,而MS的FBA蛋白还未见相关研究。【目的】对MSFBA蛋白进行生物信息学分析、原核表达、免疫原性分析及亚细胞定位检测,为进一步探索MS代谢相关酶类的生物学功能奠定基础。【方法】通过分析软件PSORTb、SignalP 4.1 Server和TMHMM Server在线预测MSFBA的亚细胞定位、信号肽及跨膜区,并用BLASTn和MEGA 5.0进行同源比对及进化树分析;通过Overlap PCR点突变扩增MS的fba全基因序列,连接表达载体pET-28a(+)并进行原核表达及纯化,获得纯化后的重组MSFBA(rMSFBA)蛋白;用MS阳性血清进行Westernblot鉴定rMSFBA的免疫原性;用纯化的rMSFBA蛋白制备兔多克隆抗体,与MS全菌蛋白、膜蛋白及胞浆蛋白进行Western blot分析,同时对MS全菌进行悬浮免疫荧光分析,检测MSFBA的膜定位情况。【结果】生物信息分析预测MSFBA分布在细胞质中,无信号肽,无跨膜区,在MS种内相似性高达99%,与其他种属FBA相似性在61%-78%之间,进化树显示其与牛鼻支原体(Mycoplasma bovirhinis)、仓鼠支原体(Mycoplasm acricetuli)等的FBA蛋白进化关系较近,与精氨酸支原体(Mycoplasma arginini)、人型支原体(Mycoplasma hominis)等的FBA蛋白进化关系较远;表达rMSFBA蛋白并纯化,经测定其相对分子质量大小约为33kD;rMSFBA能与MS阳性鸡血清特异性结合,证实其具有较好的免疫原性;Western blot显示抗rMSFBA的兔血清能与MS全菌蛋白和胞浆蛋白反应,而与膜蛋白不反应,说明MSFBA蛋白分布于胞浆中;悬浮免疫荧光实验证实MS的细胞膜上未见FBA蛋白分布。【结论】首次报道了滑液支原体的FBA蛋白是一个高度保守的免疫原性蛋白,主要分布在细胞质中,该结果为进一步研究MSFBA蛋白的生物学功能提供了分子基础。(本文来源于《微生物学通报》期刊2019年04期）
汪马燕[8]（2018）在《磷酸二羟基丙酮依赖型醛缩酶大肠杆菌全细胞转化合成稀有糖的体系构建》一文中研究指出稀有糖,尤其是D-山梨糖和D-阿洛酮糖,具有降低血糖血脂、神经保护、清除自由基等生理活性,在生命医药、化妆品、膳食等领域拥有广泛的应用前景。因此,建立实用的稀有糖资源库,完善稀有糖合成体系具有重要意义。本研究主要利用叁种不同来源的磷酸二羟基丙酮(DHAP)依赖型醛缩酶偶联甘油磷酸氧化酶,构建叁种大肠杆菌全细胞催化合成稀有糖的体系,从DL-3-磷酸甘油和甘油醛出发合成稀有糖。研究采用大肠杆菌来源的L-鼠李树胶糖-1-磷酸醛缩酶(L-rhamnulose-1-phosphate aldolase,RhaD)、肉质葡萄球菌(Staphylococcus carnosus)来源的D-果糖-1,6-二磷酸醛缩酶(D-fructose-1,6-biophosphate aldolase,FruA)、嗜热栖热菌(Thermus thermophilus)HB8来源L-墨角藻糖-1-磷酸醛缩酶(L-fuculose-1-phosphate aldolase,FucA),分别与肺炎双球菌(Streptococcus pneumoniae)来源的甘油磷酸氧化酶(L-α-glycerophosphate oxidase,GPO)基因串联,构建pET-28a相关表达载体,并在大肠杆菌BL21(DE3)内成功表达。以甘油醛和DL-3-磷酸甘油为双底物,利用叁种大肠杆菌全细胞体系(RhaD+GPO、FucA+GPO、FruA+GPO)催化合成多种稀有单糖(其中包括D-山梨糖、D-阿洛酮糖、L-山梨糖以及L-果糖等)。使用薄层层析(TLC)和高效液相色谱(HPLC)对稀有糖进行定性和定量分析,并优化了全细胞体系的最优反应条件,其优化结果如下:pH 7.0,温度37℃,最适合的全细胞量约为25 g·L~(-1)。本研究成功建立叁种全细胞生产稀有糖体系,但是起关键作用的野生型醛缩酶在以甘油醛为受体的情况下,可能会失去立体选择性,产生两种稀有糖。对此,本实验以RhaD醛缩酶为例,结合蛋白质分析软件Discovery Studio 4.0,计算机模拟醛受体(D-甘油醛)与酶分子进行对接,分析系统能量最小化时,底物与酶分子发生相互作用的氨基酸(第29位、115位、188位等)。通过对关键位点氨基酸迭代饱和突变(Iterative Saturation mutagenesis,ISM),成功找到能专一性合成高附加值D-阿洛酮糖的突变体RhaD~(P188F)。并将半理性分子改造后的RhaD醛缩酶应用到构建的全细胞体系中,构建RhaD~(P188F)+GPO全细胞体系,以DL-3-磷酸甘油为底物,D-甘油醛为受体定向合成D-阿洛酮糖。(本文来源于《江南大学》期刊2018-06-01）
余进海,吴婷,刘均忠,张宏娟,焦庆才[9]（2018）在《L-苏氨酸醛缩酶催化合成L-4-硝基苯基丝氨酸》一文中研究指出利用p GEX-KG载体在大肠杆菌BL21(DE3)中重组表达L-苏氨酸醛缩酶,以对硝基苯甲醛、甘氨酸为底物,采用酶法合成了L-4-硝基苯基丝氨酸,优化了反应条件,得到的最佳条件为:反应温度45℃,pH=8.0,甘氨酸浓度500 mmol/L,对硝基苯甲醛浓度100 mmol/L,每升转化液含1.6 g全细胞,反应24 h后,L-4-硝基苯基丝氨酸质量浓度达到9.72 g/L,对硝基苯甲醛转化率为43%。放大至500 mL后转化液经过活性炭分离纯化得到产物3.92 g,总收率为35%。(本文来源于《精细化工》期刊2018年12期）
汪马燕,李子杰,高晓冬[10]（2018）在《L-鼠李树胶糖-1-磷酸醛缩酶立体选择性的半理性改造合成D-阿洛酮糖》一文中研究指出稀有糖D-阿洛酮糖在食品、医药、保健等领域显示了巨大的应用潜能,然而以较高的收率大量生产D-阿洛酮糖依然面临着挑战。前期研究表明,属于磷酸二羟基丙酮(dihydroxyacetone phosphate,DHAP)依赖型醛缩酶家族的L-鼠李树胶糖-1-磷酸醛缩酶(Rha D)在以D-甘油醛为醛受体时,失去了对该醛受体的立体选择性,生成D-阿洛酮糖和D-山梨糖两种稀有糖,两者比例接近1∶1。为了对Rha D醛缩酶的立体选择性进行优化使其专一性地生产D-阿洛酮糖,对Rha D醛缩酶的152位酪氨酸进行了19种其他氨基酸的定点饱和突变,发现Rha DY152A突变体倾向于生成D-阿洛酮糖,D-阿洛酮糖和D-山梨糖的比例从最初的1∶1显着提高到8∶1,为下一步对Rha D醛缩酶分子改造进而定向合成单一产物D-阿洛酮糖提供理论依据。(本文来源于《食品与发酵工业》期刊2018年07期）
醛缩酶论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
苏氨酸醛缩酶能够以磷酸-5'-吡哆醛(PLP)为辅因子,催化甘氨酸与各种芳香族和脂肪族醛发生醛醇缩合反应,产生含有两个手性立体中心的β-羟基-α-氨基酸。β-羟基-α-氨基酸是许多药物的有效成分的重要前体,广泛应用于制药及精细化工行业,具有非常高的应用价值。本研究从恶臭假胞菌(Pseudomonas putida KT2440)基因组中钓取低特异性L-苏氨酸醛缩酶基因(ltaE),构建重组表达质粒pET28a-KT2440并转化Escherichia coli BL21(DE3),获得重组菌E.col BL21(DE3)/pET-KT2440,研究LTA的酶学性质,对关键氨基酸位点Thr206和Lys207实施定点突变。研究了野生型LTA与突变酶T206S生物合成对甲磺酰基苯基丝氨酸的反应条件。具体研究内容包括:(1)从P.putida KT2440基因组中PCR扩增获取ltaE基因,构建重组表达菌株E.coli BL21(DE3)/pET-KT2440。SDS-PAGE结果表明LTA在大肠杆菌中高效表达,分子量为40 kDa左右,与理论值相符。优化IPTG诱导温度,结果表明重组表达菌株在25℃下高效可溶性表达。重组蛋白经过镍离子柱亲和层析纯化后,SDS-PAGE显示单一条带。(2)研究了LTA的酶学性质。酶学性质研究结果表明LTA的最适反应温度为50℃,在低于45℃条件下温浴1 h后,其残余酶活力仍能保持在80%以上;最适反应pH为8.0,在温度低于45℃,pH 5.0-9.0时,重组酶较稳定;在最适温度和最适pH条件下,LTA酶的Km和kcat值分别为23.95 mmol.L-1和19216.6 s-1 mmol.L-1的二价金属离子研究结果表明Mg2+、Ca2+对LTA的酶活有明显的促进作用,Ni2+、Cu2+、Zn2+、Fe2+对LTA的酶活有明显的抑制作用,而Mn2+对酶活稍有促进作用,Co2+对酶活稍有抑制作用;有机溶剂研究结果表明LTA在叔丁基甲基醚(TBME)溶剂中具有很好的耐受性,在TBME中振汤荡 h后仍保留90%以上的酶活,而在二甲基亚讽(DMSO)、无水乙醇(EtOH)、四氢呋喃(TF)、乙腈(CH3CN)中剩余不到20%的残余酶活性。(3)构建了突变菌株,并测定了突变酶的酶活性。以P.putw KT2440基因组中的ltaE为模版,构建5种突变菌株,SDS-PAGE显示这些位点的突变不影响在大肠杆菌中的表达,突变酶经过经过镍离子柱亲和层析纯化后,SDS-PAGE显示单一条带。酶活测定结果表明207位的突变酶对L-苏氨酸裂解活性丧失或者几近失活,酶活仅为野生型的0.3-4.8%,说明Lys207对酶催化功能是必需的。而T206S对酶活大小几乎没有影响,圆二色谱研究结果表明野生型KT2440的变性温度(Tm)为49.2℃,而T206S突变酶的变性温度为53.7℃,相比于野生型LTA酶,变性温度提高了4.5℃,说明该位点与酶的温度稳定性密切相关。(4)确定了野生型LTA与突变酶T206S生物催化合成对甲磺酰基苯基丝氨酸的反应条件。野生型LTA最适温度为50℃,最适pH 8.0,反应3 h后产率达到41%,突变酶T206S最适温度55℃,最适pH 8.0,反应3 h后产率达到43%。野生型的LTA的光学纯度在温度30℃、pH 8.0时较高,而突变酶T206S的光学纯度在温度35℃、pH 8.0时相对较高,两者的光学纯度皆随着时间的延长而持续下降。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
醛缩酶论文参考文献
[1].王志刚,刘士力,李贤露,吕卓云,毛丽盈.翘嘴红鲌(Erythroculterilishaeformis)果糖-1,6-二磷酸醛缩酶(ALDO-C)基因定位、克隆及表达分析[J].海洋与湖沼.2019
[2].李利宏.PseudomonasPutidaKT2440低特异性L-苏氨酸醛缩酶的表达、酶学性质及手性合成[D].江南大学.2019
[3].黎军,张志雄,杨金亮,李学英.苏氨酸醛缩酶的研究进展[J].生物技术通讯.2019
[4].李利宏,张荣珍,周丽仙,柳志永,旋凯昂.PseudomonasputidaKT2440低特异性L-苏氨酸醛缩酶的表达、酶学性质及温度稳定性提高[J].微生物学报.2019
[5].赵福河,焦佰海,焦伯延.乙型肝炎病毒HBx蛋白与醛缩酶B相互作用的验证[J].中国卫生检验杂志.2019
[6].郭娟,曹翠,李玉泉,刘丽,Josef,Voglmeir.解肝磷脂土地杆菌(Pedobacterheparinus)源唾液酸醛缩酶基因的异源表达及其活性研究[J].食品工业科技.2019
[7].王宇,祁晶晶,刘婷,温政,闫遵祥.滑液支原体醛缩酶的亚细胞定位及免疫原性[J].微生物学通报.2019
[8].汪马燕.磷酸二羟基丙酮依赖型醛缩酶大肠杆菌全细胞转化合成稀有糖的体系构建[D].江南大学.2018
[9].余进海,吴婷,刘均忠,张宏娟,焦庆才.L-苏氨酸醛缩酶催化合成L-4-硝基苯基丝氨酸[J].精细化工.2018
[10].汪马燕,李子杰,高晓冬.L-鼠李树胶糖-1-磷酸醛缩酶立体选择性的半理性改造合成D-阿洛酮糖[J].食品与发酵工业.2018