一、大米蛋白开发利用（论文文献综述）
秦琴[1]（2021）在《Streptomyces canus氨肽酶的表达、酶学性质及其在大米肽制备中的应用》文中研究表明大米蛋白是营养价值高的膳食蛋白,但其低溶解性和高度变性限制了大米蛋白资源的开发。而大米肽除了保留大米蛋白原有的优良性质外,还具备调节人体免疫、缓解衰老、改善肠道菌群稳态等功效,被公认为优质食源性肽。目前,优质大米肽主要由蛋白酶与氨肽酶协同水解大米蛋白制备而成,即蛋白酶水解大米蛋白释放肽,随后氨肽酶去除肽N端引发苦味的疏水性氨基酸。目前,大米肽酶法制备的研究多集中在蛋白酶,有关脱苦的氨肽酶鲜有报道,以至于现有的氨肽酶对大米肽的脱苦效果并不显着。故亟需获得对大米肽脱苦效果显着的氨肽酶,并考察其与蛋白酶复配在大米肽制备中发挥的作用。本课题从实验室保藏的胞外有高氨肽酶酶活的天然菌株T20中获得氨肽酶ScAP,将其在食品级宿主菌枯草芽孢杆菌（Bacillus subtilis）中异源表达后进行酶学性质表征与序列结构分析。同时考察氨肽酶ScAP对大米肽的脱苦效果,随后氨肽酶ScAP与胰蛋白酶复配水解大米蛋白,并优化制备条件获得优质大米肽。主要研究成果如下:（1）完成菌株T20种属分析、产氨肽酶条件优化及酶的鉴定。鉴定了野生菌T20,其所属种为暗灰链霉菌（Streptomyces canus）。以不同蛋白/肽为唯一营养源诱导S.canus T20产氨肽酶,其中大米蛋白的诱导效果最佳,2%大米蛋白诱导发酵4 d后胞外氨肽酶酶活最高,达310.90 U·m L-1。从发酵液中分离的潜在氨肽酶经肽指纹图谱分析,与Streptomyces fulvoviolaceus来源氨肽酶（WP＿043454179.1）相似度最高,将其命名为氨肽酶ScAP。（2）完成S.canus T20氨肽酶ScAP克隆表达、酶学定性及序列结构分析。从S.canus T20基因组PCR扩增出目标基因scap,并在B.subtilis中重组表达,重组菌发酵24 h后胞内氨肽酶ScAP酶活达271.03 U·m L-1。纯化的氨肽酶ScAP比活高达6216.67 U·mg-1,为文献报道链霉菌来源氨肽酶最高水平。氨肽酶ScAP最适温度为60℃,最适p H为8.0,在50℃半衰期为285 h,在p H 9.0半衰期为48 h。Ca2+和Co2+对酶有激活作用,在0.1 mmol·L-1浓度下,相比对照酶活分别增加至115.44%和104.03%。0.1 mmol·L-1 EDTA可使其完全失活,重新添加Co2+、Zn2+和Mn2+可部分地恢复去除Zn2+的氨肽酶ScAP酶活。氨肽酶ScAP对N端的Leu、Met和Phe等疏水性氨基酸表现出高水解偏好性,ScAP的结构分析表明其底物结合区域表现出更高的疏水性。（3）验证氨肽酶ScAP制备高品质大米肽的能力。以大米肽为底物进行氨肽酶ScAP脱苦效果的评估,大米肽经氨肽酶ScAP(终浓度0.48 mg·m L-1)处理2 h,苦味下降50.68%,游离疏水氨基酸含量增加80倍,表明氨肽酶ScAP能够有效去除大米肽N端疏水氨基酸,进而有效降低肽的苦味。随后,氨肽酶ScAP与胰蛋白酶复配制备大米肽。经优化,最佳制备条件为:胰蛋白酶和氨肽酶ScAP分别以1:5和3.33%加酶量(w·w-1)在50℃以一步水解法酶解大米蛋白4 h。相比胰蛋白酶单独水解,双酶复配产物中小分子肽（180-1000 Da）含量提高了145.00%,达4.41 mg·m L-1,苦味下降15.76%。随后对制备的大米肽进行生物活性评价,其自由基清除能力、还原能力和血管紧张素转化酶（ACE）抑制活性对比商品大米肽或商品氨肽酶参与制得大米肽具有整体优势。
李颖慧[2]（2021）在《碎米酶联微滤制备淀粉糖、大米蛋白、大米肽的研究及工艺优化》文中进行了进一步梳理碎米为碾米过程中产生的副产物,约占10%～15%。碎米含有与整米相近的成分却比整米商品价值低。如何高效开发利用碎米资源,提高其附加值,一直是业界研究的课题。本文利用酶联微滤技术对碎米高效分离淀粉糖、大米蛋白、大米肽进行了研究。首先利用淀粉酶对碎米进行一次酶解,以DE值26-28为指标,设计正交试验优化工艺参数,通过微滤对淀粉糖浆进行分离;之后利用糖化酶对分离后的一次酶解液进行二次酶解,以DE值37-40为指标,设计正交试验优化工艺参数,再通过微滤对淀粉糖浆进行分离;对两次酶解两次微滤分离后的浆液,利用蛋白酶进行三次酶解,以DH值为指标,设计正交试验优化工艺参数,再次通过微滤对大米肽进行分离;对酶联微滤制备淀粉糖、大米蛋白、大米肽的高效分离技术进行了放大试验;最后对大米肽生物活性进行了研究。主要研究结果如下:（1）DE值26-28酶解工艺优化:耐高温淀粉酶Suhong AA Plus 2X水解碎米淀粉影响因素分别为料液比、粒径、酶解温度、酶解时间、酶添加量、p H等条件,在单因素试验基础上,进行正交试验设计优化工艺,最优条件为料液比1:20、研磨3次、温度75℃、酶解40 min、酶添加量0.5‰、p H6.3。（2）DE值37-40酶解工艺优化:糖化酶Suhong?GA III 2X水解大米糖浆的影响因素分别为温度、酶解时间、酶添加量、p H等因素,在单因素试验的基础上,进行正交试验设计及优化工艺。最优条件为温度65℃、酶解40 min、酶添加量0.25‰、p H4.3。（3）DH值优化:大米蛋白酶解获取大米肽的影响因素分别为,蛋白酶种类、酶解温度、酶解时间、酶添加量、p H等因素,在单因素试验基础上,设计响应面试验进行优化。最佳条件为碱性蛋白酶、温度58.4℃、酶解6.9 h、酶添加量0.29%。对响应面最优条件进行验证,在酶解温度58℃、酶解时间6.9 h、酶添加量0.29%时DH值为44.87%。（4）放大试验:对小试优化的条件进行放大,获得DE值26%-28%淀粉糖的条件为:料液比1:20、温度75℃、酶解50 min、酶添加量0.5‰、p H6.3;获得DE值37%-40%淀粉糖的条件为:温度65℃、酶解50 min、酶添加量0.25‰、p H4.3;获得高DH值大米肽的条件为:碱性蛋白酶在温度60℃、水解6 h、酶添加量0.25%条件下酶解,此时水解度为41.8%。（5）大米肽生物活性:对获得的大米肽保肝护肝生物活性进行了研究。研究结果表明大米肽低剂量（RPL）及大米肽高剂量（RPH）均可以降低ALT、AST、LDH含量。除此之外,RPL组、RPH组还可以降低炎症因子TNF-α、IL-1β、IL-6及MDA含量,升高血清中SOD、GST含量。HE染色结果发现,RPL组及RPH组较模型组可见极少数肝细胞的气球样变的肝脏损伤,损伤面积和损伤肝细胞数较模型组明显减少。这些结果说明大米肽具有一定的保肝护肝作用、抗炎及抗氧化活性。
李方斯[3]（2021）在《大米蛋白与核桃蛋白异源共架体的构建及其在高内相乳液制备中的应用》文中指出相比植物蛋白的获取过程,动物蛋白的生产过程耗费大量土地、淡水资源,同时排放大量温室气体,不符合绿色、可持续发展的理念。此外,以动物蛋白为主的膳食模式被证明与慢性非传染性疾病的高发有密切联系。因此,植物蛋白资源开发是当今研究热点之一。遗憾的是,大多数植物蛋白水溶解性极差,该特性限制了其在食品工业中的进一步应用。例如,大米蛋白（RPs）是大米淀粉（糖）工业的副产物,核桃蛋白（WPs）则是核桃油产业副产物;两者的谷蛋白含量均很高,因此在中性下表现出极低的水溶解性。已有的研究主要集中在应用传统方法,如蛋白酶、美拉德反应、超声波改性对其进行增溶改性。然而不论是物理、化学还是酶反应方法均有一定的局限性且无法实现两种蛋白的同步增溶。本研究采用异源共架技术首次实现了两种疏水蛋白质——RPs和WPs的同步增溶。这一结果是通过同时将两种蛋白质溶解在p H12溶液中,使其结构充分展开,再调回p H7使蛋白复性而得以实现的。通过调整RPs与WPs（R/W）的比例为1:2（w/w）可在将WPs几乎全部溶解的情况下,将RPs的溶解度提高到97.5%±2.2%。同时两种蛋白质的一级结构得到了完整保留。电子显微镜结果显示,原有蛋白疏水聚集体被打破,蛋白质复合体（R/W=1:1,w/w）显现出了较为均一的球形形貌（≈100 nm）。蛋白质复合体重折叠过程动态表征的结果表明核桃蛋白的添加赋予蛋白质共架骨架结构刚性,使复合体在中性条件下实现疏水基团的包埋与亲水基团的暴露。充足的表面电荷（zeta-电位<-35 mv）实现了蛋白质复合体在中性条件下的高度胶体稳定性。受两种疏水蛋白通过非共价作用结合形成亲水胶体的启发,该技术被进一步应用于天然疏水性活性物质——芹菜素运载体系的构建。经过同样技术处理后,装载体系在最优的制备条件下（R/W=1:1.5,w/w、初始蛋白浓度1%、初始芹菜素浓度0.1%,w/v）,可实现91.22%±1.07%的包封效率与98μg/mg±2μg/mg的装载能力。该运载体系呈现出均匀一致（≈100 nm）的球形,且在水溶液中具有良好的溶解性（10 mg/m L）。体外模拟胃肠消化实验显示,经包封后的芹菜素生物可及性由15.72%±2.15%提升至52.72%±1.46%,证明了装载体系的有效性。最后,考虑到蛋白复合体结构上的特性,考察了其（R/W=1:1,w/w）作为高内相皮克林乳液（HIPPEs）稳定剂的可能性,并在此基础上尝试开发了一款全植物基的核桃酱。当蛋白浓度（c）及油相体积分数（Φ）分别达到2%（w/v）及75%（v/v）以上,HIPPEs具有自支撑性并对应力有很强的抵抗能力。该HIPPEs（c=3%,Φ=75%）能在95℃下加热30分钟后仍保持稳定的油滴形态,表明该蛋白质复合体具有良好的软颗粒型皮克林稳定剂性质。通过调节离子强度（I>50 mmol/L）能赋予HIPPEs（c=2%,Φ=75%）高度的冻融稳定性（大于3个循环）。以核桃油、大米蛋白及核桃蛋白制备的全植物基核桃酱（蛋白质0.4%,脂肪75%,氯化钠0.1%,wt%）具备与市售蛋黄酱相似的流变性能,同时具备高冻融稳定性、低成本、健康绿色的特点,具有潜在的推广价值。
黎露露[4]（2021）在《大米蛋白-豌豆蛋白亲水复合物制备及起泡性质研究》文中指出大米蛋白（Rice proteins,RPs）和豌豆蛋白（Pea proteins,PPs）是优质植物蛋白质。尽管RPs和PPs越来越受到人们重视,但是由于RPs的水溶性极低（<2%）以及PPs的低消化性,还不能完全满足生产、消费和市场的需求。目前有很多针对蛋白质改性的方法,但是对蛋白的结构、营养完整性和功能特性破坏较大。本研究针对以上问题,采用pH循环法利用RPs和PPs制备大米蛋白/豌豆蛋白亲水复合物（Rice protein-Pea proteins,RP-PPs）,并探究蛋白的相互作用的机理;对RP-PPs蛋白复合物的营养特性进行表征并对其起泡性进行研究;最后,利用淀粉纳米晶（Starch nanocrystallines,SNCs）提高RP-PPs亲水复合物的起泡稳定性,并对SNCs和RP-PPs的作用机理和表面及流变特性进行探究。具体研究内容与结果如下:首先,探究了RPs与PPs的相互作用的机理。将RPs与PPs以不同质量比（RPs/PPs=1:0.01～1:1）在pH 12.0的条件下混合搅拌,然后缓慢中和,得到RP-PPs亲水复合物。与RPs相比,复合蛋白中RPs的溶解度提高到94.4%。SDS-PAGE结果表明RP-PPs复合蛋白完整保留了RPs和PPs的一级结构。TEM和AFM实验表明,RP-PPs复合蛋白经过pH循环后获得相对展开的结构。光散射结果表明,随着PPs含量的提高其展开程度增加。利用光谱学技术研究了复合蛋白在酸化过程中的折叠动力学。在pH12.0时,RPs和PPs开始相互作用,使复合结构具有一定的结构强度,抵抗酸诱导的构象折叠。且PPs比例越高,其抗折叠能力越强。zeta-电位和疏水性数据表明,RP-PPs在中和过程仍具有表面斥力,维持体系的胶体稳定性,从而提高了蛋白的溶解度。其次,表征了RP-PPs复合蛋白营养特性和起泡性质。氨基酸结果分析表明,RP-PPs复合蛋白具有更加平衡的氨基酸组成,解决了RPs赖氨酸缺乏和PPs含硫氨基酸缺乏的问题;氨基酸含量均达到了FAO/WHO的推荐标准。体外消化实验和SDS-PAGE结果表明,复合蛋白的-消化速率高于RPs和PPs,说明复合蛋白消化性相比单一蛋白得到提高。这是由于构象展开,复合蛋白暴露出更多的反应位点以促进胃蛋白酶水解作用。此外,研究了不同RPs/PPs比例和不同pH对蛋白起泡性质的影响,复合蛋白的起泡性相比单一蛋白的起泡性得到显着提高;且RPs/PPs=1:1（w/w）时的起泡性最好,达320%。复合蛋白的起泡性在pH 7.0时最高,但是泡沫稳定性较弱。最后,利用SNCs提高RP-PPs泡沫稳定性并研究其作用机理。SNCs显着提高了复合蛋白的起泡稳定性;当RP-PPs/SNCs=1:1（w/w）时,蛋白的泡沫稳定性在12 h后还可以达到81.7%。SNCs与RP-PPs通过氢键发生相互作用。随着SNCs比例的增加,油水表面张力提高、表观粘度增大,这说明蛋白在界面上吸附并形成机械性能较高黏膜,从而提高气泡的稳定性。以上结果表明,经过蛋白与蛋白的相互作用得到的复合蛋白具有良好的溶解度、营养特性和功能特性。同时SNCs较强的机械性能提高了复合蛋白的泡沫稳定性。本研究为制备新型蛋白材料提供研究思路,将有助于进一步扩展大米蛋白和豌豆蛋白等植物蛋白在食品工业中的应用。
封张萍[5]（2021）在《大米血管紧张素转换酶抑制肽的制备及其活性评价》文中提出高血压是引起冠心病、中风、慢性肾衰竭、视网膜病变、动脉粥样硬化等各种疾病的高风险因素之一。目前用于治疗高血压的药物主要是血管紧张素转换酶（angiotensin-converting enzyme,ACE）抑制剂,但此类人工合成的药物具有明显的副作用。因此,从食源蛋白质中制备具有ACE抑制作用的天然活性肽,为预防和辅助治疗高血压提供了一种新的可能。本课题以大米蛋白为原料,通过酶促水解制备了大米ACE抑制肽。对初步分离纯化后的发挥ACE抑制活性的小分子肽进行结构鉴定,并在细胞水平上验证了大米ACE抑制肽的活性。为了提高大米ACE抑制肽的生物利用率和稳定性,利用海藻酸钠包埋技术制备了大米ACE抑制肽微胶囊产品。具体内容如下:（1）构建了从大米蛋白中制备ACE抑制肽的反应体系,并在单因素实验的基础上,通过响应面实验设计对酶解工艺中p H值、酶解温度、底物浓度和酶用量进行优化,得到的最佳酶解工艺参数:p H为7.7、温度为49.0℃、底物浓度为0.13 g/m L、胰蛋白酶用量为3680 U/g、反应时间为3 h。在此最优条件下制备所得的大米多肽ACE抑制率可达75.17%,与模型预测值吻合较好,且此时大米蛋白的可溶性氮回收率为82.63%。（2）采用DA201-C大孔树脂脱盐和Sephadex G-25凝胶层析对大米ACE抑制肽进行初步分离纯化。DA201-C型大孔树脂对大米ACE抑制肽的脱盐效果良好,且脱盐后大米ACE抑制肽的相对分子量分布主要集中在1000 Da以下（97.99%）。Sephadex G-25凝胶层析对大米ACE抑制肽具有一定的富集作用,得到3种组分,其中组分Ⅰ的ACE抑制率最大可达87.07%,且其IC50值为1.04mg/m L。通过MALDI-TOF/TOF MS质谱分析进一步鉴定组分Ⅰ的氨基酸序列为Val-Pro-Phe-Arg-Pro（VPFRP）。（3）以人脐静脉内皮细胞（HUVECs）模型为基础,研究了大米ACE抑制肽对血管内皮细胞的影响,探究了大米ACE抑制肽的降血压机制。结果表明,大米ACE抑制肽对HUVECs细胞ET-1的分泌具有抑制作用。利用荧光定量PCR技术发现大米ACE抑制肽影响ACE和ET-1 mRNA表达量的下调,ACE2 mRNA表达量的上调。实验结果验证了大米ACE抑制肽具有细胞水平上的降血压作用。（4）利用海藻酸钠成功包埋了大米ACE抑制肽,制备得到大米ACE抑制肽微胶囊产品,其包埋率、载肽量和粒径大小分别为55.86%、0.14 g/g和0.24mm。SEM、FTIR、DSC和XRD结构表征证明大米ACE抑制肽与海藻酸钠之间可能存在氢键和静电作用力。通过体外模拟胃肠道消化6 h后,微胶囊的累积释放率为72.92%,由此可见,海藻酸钠的包埋对大米ACE抑制肽的释放起到一定的缓释效果,可提高大米ACE抑制肽在胃肠道中的生物利用率。Kopcha模型证明大米ACE抑制肽微胶囊的释放模式遵循扩散和侵蚀的双重控制。贮藏实验可知大米ACE抑制肽微胶囊在贮藏8周后,其包埋率为52.42%,且微胶囊的ACE抑制活性为71.47%。结果表明大米ACE抑制肽微胶囊具有较好的稳定性,能够有效保护ACE抑制肽在贮藏过程中的生物活性。
岳阳[6]（2021）在《大米抗氧化肽的制备及其抗衰老功能研究》文中研究说明我国拥有丰富的大米资源,稻谷年产量占全世界30%。大米蛋白是大米的主要的营养成分,对其酶解制备生物活性肽,可实现其高值化利用。对大米蛋白酶解制备抗氧化肽的研究最为广泛,但是都集中在制备工艺优化和分离纯化的层面,对于大米抗氧化肽的抗衰老功效和潜在的分子机制却鲜有报道。因此,本研究在优化大米抗氧化肽的酶解工艺基础上,利用化学抗氧化法和果蝇模型综合评价了大米抗氧化肽的体外抗氧化能力和抗衰老作用,并进行机理初探,最后对纯化肽进行分子量测定、序列鉴定和抗氧化性分析,以期为衰老机制及抗衰老药物的研究提供参考,为大米抗氧化肽相关保健产品的开发提供科学依据。主要研究结果如下:（1）大米抗氧化肽的制备工艺优化以抗氧化能力（ABTS自由基清除率、ORAC值）和水解度为筛选指标,确定中性蛋白酶为最适酶。通过单因素实验、响应面实验与BP神经网络-遗传算法模型对比,优化得到大米抗氧化肽制备工艺条件:反应温度50℃,体系p H 8.2,料液比17.65 g/100 m L,酶添加量4374 U/g。（2）大米抗氧化肽体外抗氧化能力的测定及结构表征化学抗氧化实验结果表明,大米抗氧化肽具有较强的DPPH、ABTS和羟自由基清除能力,还具有金属离子螯合能力、金属离子还原能力和抑制脂质过氧化能力,且抗氧化能力与其浓度呈正相关。通过红外光谱仪、扫描电镜和差示扫描量热仪对蛋白酶解前后的结构进行表征,发现在蛋白酶解为肽的过程中,二级结构改变、微观结构由球状分布变为多孔碎片状分布、疏水性氨基酸含量增加,这可能是大米抗氧化肽具有较强抗氧化能力的原因。（3）大米抗氧化肽的抗衰老作用及机理初探基于果蝇模型,发现0.2%和3.2%剂量的大米抗氧化肽能够显着延长果蝇的最高寿命、半数死亡时间和平均寿命,增加果蝇体内抗氧化酶SOD、Mn-SOD、CAT活性,降低MDA含量,提高果蝇在急性氧化损伤模型中的存活率。初步探讨大米抗氧化肽的抗衰老作用机制,结果表明大米抗氧化肽是通过抗氧化途径Nrf2/Keap1、衰老相关信号通路（TOR,S6K）和长寿基因MTH来调控衰老的。（4）大米抗氧化肽的分离鉴定及构效关系研究通过Sephadex G-25葡聚糖凝胶柱对大米抗氧化肽进行分离纯化,得到抗氧化活性最高的F2组分,再通过MALDI-TOF-MS/MS法进行氨基酸序列鉴定,得到一个四肽SPEH,能够通过氢键、盐桥、π-π相互作用与FKBP12-FRB蛋白结合形成稳定的复合物,从而阻断m TOR信号通路。
杨柳怡[7]（2021）在《大米蛋白的酶解-超高压改性及其乳液稳定性研究》文中认为全球约40%的人口以大米作为主食,特别在亚洲地区,中国和印度两国的大米年消耗量约占了全球产量的50%。大米除富含淀粉外,还含有多种营养素,如B族维生素、蛋白质等。蛋白质是一种大分子食品乳化剂,具有丰富的营养价值,可以作为食品中的乳化剂,用于奶油、冰激凌等食品中。前期研究表明,大米蛋白的溶解性、乳化性等功能特性较差,难以直接作为乳化剂用于食品乳液体系,因此,本文通过对大米蛋白进行改性研究,改善其功能特性并应用于复杂乳液,以期对大米资源的深度利用提供理论依据。本文采用碱溶酸沉法提取大米蛋白,研究酶解-超高压复合改性对大米蛋白功能特性的影响,并以改性大米蛋白为乳化剂制备O/W型乳液,对乳液的物理特性进行测定;选用甘油二酯（DAG）为油相,以不同压力改性大米蛋白制备乳液,研究大米蛋白乳液体系的氧化稳定性和体外消化特性。所得主要研究结果如下:（1）大米蛋白的提取工艺为:碱液pH值11,提取时间2.5 h,料液比1:6（w/v）。酶解-超高压处理大米蛋白的条件为:选用Alcalase碱性蛋白酶,酶解时间20min,超高压时间为12 min。该处理对大米蛋白的功能特性具有明显的提升作用,大米蛋白的乳化性和乳化稳定性分别从10.3 mg/L、13.7 min提升至26.7 mg/L、41.0 min,起泡性和泡沫稳定性分别从9.7%、28.7%提升至32.0%、47.1%。此外,蛋白溶解性、持水性和持油性等均有不同程度提高。（2）实验研究了不同超高压处理压力对大米蛋白结构的影响,在100～500 MPa处理压力下,圆二色谱测定结果发现,随着压力上升,大米蛋白二级结构中的α-螺旋和无规则卷曲含量逐渐下降,β-折叠含量上升,β-转角含量先增大再减小。经超高压处理,大米蛋白的游离巯基含量、表面疏水性均随压力上升呈现先增大再减小的变化趋势,并在300 MPa时达到最大。大米蛋白O/W型乳液的粒径随超高压处理压力的增大而减小,在300 MPa时达到最小,此时乳液ζ-电位的绝对值最大。激光共聚焦测定结果显示,该压力下所得大米蛋白制备的乳液分散较均匀,乳液稳定性较好。（3）通过酶促反应和分子蒸馏法制备高纯度DAG,并以此为油相,制备大米蛋白乳液。经与甘油三酯（TAG）乳液对比,两种油相乳液在储存14天后,初级与次级氧化产物的含量均升高,其中300 MPa处理大米蛋白制备的乳液最易氧化。在不同体外消化阶段,300 MPa处理大米蛋白乳液的粒径较小,ζ-电位绝对值较大,脂肪酸释放率较高。同TAG乳液相比,DAG乳液体系呈现更高的氧化和消化特性。
李灵诚[8]（2020）在《大米蛋白糖基化接枝产物的制备及理化与功能特性研究》文中进行了进一步梳理大米是全球最主要的粮食作物之一,大米中的主要组分为淀粉（80%～90%）与蛋白质（7%～8%）。其中蛋白质与其他谷类蛋白质相比,具有低致敏性、高生物价、营养价值全面等特点。作为谷物中的贮藏蛋白质,大米蛋白的功能特性较差,限制了其在食品工业中的应用,因此对其进行化学改性,尤其是糖基化改性来改善功能特性就显得非常重要。目前的糖基化改性由于耗时长、糖基化进程的不可控性,容易生成有害的晚期糖基化终末产物,所以通过选择糖种类与量以及选择改性方法来控制糖基化反应的进程显得非常重要。因此,本论文以大米蛋白为原料,选择湿热（WH）和水热（HT）并结合高静压处理,对大米蛋白与不同糖组分进行糖基化反应,并对其理化、功能特性等进行了初步研究,以期为功能性大米糖蛋白的加工生产提供理论依据和技术基础,拓展大米蛋白的产业应用价值。具体研究结论如下:（1）采用湿热（WH）和水热（HT）糖基化对大米蛋白与不同糖（葡萄糖、木糖、木聚糖）糖基化接枝产物的接枝度与溶解度进行研究,发现大米蛋白与木糖进行水热糖基化反应生成的产物接枝度、溶解度增加最多,在反应时间20 min、p H值为8、木糖与大米蛋白质量比为7:1时,接枝度达到46.50%,溶解度增加率为138%,褐变度随着反应时间、p H值和糖与蛋白质量比的上升而上升。在对6种糖基化接枝产物的理化性质进行分析中发现,在水热条件下大米蛋白与木糖发生糖基化反应的产物（RP-XH）理化特性的变化最为明显,总巯基含量和游离巯基含量最高,分别为9.80μmol/g蛋白和6.55μmol/g蛋白,二硫键含量最低为0.91μmol/g蛋白,SDS-PAGE结果表明6种糖基化接枝产物都生成了不同程度的聚集体,其中RP-XH聚集体最多。经荧光光谱分析6种糖基化接枝产物都处于更为亲水的微环境中,紫外吸收均增强,RP-XH的λmax红移最多,紫外吸收最强,表面疏水性最低为168.48,蛋白二级结构中的α-螺旋和β-转角含量降低最显着,参与反应的氨基酸主要是精氨酸。通过分析可知,糖基化改性后的大米蛋白溶解性得到改善,并且溶解度、接枝度与产物的结构和理化特性有很强的相关性。对水热糖基化接枝产物的乳化性和起泡性进行测定,发现产物功能性质显着改善,当p H在6～8之间,RP-XH乳化活性提高十分显着,并且功能性质的变化与表面疏水性有关。由于RP-XH的接枝度、溶解度最高,并且理化特性变化最为明显,拟采用高静压复合水热进行进一步研究。（2）采用不同高静压复合水热（PCH）的方法对大米蛋白与木糖进行糖基化反应并对产物（RP-XP）的理化和功能特性进行探讨。研究发现高压能进一步提高产物的接枝度,压力的增加有利于糖基化反应的进行,当压力为300MPa时,大米蛋白的接枝度达到最大值62.56%,溶解度为33.12%,且高压的加入降低了产物的褐变程度,且RP与木糖在高静压结合水热处理过程中,生成了分子量大于180 KDa的可溶性聚集体,游离巯基和总巯基含量显着提高,在压力为300 MPa时RP和RP-XP的游离巯基含量最高,表面疏水性最低为58.92。荧光数据表明RP-XP的λmax发生红移,说明木糖和大米蛋白质分子之间发生了相互作用。PCH处理得到糖基化接枝产物相比于HT糖基化接枝产物的紫外光吸收强度降低,表明PCH处理虽然生成类黑精,但高静压能在一定程度上抑制部分类黑精的产生,控制糖基化的进程。结合红外光谱,RP-XP在3700～3200 cm-1波长范围内光谱强度增强,说明RP在高静压结合水热糖基化反应后,糖分子以共价键形式接入RP中,高静压使RP和RP-XP的α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲发生变化,糖基化引起的二级结构的变化比高静压引起的变化更大。由分析可知,产物的溶解度和接枝度与理化特性有关。功能性质方面,200 MPa PCH处理后的糖基化接枝产物具有最高的乳化活性和起泡性。（3）对湿热（WH）、水热（HT）以及高静压结合水热（PCH）处理下,葡萄糖、木糖、木聚糖与大米蛋白的糖基化反应产物的抗氧化活性进行了研究。湿热和水热条件下与木聚糖生成的产物具有最强的ABTS+·清除能力;高静压结合水热处理下产物的DPPH·清除能力、·OH清除能力、O2-·清除能力最强,其次是水热糖基化与湿热糖基化接枝产物;在所有的反应产物中,蛋白与木糖生成的产物具有最强的抗氧化能力,其次是木聚糖与葡萄糖,且在300 MPa高静压处理中,大米蛋白与木糖具有十分突出的超氧阴离子自由基清除能力。从综合数据看与木糖和木聚糖的反应的产物抗氧化性要远高于葡萄糖。说明糖基化能改善大米蛋白的抗氧化性,且糖基化方法和糖种类对产物的抗氧化性有影响。
马晓雨[9]（2019）在《基于大米蛋白酶解物构建的叶黄素纳米输送体系的制备及性质研究》文中认为随着“健康中国”概念的深入人心,功能性食品与营养强化剂已成为日常膳食的一部分,生物活性分子的高效输送是保证人体机能正常运转、提高免疫力的关键。蛋白质作为天然的高分子材料可应用于脂溶性生物活性分子的输送载体,不仅能够为人体提供营养,还能够有效地改善活性分子的溶解性、稳定性,提高活性分子的生物利用度。本文以天然大米蛋白为原料,经胰蛋白酶酶解后制备纳米载体,并以脂溶性生物活性分子叶黄素为包埋对象,成功构建了叶黄素的食品胶体输送体系,优化了蛋白基-叶黄素纳米粒子并探讨其形成机理与途径,并基于蛋白与叶黄素的相互作用,加入羧甲基纤维素钠（CMC）进行结构化修饰与调控。主要研究结果如下:1.以大米蛋白为原料制备了三种不同水解度（2%、4%和8%）的大米蛋白酶解物,并探究了水解度对其结构和功能性质以及体外抗氧化特性的影响。以天然大米蛋白为对照,结果显示酶解后的大米蛋白二级结构更加灵活舒展,溶解性和乳化性具有很大的改善;扫描电镜结果显示酶解物具备更加疏松多孔的结构。适度的水解可以提高大米蛋白的热稳定性,然而过度水解会破坏大米蛋白的结构。酶解过程大大提高了其体外抗氧化活性,同时表面疏水性及巯基含量的变化显示酶解物更易与生物活性分子以非共价作用结合。2.以水解度2%、4%和8%的大米蛋白酶解物为纳米输送载体,利用反溶剂法制备负载叶黄素的纳米粒子,经条件优化最适载体浓度为5 mg/mL,叶黄素浓度为1.25 mg/mL。对应水解度的大米蛋白酶解物包载的叶黄素纳米粒子（Lut-LRPH,Lut-MRPH和Lut-HRPH）的包封率分别为94.07%,89.77%和90.52%,荷载量分别为23.52%、22.44%和22.63%。利用透射电镜（TEM）等手段对纳米粒子的微观结构进行表征,结合叶黄素与大米蛋白酶解物的相互作用揭示了纳米粒子的形成机理。结果显示,以大米蛋白酶解物为载体可开发工艺流程简单、材料绿色安全的叶黄素纳米粒子,这将为今后应用于营养强化食品、补充剂及药物的传递输送提供有价值的信息。3.利用羧甲基纤维素钠（CMC）对蛋白基叶黄素纳米粒子（Lut-R）进行修饰,发现经CMC修饰的纳米粒子（Lut-R-C）能够有效保护叶黄素并抵御外部环境的破坏,在稳定性、体外释放、抑制肿瘤细胞增殖和促进细胞吸收方面具有显着的优越性。
鲁倩[10]（2015）在《大米蛋白糖基化改性及体外抗氧化活性的研究》文中认为本论文以大米蛋白为研究对象,在湿热条件下,用南瓜多糖（以葡聚糖为参照）进行美拉德反应,制备大米蛋白糖基化接枝产物,通过响应面分析法优化其反应过程,对优化后的接枝物进行功能性质、抗氧化活性及结构的测定,并初步探讨了接枝物对H2O2诱导的HUVEC损伤的保护作用,主要研究结果如下:1.在单因素的基础上,以接枝度、溶解性为指标,运用Box-Behnken试验设计优化改性工艺,试验得出最佳条件为:得到大米蛋白-南瓜多糖接枝物的最佳工艺条件为温度为80℃、pH为9.6、反应时间为35 min、糖:蛋白=3:1,测得的溶解性为44.84%,接枝度为29.43%,相较预测值46.0965%和31.531%,差异不大,该模型可行;得到大米蛋白-葡聚糖接枝物的最佳工艺条件为pH为10.5、反应时间为44 min、温度为82℃、糖:蛋白比=3:1,测得的溶解性为54.32%,接枝度为42.31%,相较预测值53.2183%和40.5854%的相差不大,该模型可行。2.对大米蛋白及其糖基化接枝物的抗氧化活性进行测定,结果表明:其接枝物具有清除DPPH-、ABTS+自由基以及铁还原能力,并随浓度的升高而有明显上升趋势,且大米蛋白-南瓜多糖接枝物>大米蛋白-葡聚糖接枝物>大米蛋白,在最高浓度时,大米蛋白-南瓜多糖接枝物的DPPH-自由基清除能力达到公认抗氧化剂BHT的89.33%,比大米蛋白高出49.83%;ABTS+自由基清除能力达到纯品Vc的65.2%,且其铁还原能力达到0.917 mmol/L的FeSO4相当。3.对大米蛋白及其接枝物的功能性质进行测定,结果表明:相较于大米蛋白,其大米蛋白-南瓜多糖接枝物和大米蛋白-葡聚糖接枝物的功能性质改善最为明显的是溶解性,分别比大米蛋白高出32.27%和41.75%,乳化性提升不多,但也分别提升了 6.17%和9.1%;且其两种接枝物的的起泡性相差不大,高出大米蛋白15%左右。4.SDS-PAGE分析发现,糖基化反应主要发生在低分子量亚基部分,且反应后大米蛋白-南瓜多糖接枝物及大米蛋白-葡聚糖接枝物的亚基分子量较大米蛋白有显着增加;DLS分析发现,接枝物的平均粒径:大米蛋白-南瓜多糖接枝物（218nm）以及大米蛋白-葡聚糖接枝物（162.4nm）大于大米蛋白（149.6nm）,也分别大于南瓜多糖（172.4 nm）和葡聚糖（33.86 nm）,这也间接证明了大米蛋白糖基化反应后,大米蛋白的分子量有所增加;SEM观察得出,糖基化改性后的大米蛋白,结构变的更疏松,生成许多蜂窝状小孔,说明其溶解性有所改善;FTIR显示,接枝物的红外光谱不但有糖的特征吸收峰,还有蛋白的酞胺化合物的吸收带特征峰。5.初步探讨接枝物对H2O2诱导的人血管内皮细胞损伤的保护作用,发现:H2O2浓度为300μmol/L作为建模的最佳处理浓度;MTS检测结果显示:用不同浓度的大米蛋白及其糖基化接枝物处理H2O2诱导的HUVEC细胞的损伤模型时各组宜选用的处理蛋白浓度为0.18 mg/mL;光镜及荧光显微镜观察结果显示:大米蛋白-南瓜多糖接枝物保护组和大米蛋白-葡聚糖接枝物保护组,其细胞数目都介于损伤组和正常组之间,细胞形态与正常组无异,可观察到有几个细胞有少量损伤或凋亡,说明二者对H2O2损伤都有一定的保护作用,但大米蛋白-南瓜多糖接枝物的保护作用比大米蛋白-葡聚糖接枝物的好。由此可推出,大米蛋白可与多糖发生糖基化接枝反应,且大米蛋白-南瓜多糖接枝物的接枝度较大米蛋白-葡聚糖接枝物的低,而其抗氧化性比大米蛋白-葡聚糖接枝物的好,且明显优于大米蛋白,并对H2O2诱导的HUVEC损伤模型有保护作用。这将为大米蛋白的功能性质的改进提供研究基础,并为寻找和开发一种新型的天然抗氧化物质提供参考依据,同时也为大米蛋白在食品及医药方面的开发利用提供理论基础。
二、大米蛋白开发利用（论文开题报告）
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
本文主要提出一款精简64位RISC处理器存储管理单元结构并详细分析其设计过程。在该MMU结构中,TLB采用叁个分离的TLB,TLB采用基于内容查找的相联存储器并行查找,支持粗粒度为64KB和细粒度为4KB两种页面大小,采用多级分层页表结构映射地址空间,并详细论述了四级页表转换过程,TLB结构组织等。该MMU结构将作为该处理器存储系统实现的一个重要组成部分。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
三、大米蛋白开发利用（论文提纲范文）
（1）Streptomyces canus氨肽酶的表达、酶学性质及其在大米肽制备中的应用（论文提纲范文）
| 摘要 |
| Abstract |
| 第一章 绪论 |
| 1.1 大米肽 |
| 1.1.1 大米肽的简介 |
| 1.1.2 大米肽的结构与功能 |
| 1.1.3 大米肽的制法 |
| 1.2 氨肽酶 |
| 1.2.1 氨肽酶的简介 |
| 1.2.2 氨肽酶的来源与分类 |
| 1.2.3 氨肽酶的结构与功能 |
| 1.2.4 氨肽酶的应用 |
| 1.3 立题依据及意义 |
| 1.4 主要研究内容 |
| 第二章 材料与方法 |
| 2.1 实验材料 |
| 2.1.1 菌种与质粒 |
| 2.1.2 主要试剂 |
| 2.1.3 主要仪器 |
| 2.1.4 培养基 |
| 2.2 实验方法 |
| 2.2.1 菌株T20种属分析、产氨肽酶条件优化及酶的鉴定 |
| 2.2.2 S.canus T20氨肽酶ScAP克隆表达、酶学定性及序列分析 |
| 2.2.3 氨肽酶ScAP在大米肽制备中的应用 |
| 第三章 结果与讨论 |
| 3.1 菌株T20种属分析、产氨肽酶条件优化及酶的鉴定 |
| 3.1.1 菌株T20的种属分析 |
| 3.1.2 S.canus T20产氨肽酶的培养条件优化 |
| 3.1.3 S.canus T20氨肽酶的分离与鉴定 |
| 3.2 S.canus T20氨肽酶SCAP克隆表达、酶学定性及序列结构分析 |
| 3.2.1 氨肽酶ScAP基因的克隆表达 |
| 3.2.2 氨肽酶ScAP的酶学定性 |
| 3.2.3 氨肽酶ScAP的序列结构分析 |
| 3.3 氨肽酶SCAP在大米肽制备中应用 |
| 3.3.1 氨肽酶ScAP对大米肽的脱苦效果 |
| 3.3.2 胰蛋白酶与氨肽酶ScAP双酶制备大米肽方案的优化 |
| 3.3.3 大米肽的生物活性的评价 |
| 主要结论与展望 |
| 主要结论 |
| 展望 |
| 致谢 |
| 参考文献 |
| 附录:作者在攻读硕士学位期间发表的论文 |
（2）碎米酶联微滤制备淀粉糖、大米蛋白、大米肽的研究及工艺优化（论文提纲范文）
| 摘要 |
| ABSTRACT |
| 第1章 绪论 |
| 1.1 碎米及其研究进展 |
| 1.1.1 碎米及营养组成 |
| 1.1.2 碎米的应用现状 |
| 1.1.2.1 淀粉糖及应用 |
| 1.1.2.2 生产米制品 |
| 1.1.2.3 作为饲料 |
| 1.2 大米蛋白及其研究进展 |
| 1.2.1 大米蛋白的提取 |
| 1.2.2 大米蛋白理化特性 |
| 1.2.3 大米蛋白的应用 |
| 1.3 大米肽及其研究进展 |
| 1.3.1 大米肽的制备 |
| 1.3.2 大米肽的活性研究 |
| 1.3.3 大米肽在食品中的应用 |
| 1.4 本课题研究目的及意义 |
| 第2章 DE值26-28 淀粉糖工艺条件优化 |
| 2.1 引言 |
| 2.2 材料与仪器 |
| 2.2.1 材料与试剂 |
| 2.2.2 实验主要仪器 |
| 2.3 研究方法 |
| 2.3.1 常规指标检测 |
| 2.3.2 还原糖含量测定 |
| 2.3.3 固形物含量测定 |
| 2.3.4 DE值含量测定 |
| 2.3.5 淀粉糖DE值的单因素优化 |
| 2.3.5.1 粒径优化 |
| 2.3.5.2 料液比优化 |
| 2.3.5.3 酶解时间优化 |
| 2.3.5.4 酶解温度优化 |
| 2.3.5.5 酶添加量优化 |
| 2.3.5.6 最佳p H优化 |
| 2.3.6 正交试验设计 |
| 2.4 结果与讨论 |
| 2.4.1 碎米常规成分结果 |
| 2.4.2 淀粉糖DE值单因素优化结果 |
| 2.4.2.1 研磨粒径对DE值的影响结果 |
| 2.4.2.2 料液比对DE值的影响结果 |
| 2.4.2.3 酶解时间对淀粉糖DE值的影响结果 |
| 2.4.2.4 酶解温度对淀粉糖DE值的影响结果 |
| 2.4.2.5 酶添加量对淀粉糖DE值的影响结果 |
| 2.4.2.6 p H对淀粉糖DE值的影响结果 |
| 2.4.3 正交试验结果 |
| 2.5 本章小结 |
| 第3章 DE值37-40 淀粉糖工艺条件优化 |
| 3.1 引言 |
| 3.2 研究方法 |
| 3.2.1 淀粉糖DE值的单因素优化 |
| 3.2.1.1 酶解温度对DE值的影响 |
| 3.2.1.2 酶解时间对DE值的影响 |
| 3.2.1.3 加酶量对DE值的影响 |
| 3.2.1.4 pH对DE值的影响 |
| 3.2.2 正交试验设计 |
| 3.3 结果与讨论 |
| 3.3.1 淀粉糖DE值单因素优化结果 |
| 3.3.1.1 酶解温度对DE值的影响结果 |
| 3.3.1.2 酶解时间对DE值的影响结果 |
| 3.3.1.3 酶添加量对DE值的影响结果 |
| 3.3.1.4 pH对DE值的影响结果 |
| 3.3.2 正交试验结果 |
| 3.4 本章小结 |
| 第4章 大米蛋白DH值的优化 |
| 4.1 引言 |
| 4.2 研究方法 |
| 4.2.1 DH值的测定 |
| 4.2.2 单因素优化 |
| 4.2.2.1 酶种类对DH值的影响 |
| 4.2.2.2 酶添加量对DH值的影响 |
| 4.2.2.3 酶解时间对DH值的影响 |
| 4.2.2.4 酶解温度对DH值的影响 |
| 4.2.3 响应面优化试验 |
| 4.3 结果与讨论 |
| 4.3.1 水解度单因素优化 |
| 4.3.1.1 蛋白酶种类对水解度的影响结果 |
| 4.3.1.2 酶添加量对水解度的影响结果 |
| 4.3.1.3 酶解时间对水解度的影响结果 |
| 4.3.1.4 酶解温度对水解度的影响结果 |
| 4.3.2 响应面优化试验结果 |
| 4.4 本章小结 |
| 第5章 放大试验 |
| 5.1 引言 |
| 5.2 研究方法 |
| 5.2.1 DE值26-28 淀粉糖工艺放大 |
| 5.2.2 DE值37-40 淀粉糖工艺放大 |
| 5.2.3 大米蛋白酶解制备大米肽的工艺放大 |
| 5.3 结果与讨论 |
| 5.3.1 DE值26-28 淀粉糖工艺放大结果 |
| 5.3.2 DE值37-40 淀粉糖工艺放大结果 |
| 5.3.4 大米蛋白酶解放大实验结果 |
| 5.4 本章小结 |
| 第6章 大米肽的保肝护肝作用研究 |
| 6.1 前言 |
| 6.2 研究方法 |
| 6.2.1 实验动物 |
| 6.2.2 小鼠分组、给药与造模 |
| 6.2.3 ELISA试剂盒检测步骤 |
| 6.2.4 HE染色操作步骤 |
| 6.2.5 血清中相关指标的检测 |
| 6.2.6 氧化应激参数评测 |
| 6.2.7 组织病理学分析 |
| 6.3 结果与讨论 |
| 6.3.1 血清生化结果 |
| 6.3.2 炎症因子测定结果 |
| 6.3.3 氧化应激参数结果 |
| 6.3.4 HE染色结果 |
| 6.4 本章小结 |
| 第7章 结论与展望 |
| 7.1 结论 |
| 7.2 展望 |
| 参考文献 |
| 致谢 |
| 在学期间主要科研成果 |
（3）大米蛋白与核桃蛋白异源共架体的构建及其在高内相乳液制备中的应用（论文提纲范文）
| 摘要 |
| Abstract |
| 第一章 绪论 |
| 1.1 引言 |
| 1.2 植物蛋白 |
| 1.2.1 植物蛋白简介 |
| 1.2.2 大米蛋白研究现状 |
| 1.2.3 核桃蛋白研究现状 |
| 1.2.4 植物蛋白改性研究现状 |
| 1.3 异源共架技术概述 |
| 1.3.1 定义 |
| 1.3.2 研究现状 |
| 1.4 芹菜素运载体系 |
| 1.4.1 芹菜素简介 |
| 1.4.2 芹菜素运载体系研究现状 |
| 1.5 高内相皮克林乳液 |
| 1.5.1 乳液及乳液稳定剂 |
| 1.5.2 蛋白质作为乳液稳定剂的特性 |
| 1.5.3 高内相皮克林乳液 |
| 1.5.4 乳液失稳机制 |
| 1.5.5 乳液检测技术 |
| 1.6 立题依据及研究内容 |
| 1.6.1 立题依据 |
| 1.6.2 研究内容 |
| 第二章 大米蛋白-核桃蛋白异源共架体的构建及芹菜素的装载 |
| 2.1 引言 |
| 2.2 实验材料与方法 |
| 2.2.1 实验材料 |
| 2.2.2 主要试剂 |
| 2.2.3 主要仪器 |
| 2.2.4 实验方法 |
| 2.3 结果与讨论 |
| 2.3.1 蛋白质复合体的溶解度 |
| 2.3.2 蛋白质复合体的结构表征 |
| 2.3.3 重折叠蛋白质复合体的构象表征 |
| 2.3.4 蛋白质复合体的表面特性 |
| 2.3.5 装载芹菜素的蛋白质复合体结构表征 |
| 2.3.6 芹菜素运载体系制备条件优化 |
| 2.3.7 芹菜素运载体系体外模拟胃肠消化 |
| 2.4 本章小结 |
| 第三章 蛋白质复合体作为高内相乳液稳定剂进行核桃酱的开发 |
| 3.1 引言 |
| 3.2 实验材料与方法 |
| 3.2.1 实验材料 |
| 3.2.2 主要试剂 |
| 3.2.3 主要设备 |
| 3.2.4 实验方法 |
| 3.3 结果与讨论 |
| 3.3.1 不同制备条件对HIPEs的影响 |
| 3.3.2 不同环境因素对HIPEs的影响 |
| 3.3.3 全植物基核桃酱制备 |
| 3.4 本章小结 |
| 主要结论与展望 |
| 论文创新点 |
| 致谢 |
| 参考文献 |
| 附录:作者在攻读硕士学位期间发表的论文 |
（4）大米蛋白-豌豆蛋白亲水复合物制备及起泡性质研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| Abstract |
| 缩写符号说明 |
| 1 绪论 |
| 1.1 大米蛋白概述 |
| 1.1.1 大米蛋白的组成及营养特性 |
| 1.1.2 大米蛋白功能特性 |
| 1.1.3 大米蛋白开发利用现状 |
| 1.2 豌豆蛋白概述 |
| 1.2.1 豌豆蛋白的结构组成 |
| 1.2.2 豌豆蛋白的营养及功能特性 |
| 1.2.3 豌豆蛋白开发利用现状 |
| 1.3 蛋白质与其它分子相互作用 |
| 1.3.1 蛋白与蛋白相互作用 |
| 1.3.2 蛋白与多糖相互作用 |
| 1.3.3 蛋白与其它小分子作用 |
| 1.4 食品泡沫概述 |
| 1.4.1 泡沫形成及失稳机制 |
| 1.4.2 蛋白泡沫的研究现状 |
| 1.4.3 固体颗粒稳定泡沫 |
| 1.5 立题背景及意义 |
| 1.5.1 立题背景 |
| 1.5.2 立题意义 |
| 1.6 主要研究内容 |
| 2 实验材料与方法 |
| 2.1 实验材料与试剂 |
| 2.2 主要仪器 |
| 2.3 实验方法 |
| 2.3.1 复合蛋白RP-PPs的制备 |
| 2.3.2 溶解度表征 |
| 2.3.3 复合蛋白RP-PPs形态表征 |
| 2.3.4 复合蛋白RP-PPs结构分析 |
| 2.3.5 氨基酸分析 |
| 2.3.6 体外消化 |
| 2.3.7 起泡性和起泡稳定性的测定 |
| 2.3.8 RP-PP-SNCs复合物的制备 |
| 2.3.9 气泡制备及其稳定表征 |
| 2.3.10 RP-PP-SNCs复合物的表征 |
| 2.4 数据分析 |
| 3 结果与讨论 |
| 3.1 RP-PPs的结合机理 |
| 3.1.1 复合蛋白溶解度 |
| 3.1.2 形态结构表征 |
| 3.1.3 蛋白质相互作用机理 |
| 3.2 复合蛋白营养特性及起泡性质 |
| 3.2.1 氨基酸分析 |
| 3.2.2 体外消化 |
| 3.2.3 蛋白起泡性及起泡稳定性 |
| 3.3 淀粉纳米晶(SNCs)对蛋白起泡稳定性的影响 |
| 3.3.1 起泡性质 |
| 3.3.2 复合蛋白与SNCs的作用机理 |
| 3.3.3 表面特性及流变学性质 |
| 主要结论与展望 |
| 主要结论 |
| 展望 |
| 论文创新点 |
| 致谢 |
| 参考文献 |
| 附录:作者在攻读硕士学位期间发表的论文 |
（5）大米血管紧张素转换酶抑制肽的制备及其活性评价（论文提纲范文）
| 本论文受以下项目资助 |
| 致谢 |
| 摘要 |
| Abstract |
| 第一章 绪论 |
| 1.1 大米蛋白概述 |
| 1.1.1 大米蛋白的营养功能和应用 |
| 1.1.2 大米蛋白生物活性肽研究进展 |
| 1.2 ACE抑制肽的研究进展 |
| 1.2.1 ACE抑制肽的降血压机制 |
| 1.2.2 ACE抑制肽的制备 |
| 1.2.3 ACE抑制肽的分离纯化及结构鉴定 |
| 1.2.4 ACE抑制肽的活性评价 |
| 1.2.5 ACE抑制肽的生物利用率和稳定性 |
| 1.3 大米ACE抑制肽的研究进展 |
| 1.4 生物活性肽的微胶囊化 |
| 1.5 研究的目的与意义、研究内容 |
| 1.5.1 研究的目的与意义 |
| 1.5.2 研究内容 |
| 第二章 酶法制备大米ACE抑制肽的工艺优化 |
| 2.1 引言 |
| 2.2 材料与仪器 |
| 2.2.1 实验材料 |
| 2.2.2 试剂 |
| 2.2.3 仪器与设备 |
| 2.3 实验方法 |
| 2.3.1 大米蛋白酶解工艺优化 |
| 2.3.2 大米蛋白水解度的测定 |
| 2.3.3 ACE抑制率的测定 |
| 2.3.4 可溶性氮回收率的测定 |
| 2.3.5 数据分析与处理 |
| 2.4 结果与讨论 |
| 2.4.1 蛋白酶种类的确定 |
| 2.4.2 单因素实验结果 |
| 2.4.3 响应面实验结果 |
| 2.4.4 酶解工艺条件的验证 |
| 2.5 本章小结 |
| 第三章 大米ACE抑制肽的初步分离纯化和结构鉴定 |
| 3.1 引言 |
| 3.2 材料与仪器 |
| 3.2.1 实验材料 |
| 3.2.2 试剂 |
| 3.2.3 仪器与设备 |
| 3.3 实验方法 |
| 3.3.1 大米ACE抑制肽的制备 |
| 3.3.2 大孔树脂脱盐 |
| 3.3.3 相对分子量分布的测定 |
| 3.3.4 Sephadex G-25 凝胶层析 |
| 3.3.5 IC_(50)值的测定 |
| 3.3.6 氨基酸组成分析 |
| 3.3.7 氨基酸序列分析 |
| 3.3.8 数据分析与处理 |
| 3.4 结果与讨论 |
| 3.4.1 大米ACE抑制肽的脱盐 |
| 3.4.2 大米ACE抑制肽的相对分子量分布 |
| 3.4.3 Sephadex G-25 凝胶层析对大米ACE抑制肽的分离纯化 |
| 3.4.4 分离纯化前后各组的IC_(50)值 |
| 3.4.5 氨基酸组成的分析 |
| 3.4.6 氨基酸序列的分析 |
| 3.5 本章小结 |
| 第四章 大米ACE抑制肽对人脐静脉内皮细胞功能的影响 |
| 4.1 前言 |
| 4.2 材料与仪器 |
| 4.2.1 实验材料 |
| 4.2.2 试剂 |
| 4.2.3 仪器与设备 |
| 4.3 实验方法 |
| 4.3.1 人脐静脉内皮细胞(HUVECs)的传代培养 |
| 4.3.2 细胞毒性实验 |
| 4.3.3 实验分组及处理 |
| 4.3.4 人内皮素(ET-1)含量的测定 |
| 4.3.5 内皮细胞ACE、ACE2、ET-1 mRNA表达量的测定 |
| 4.3.6 数据分析与处理 |
| 4.4 结果与讨论 |
| 4.4.1 大米ACE抑制肽对HUVECs细胞存活率的影响 |
| 4.4.2 HUVECs的形态学观察 |
| 4.4.3 大米ACE抑制肽对HUVECs细胞分泌ET-1 的影响 |
| 4.4.4 大米ACE抑制肽对ACE/ACE2/ET-1的mRNA表达量的影响 |
| 4.5 本章小结 |
| 第五章 大米ACE抑制肽的微胶囊化 |
| 5.1 前言 |
| 5.2 材料与仪器 |
| 5.2.1 实验材料 |
| 5.2.2 试剂 |
| 5.2.3 仪器与设备 |
| 5.3 实验方法 |
| 5.3.1 大米ACE抑制肽微胶囊的制备 |
| 5.3.2 包埋率和载肽量的测定 |
| 5.3.3 微胶囊的表征 |
| 5.3.4 大米ACE抑制肽微胶囊的体外模拟消化评价 |
| 5.3.5 微胶囊的贮藏稳定性研究 |
| 5.3.6 数据分析与处理 |
| 5.4 结果与讨论 |
| 5.4.1 大米ACE抑制肽微胶囊的包埋率、载肽量和尺寸参数 |
| 5.4.2 大米ACE抑制肽微胶囊的表征 |
| 5.4.3 大米ACE抑制肽微胶囊的体外模拟消化 |
| 5.4.4 大米ACE抑制肽微胶囊的贮藏稳定性 |
| 5.5 本章小结 |
| 第六章 结论与展望 |
| 6.1 结论 |
| 6.2 创新点 |
| 6.3 展望 |
| 参考文献 |
| 作者简介 |
| 在校期间参加的科研项目 |
| 个人成果 |
（6）大米抗氧化肽的制备及其抗衰老功能研究（论文提纲范文）
| 致谢 |
| 摘要 |
| ABSTRACT |
| 第一章 绪论 |
| 1.1 抗氧化肽研究概述 |
| 1.1.1 制备方法 |
| 1.1.2 活性评价方法 |
| 1.1.3 构效关系 |
| 1.1.4 分离纯化与鉴定 |
| 1.2 抗衰老研究现状 |
| 1.2.1 自由基衰老学说 |
| 1.2.2 抗衰老活性物质 |
| 1.2.3 衰老的动物模型——果蝇 |
| 1.3 大米抗氧化肽研究进展 |
| 1.4 本课题研究内容及意义 |
| 1.4.1 研究内容 |
| 1.4.2 研究目的与意义 |
| 第二章 大米抗氧化肽的制备工艺优化 |
| 2.1 引言 |
| 2.2 材料与仪器 |
| 2.2.1 材料与试剂 |
| 2.2.2 仪器与设备 |
| 2.3 实验方法 |
| 2.3.1 大米蛋白基本成分分析 |
| 2.3.2 大米抗氧化肽的制备 |
| 2.3.3 蛋白酶的筛选 |
| 2.3.4 单因素实验 |
| 2.3.5 响应面优化实验 |
| 2.3.6 神经网络及遗传算法优化工艺 |
| 2.3.7 指标测定方法 |
| 2.3.8 数据分析 |
| 2.4 结果与讨论 |
| 2.4.1 大米蛋白基本成分分析 |
| 2.4.2 蛋白酶的筛选 |
| 2.4.3 单因素实验 |
| 2.4.4 响应面实验结果分析 |
| 2.4.5 神经网络模型及遗传算法分析 |
| 2.4.6 响应面实验与神经网络-遗传算法的对比 |
| 2.5 本章小结 |
| 第三章 大米抗氧化肽体外抗氧化能力的测定及结构表征 |
| 3.1 引言 |
| 3.2 材料与仪器 |
| 3.2.1 材料与试剂 |
| 3.2.2 仪器与设备 |
| 3.3 实验方法 |
| 3.3.1 大米抗氧化肽氨基酸组成分析 |
| 3.3.2 大米抗氧化肽的体外抗氧化能力测定 |
| 3.3.3 大米抗氧化肽的结构表征 |
| 3.3.4 数据分析 |
| 3.4 结果与讨论 |
| 3.4.1 大米抗氧化肽氨基酸组成分析 |
| 3.4.2 大米抗氧化肽的体外抗氧化能力评价 |
| 3.4.3 大米抗氧化肽的结构表征分析 |
| 3.5 本章小结 |
| 第四章 大米抗氧化肽的抗衰老作用及机理初探 |
| 4.1 引言 |
| 4.2 材料与仪器 |
| 4.2.1 材料与试剂 |
| 4.2.2 仪器与设备 |
| 4.3 实验方法 |
| 4.3.1 培养基的配制 |
| 4.3.2 果蝇生存实验 |
| 4.3.3 果蝇爬行实验 |
| 4.3.4 果蝇摄食实验 |
| 4.3.5 果蝇体内抗氧化酶活力和MDA含量测定 |
| 4.3.6 果蝇极性实验 |
| 4.3.7 果蝇总m RNA提取及RT-PCR |
| 4.3.8 数据分析 |
| 4.4 结果与讨论 |
| 4.4.1 大米抗氧化肽对果蝇寿命的影响 |
| 4.4.2 大米抗氧化肽对果蝇爬行能力的影响 |
| 4.4.3 大米抗氧化肽对果蝇摄食量的影响 |
| 4.4.4 大米抗氧化肽对果蝇体内抗氧化酶活性的影响 |
| 4.4.5 大米抗氧化肽对果蝇体内MDA含量的影响 |
| 4.4.6 果蝇急性实验 |
| 4.4.7 抗衰老相关机理初探 |
| 4.5 本章小结 |
| 第五章 大米抗氧化肽的分离鉴定及构效关系研究 |
| 5.1 引言 |
| 5.2 材料与仪器 |
| 5.2.1 材料与试剂 |
| 5.2.2 仪器与设备 |
| 5.3 实验方法 |
| 5.3.1 紫外光谱扫描 |
| 5.3.2 大米抗氧化肽的分子量分布测定 |
| 5.3.3 大米抗氧化肽的分离纯化 |
| 5.3.4 抗氧化肽各组分的体外抗氧化能力测定 |
| 5.3.5 大米抗氧化肽的序列鉴定 |
| 5.3.6 分子对接 |
| 5.3.7 数据分析 |
| 5.4 结果与讨论 |
| 5.4.1 抗氧化肽检测波长的选择 |
| 5.4.2 大米抗氧化肽的相对分子量分布 |
| 5.4.3 大米抗氧化肽各组分抗氧化能力分析 |
| 5.4.4 大米抗氧化肽组分序列鉴定 |
| 5.4.5 分子对接结果分析 |
| 5.5 本章小结 |
| 第六章 结论与展望 |
| 6.1 结论 |
| 6.2 创新点 |
| 6.3 展望 |
| 参考文献 |
| 作者简介 |
| 科研成果 |
（7）大米蛋白的酶解-超高压改性及其乳液稳定性研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| ABSTRACT |
| 1 绪论 |
| 1.1 引言 |
| 1.2 大米蛋白的研究现状 |
| 1.2.1 大米蛋白的提取 |
| 1.2.2 大米蛋白的改性 |
| 1.2.3 大米蛋白的开发利用 |
| 1.3 蛋白质改性的方法 |
| 1.3.1 物理改性 |
| 1.3.2 化学改性 |
| 1.3.3 酶法改性 |
| 1.4 超高压改性对蛋白的影响 |
| 1.4.1 对蛋白分子结构的影响 |
| 1.4.2 对蛋白表面疏水性的影响 |
| 1.4.3 对蛋白溶解性的影响 |
| 1.4.4 对蛋白乳化性和泡沫稳定性的影响 |
| 1.4.5 对蛋白凝胶性能的影响 |
| 1.5 选题依据、主要研究内容 |
| 1.5.1 本课题的选题依据 |
| 1.5.2 主要研究内容 |
| 1.5.3 技术路线 |
| 2 大米蛋白的提取及酶解-超高压改性处理 |
| 2.1 引言 |
| 2.2 材料与仪器 |
| 2.2.1 材料与试剂 |
| 2.2.2 仪器与设备 |
| 2.3 实验方法 |
| 2.3.1 大米蛋白的提取 |
| 2.3.2 大米蛋白提取条件的研究 |
| 2.3.3 大米蛋白的基本组分分析 |
| 2.3.4 大米蛋白氨基酸组成分析 |
| 2.3.5 大米蛋白分散液的制备 |
| 2.3.6 不同方法对大米蛋白的改性处理 |
| 2.3.7 大米蛋白乳化性及乳化稳定性的测定 |
| 2.3.8 酶解条件的研究 |
| 2.3.9 超高压处理时间的研究 |
| 2.3.10 大米蛋白溶解性的测定 |
| 2.3.11 大米蛋白持水性的测定 |
| 2.3.12 大米蛋白持油性的测定 |
| 2.3.13 大米蛋白起泡性(FA)及泡沫稳定性(FS)的测定 |
| 2.3.14 数据分析 |
| 2.4 结果与分析 |
| 2.4.1 大米蛋白提取条件的研究 |
| 2.4.2 大米蛋白的氨基酸组成分析 |
| 2.4.3 大米蛋白基本组分的测定 |
| 2.4.4 酶解条件的研究 |
| 2.4.5 超高压处理时间对大米蛋白乳化性的影响 |
| 2.4.6 改性大米蛋白乳化性与乳化稳定性的测定 |
| 2.4.7 改性大米蛋白溶解性的测定 |
| 2.4.8 改性大米蛋白持水性与持油性的测定 |
| 2.4.9 改性大米蛋白起泡性(FA)与泡沫稳定性(FS)的测定 |
| 2.5 本章小结 |
| 3 超高压对大米蛋白结构的影响及其在乳液中的应用 |
| 3.1 引言 |
| 3.2 材料与仪器 |
| 3.2.1 材料与试剂 |
| 3.2.2 仪器与设备 |
| 3.3 实验方法 |
| 3.3.1 改性大米蛋白分散液的制备 |
| 3.3.2 大米蛋白二级结构的测定 |
| 3.3.3 大米蛋白表面疏水性的测定 |
| 3.3.4 大米蛋白游离巯基含量的测定 |
| 3.3.5 大米蛋白内源荧光光谱的测定 |
| 3.3.6 大豆油的制备 |
| 3.3.7 大米蛋白乳液的制备 |
| 3.3.8 大米蛋白乳液粒径的测定 |
| 3.3.9 大米蛋白乳液ζ-电位的测定 |
| 3.3.10 大米蛋白乳液显微结构的测定 |
| 3.3.11 大米蛋白乳液界面蛋白浓度的测定 |
| 3.3.12 大米蛋白脂肪上浮率(CI)的测定 |
| 3.3.13 数据分析 |
| 3.4 结果与分析 |
| 3.4.1 大米蛋白二级结构的测定 |
| 3.4.2 大米蛋白表面疏水性的测定 |
| 3.4.3 大米蛋白游离巯基(-SH)含量的测定 |
| 3.4.4 大米蛋白内源荧光光谱的测定 |
| 3.4.5 大米蛋白乳液粒径的测定 |
| 3.4.6 大米蛋白乳液ζ-电位的测定 |
| 3.4.7 大米蛋白乳液显微结构的测定 |
| 3.4.8 大米蛋白乳液界面蛋白浓度的测定 |
| 3.4.9 大米蛋白乳液脂肪上浮率(CI)的测定 |
| 3.5 本章小结 |
| 4 基于不同油脂体系的大米蛋白乳液氧化和消化特性研究 |
| 4.1 引言 |
| 4.2 材料与仪器 |
| 4.2.1 材料与试剂 |
| 4.2.2 仪器与设备 |
| 4.3 实验方法 |
| 4.3.1 DAG的制备 |
| 4.3.2 DAG的纯化 |
| 4.3.3 SO及DAG的脂肪酸组成测定 |
| 4.3.4 SO及DAG的固体脂肪含量(SFC)测定 |
| 4.3.5 大米蛋白乳液的制备 |
| 4.3.6 乳液表观粘度的测定 |
| 4.3.7 大米蛋白乳液储存过程中粒径的测定 |
| 4.3.8 大米蛋白乳液储存过程中ζ-电位的测定 |
| 4.3.9 大米蛋白乳液储存过程中蛋白氧化的测定 |
| 4.3.10 大米蛋白乳液初级氧化产物的测定 |
| 4.3.11 大米蛋白乳液次级氧化产物(TBARS)的测定 |
| 4.3.12 构建体外消化模型 |
| 4.3.13 不同消化阶段大米蛋白乳液的粒径测定 |
| 4.3.14 不同消化阶段大米蛋白乳液的ζ-电位测定 |
| 4.3.15 大米蛋白乳液在消化过程中游离脂肪酸释放的测定 |
| 4.3.16 数据分析 |
| 4.4 结果与分析 |
| 4.4.1 高纯度DAG的制备 |
| 4.4.2 SO及DAG的脂肪酸组成 |
| 4.4.3 SO及DAG的SFC测定 |
| 4.4.4 大米蛋白乳液氧化过程中的d_(4,3)、ζ-电位、流变学参数变化 |
| 4.4.5 大米蛋白乳液初级氧化产物(POV)的测定 |
| 4.4.6 大米蛋白乳液次级氧化产物(TBARS)的测定 |
| 4.4.7 大米蛋白氧化程度的测定 |
| 4.4.8 大米蛋白乳液在不同消化阶段的d_(4,3)分析 |
| 4.4.9 大米蛋白乳液在不同消化阶段的ζ-电位测定 |
| 4.4.10 消化过程中游离脂肪酸的释放分析 |
| 4.5 本章小结 |
| 5 结论与展望 |
| 5.1 结论 |
| 5.2 创新点 |
| 5.3 展望 |
| 致谢 |
| 参考文献 |
| 攻读学位期间发表的学术论文目录 |
（8）大米蛋白糖基化接枝产物的制备及理化与功能特性研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| ABSTRACT |
| 第一章 绪论 |
| 1.1 引言 |
| 1.2 大米蛋白研究现状 |
| 1.2.1 大米蛋白的分类和结构组成 |
| 1.2.2 大米蛋白的营养价值及功能性质 |
| 1.3 蛋白改性的研究现状 |
| 1.3.1 物理改性 |
| 1.3.2 酶法改性 |
| 1.3.3 基因工程改性 |
| 1.3.4 化学改性 |
| 1.4 蛋白糖基化研究进展 |
| 1.4.1 蛋白糖基化的反应机理 |
| 1.4.2 传统糖基化方法 |
| 1.4.3 其他糖基化方法 |
| 1.5 糖基化反应产物的功能特性 |
| 1.6 本论文研究的目的、意义及主要内容 |
| 1.6.1 本论文研究的目的、意义 |
| 1.6.2 本论文研究的主要内容 |
| 第二章 不同糖基化方法对大米蛋白理化与功能性质的影响研究 |
| 2.1 引言 |
| 2.2 材料与仪器 |
| 2.2.1 材料与试剂 |
| 2.2.2 仪器及设备 |
| 2.3 试验方法 |
| 2.3.1 RP的制备 |
| 2.3.2 不同糖化方法制备大米蛋白糖基化接枝产物(RP-GRP) |
| 2.3.3 接枝度测定 |
| 2.3.4 溶解度测定 |
| 2.3.5 十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE) |
| 2.3.6 巯基及二硫键含量 |
| 2.3.7 紫外光谱 |
| 2.3.8 荧光光谱 |
| 2.3.9 表面疏水性 |
| 2.3.10 红外光谱 |
| 2.3.11 氨基酸分析 |
| 2.3.12 水热糖基化接枝产物功能性质测定 |
| 2.3.13 数据处理 |
| 2.4 结果与分析 |
| 2.4.1 不同糖基化方法对接枝度及溶解度的影响 |
| 2.4.2 不同反应时间对糖基化接枝产物接枝度褐变度及溶解度的影响 |
| 2.4.3 不同pH值对糖基化接枝产物接枝度褐变度及溶解度的影响 |
| 2.4.4 木糖与蛋白不同质量比对糖基化反应接枝度褐变度溶解度的影响 |
| 2.4.5 SDS-PAGE分析 |
| 2.4.6 巯基及二硫键分析 |
| 2.4.7 表面疏水性分析 |
| 2.4.8 紫外光谱分析 |
| 2.4.9 荧光光谱分析 |
| 2.4.10 红外光谱分析 |
| 2.4.11 氨基酸组成分析 |
| 2.4.12 水热糖基化接枝产物的功能性质 |
| 2.5 本章小结 |
| 第三章 高静压结合水热糖基化对大米蛋白理化与功能性质的影响研究 |
| 3.1 引言 |
| 3.2 材料与仪器 |
| 3.2.1 材料及试剂 |
| 3.2.2 仪器及设备 |
| 3.3 试验方法 |
| 3.3.1 高静压结合水热(PCH)制备糖基化接枝产物(RP-XP) |
| 3.3.2 接枝度测定 |
| 3.3.3 溶解度测定 |
| 3.3.4 十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE) |
| 3.3.5 巯基及二硫键含量 |
| 3.3.6 紫外光谱 |
| 3.3.7 荧光光谱 |
| 3.3.8 表面疏水性 |
| 3.3.9 红外光谱 |
| 3.3.10 高静压结合水热糖基化接枝产物功能性质测定 |
| 3.3.11 数据处理 |
| 3.4 结果与分析 |
| 3.4.1 不同糖对接枝度褐变度溶解度的影响 |
| 3.4.2 不同压力对糖基化反应接枝度褐变度溶解度的影响 |
| 3.4.3 不同糖与蛋白质量比对糖基化反应接枝度褐变度溶解度的影响 |
| 3.4.4 SDS-PAGE分析 |
| 3.4.5 巯基及二硫键含量 |
| 3.4.6 表面疏水性分析 |
| 3.4.7 紫外光谱分析 |
| 3.4.8 荧光光谱分析 |
| 3.4.9 红外光谱分析 |
| 3.4.10 高静压结合水热糖基化反应前后产物的功能性质 |
| 3.5 本章小结 |
| 第四章 大米蛋白糖基化接枝产物的抗氧化活性研究 |
| 4.1 引言 |
| 4.2 材料与仪器 |
| 4.2.1 材料及试剂 |
| 4.2.2 仪器及设备 |
| 4.3 试验方法 |
| 4.3.1 2,2'-联氮-双-3-乙基苯并噻唑啉-6-磺酸阳离子(ABTS~+·)清除能力 |
| 4.3.2 1,1-二苯基-2-苦肼基(DPPH·)自由基清除能力 |
| 4.3.3 羟基(·OH)自由基清除能力 |
| 4.3.4 超氧阴离子(O+2~-·)自由基清除能力 |
| 4.4 结果与分析 |
| 4.4.1 RP和 RP-GRP的 ABTS~+·清除能力 |
| 4.4.2 不同高静压对大米蛋白糖基化接枝产物的ABTS~+·清除能力的影响 |
| 4.4.3 RP和 RP-GRP的 DPPH·清除能力分析 |
| 4.4.4 不同高静压对大米蛋白糖基化接枝产物的DPPH·清除能力的影响 |
| 4.4.5 RP和 RP-GRP的·OH清除能力分析 |
| 4.4.6 不同高静压对大米蛋白糖基化接枝产物的·OH清除能力的影响 |
| 4.4.7 RP和 RP-GRP的 O_2~-·清除能力分析 |
| 4.4.8 不同高静压对大米蛋白糖基化接枝产物的O_2~-·清除能力的影响 |
| 4.5 本章小结 |
| 第五章 结论与展望 |
| 5.1 全文总结 |
| 5.2 创新点 |
| 5.3 展望 |
| 参考文献 |
| 致谢 |
| 攻读学位期间发表的学术论文 |
（9）基于大米蛋白酶解物构建的叶黄素纳米输送体系的制备及性质研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| ABSTRACT |
| 缩略语表 |
| 第1章 绪论 |
| 1.1 概述 |
| 1.2 天然高分子活性成分的纳米输送体系 |
| 1.2.1 脂质体 |
| 1.2.2 纳米乳液 |
| 1.2.3 纳米颗粒 |
| 1.3 蛋白质基纳米载体在输送体系中的应用 |
| 1.3.1 动物蛋白 |
| 1.3.2 植物蛋白 |
| 1.3.3 多肽和蛋白水解物 |
| 1.3.4 蛋白-多糖复合体系 |
| 1.4 大米蛋白概述 |
| 1.4.1 大米蛋白的营养与保健 |
| 1.4.2 大米蛋白的开发利用现状 |
| 1.4.3 大米蛋白的改性 |
| 1.5 叶黄素 |
| 1.5.1 叶黄素简介 |
| 1.5.2 叶黄素输送系统研究现状 |
| 1.6 课题研究背景和意义 |
| 1.7 主要研究内容 |
| 第2章 限制性酶解对大米蛋白的结构功能特性及体外抗氧化活性的影响 |
| 2.1 引言 |
| 2.2 材料与方法 |
| 2.2.1 材料与试剂 |
| 2.2.2 仪器与设备 |
| 2.3 实验方法 |
| 2.3.1 大米蛋白水解物的制备 |
| 2.3.2 水解度的测定 |
| 2.3.3 表面微观形态观察 |
| 2.3.4 傅里叶变换红外光谱(FT-IR)分析 |
| 2.3.5 氨基酸含量分析 |
| 2.3.6 差式扫描量热(DSC)分析 |
| 2.3.7 内源荧光 |
| 2.3.8 表面疏水性的测定 |
| 2.3.9 巯基(SH)含量的测定 |
| 2.3.10 溶解度的测定 |
| 2.3.11 乳化性和乳化稳定性 |
| 2.3.12 体外抗氧化能力的测定 |
| 2.3.13 数据分析 |
| 2.4 结果与讨论 |
| 2.4.1 傅里叶红外光谱分析 |
| 2.4.2 表面微观结构(SEM) |
| 2.4.3 热特性分析 |
| 2.4.4 氨基酸分析 |
| 2.4.5 内源荧光 |
| 2.4.6 表面疏水性及巯基含量分析 |
| 2.4.7 溶解性 |
| 2.4.8 乳化性和乳化稳定性分析 |
| 2.4.9 体外抗氧化活性 |
| 2.5 本章小结 |
| 第3章 大米蛋白基自组装纳米粒子荷载叶黄素输送体系的建立及表征 |
| 3.1 引言 |
| 3.2 材料与仪器 |
| 3.2.1 主要材料与试剂 |
| 3.2.2 仪器与设备 |
| 3.3 实验方法 |
| 3.3.1 RPH纳米载体的制备 |
| 3.3.2 负载叶黄素的纳米粒子(Lut-RPH)的制备 |
| 3.3.3 粒径和分散系数(PDI)的测定 |
| 3.3.4 Zeta电位的测定 |
| 3.3.5 叶黄素标准曲线的建立 |
| 3.3.6 包封率(EE)与荷载量(LC)的测定 |
| 3.3.7 Lut-RPH的微观形貌(TEM) |
| 3.3.8 叶黄素与蛋白水解物间的相互作用机制研究 |
| 3.4 结果与讨论 |
| 3.4.1 叶黄素标准曲线的建立 |
| 3.4.2 叶黄素纳米粒子制备条件优化 |
| 3.4.3 优化后纳米粒子的基本表征 |
| 3.4.4 微观形貌观察(TEM) |
| 3.4.5 叶黄素与蛋白水解物间的相互作用 |
| 3.5 本章小结 |
| 第4章 CMC对大米蛋白基纳米粒子荷载叶黄素输送体系的修饰研究 |
| 4.1 引言 |
| 4.2 材料与仪器 |
| 4.2.1 主要材料与试剂 |
| 4.2.2 仪器与设备 |
| 4.3 实验方法 |
| 4.3.1 纳米粒子的制备 |
| 4.3.2 纳米粒子的基本表征 |
| 4.3.3 傅里叶红外光谱分析(FTIR) |
| 4.3.4 X-射线衍射光谱分析(XRD) |
| 4.3.5 叶黄素纳米粒子的稳定性 |
| 4.3.6 纳米粒子中叶黄素的模拟体外释放 |
| 4.3.7 细胞的培养 |
| 4.3.8 细胞的形态观察 |
| 4.3.9 细胞的增殖抑制(MTT) |
| 4.3.10 细胞的吸收 |
| 4.3.11 叶黄素的检测 |
| 4.4 结果与讨论 |
| 4.4.1 CMC的修饰对纳米粒子制备的影响 |
| 4.4.2 红外光谱分析(FTIR) |
| 4.4.3 X射线衍射图谱分析(XRD) |
| 4.4.4 微观形态观察 |
| 4.4.5 纳米粒子的稳定性 |
| 4.4.6 叶黄素的体外释放特性研究 |
| 4.4.7 叶黄素对MCF-7 细胞形态的影响 |
| 4.4.8 叶黄素对MCF-7 细胞增殖的影响(MTT) |
| 4.4.9 细胞对叶黄素的吸收研究 |
| 4.5 本章小结 |
| 第5章 结论与展望 |
| 5.1 结论 |
| 5.2 进一步工作的方向 |
| 致谢 |
| 参考文献 |
| 攻读学位期间的研究成果 |
（10）大米蛋白糖基化改性及体外抗氧化活性的研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| ABSTRACT |
| 1 绪论 |
| 1.1 大米蛋白研究现状及其改性方法 |
| 1.1.1 大米蛋白的来源和组成 |
| 1.1.2 大米蛋白的营养价值及其在食品中的应用 |
| 1.1.3 大米蛋白的改性方法 |
| 1.2 大米蛋白的糖基化改性 |
| 1.2.1 糖基化反应原理 |
| 1.2.2 糖基化改性方法 |
| 1.3 植物多糖生理活性及研究进展 |
| 1.3.1 植物多糖的免疫调节作用 |
| 1.3.2 植物多糖的抗肿瘤作用 |
| 1.3.3 植物多糖的降血糖作用 |
| 1.3.4 植物多糖的抗氧化作用 |
| 1.4 南瓜多糖及其抗氧化活性 |
| 1.4.1 南瓜多糖成分分析 |
| 1.4.2 南瓜多糖体外抗氧化活性研究 |
| 1.5 蛋白质糖基化产物抗氧化活性的研究 |
| 1.5.1 产物体外抗氧化活性研究 |
| 1.5.2 产物体内抗氧化活性研究 |
| 1.5.3 生物学水平抗氧化活性的研究 |
| 1.6 本课题的立题依据及意义 |
| 1.7 本课题的研究内容 |
| 2 大米蛋白的糖基化接枝改性 |
| 2.1 材料与仪器 |
| 2.1.1 材料(试剂均为分析纯AR) |
| 2.1.2 主要仪器设备 |
| 2.2 实验方法 |
| 2.2.1 大米蛋白常规成分分析 |
| 2.2.2 大米蛋白糖基化接枝物的制备 |
| 2.2.3 大米蛋白及糖基化接枝物溶解性测定(全自动凯氏定氮仪) |
| 2.2.4 接枝度测定 |
| 2.2.5 大米蛋白糖基化接枝改性单因素实验 |
| 2.2.6 大米蛋白糖基化接枝改性优化试验 |
| 2.2.7 统计学分析 |
| 2.3 结果与分析 |
| 2.3.1 大米蛋白常规成分分析 |
| 2.3.2 南瓜多糖及葡聚糖对大米蛋白糖基化接枝改性条件的筛选 |
| 2.4 小结 |
| 3 大米蛋白的糖基化接枝物抗氧化及其功能特性的研究 |
| 3.1 材料与设备 |
| 3.1.1 主要材料与试剂(其他试剂均为AR) |
| 3.1.2 主要仪器设备 |
| 3.2 实验方法 |
| 3.2.1 大米蛋白糖基化接枝物抗氧化性质的测定 |
| 3.2.2 大米蛋白糖基化接枝物功能性质的测定 |
| 3.2.3 大米蛋白糖基化接枝物结构的测定 |
| 3.3 结果与分析 |
| 3.3.1 大米蛋白糖基化接枝物抗氧化性质的测定 |
| 3.3.2 大米蛋白糖基化接枝物功能性质的测定 |
| 3.3.3 大米蛋白糖基化接枝物结构的测定 |
| 3.4 小结 |
| 4 大米蛋白的糖基化接枝物对H_2O_2诱导的人血管内皮细胞损伤的保护作用的初步探讨 |
| 4.1 材料与设备 |
| 4.1.1 主要材料与试剂(其他试剂均为分析纯) |
| 4.1.2 主要仪器设备 |
| 4.2 实验方法 |
| 4.2.1 人脐静脉血管内皮细胞的复苏、培养与冻存 |
| 4.2.2 H_2O_2氧化损伤模型的建立 |
| 4.2.3 HUVEC细胞生长曲线的测定 |
| 4.2.4 倒置显微镜观察细胞形态变化(HE染色) |
| 4.2.5 荧光显微镜观察细胞形态变化(Hoechst 33258染色法) |
| 4.3 结果与分析 |
| 4.3.1 H_2O_2诱导HUVEC细胞氧化损伤模型的建立 |
| 4.3.2 大米蛋白及其糖基化接枝物处理组最佳浓度的筛选 |
| 4.3.3 大米蛋白及糖基化接枝物对氧化损伤HUVEC细胞增殖的影响 |
| 4.3.4 大米蛋白及其糖基化接枝物处理前后氧化损伤HUVEC细胞形态的变化 |
| 4.3.5 大米蛋白及其糖基化接枝物处理前后氧化损伤HUVEC细胞凋亡形态变化 |
| 4.4 小结 |
| 5 讨论 |
| 结论 |
| 展望 |
| 创新点 |
| 参考文献 |
| 附录A 缩略词及中英文对照 |
| 附录B 硕士期间发表论文 |
| 致谢 |
四、大米蛋白开发利用（论文参考文献）
- [1]Streptomyces canus氨肽酶的表达、酶学性质及其在大米肽制备中的应用[D]. 秦琴. 江南大学, 2021(01)
- [2]碎米酶联微滤制备淀粉糖、大米蛋白、大米肽的研究及工艺优化[D]. 李颖慧. 齐鲁工业大学, 2021(10)
- [3]大米蛋白与核桃蛋白异源共架体的构建及其在高内相乳液制备中的应用[D]. 李方斯. 江南大学, 2021(01)
- [4]大米蛋白-豌豆蛋白亲水复合物制备及起泡性质研究[D]. 黎露露. 江南大学, 2021(01)
- [5]大米血管紧张素转换酶抑制肽的制备及其活性评价[D]. 封张萍. 浙江大学, 2021(01)
- [6]大米抗氧化肽的制备及其抗衰老功能研究[D]. 岳阳. 浙江大学, 2021(01)
- [7]大米蛋白的酶解-超高压改性及其乳液稳定性研究[D]. 杨柳怡. 陕西科技大学, 2021(09)
- [8]大米蛋白糖基化接枝产物的制备及理化与功能特性研究[D]. 李灵诚. 广西大学, 2020(02)
- [9]基于大米蛋白酶解物构建的叶黄素纳米输送体系的制备及性质研究[D]. 马晓雨. 南昌大学, 2019(02)
- [10]大米蛋白糖基化改性及体外抗氧化活性的研究[D]. 鲁倩. 中南林业科技大学, 2015(07)