淀粉质多肽论文-董晓燕,都文婕,刘夫锋

淀粉质多肽论文-董晓燕,都文婕,刘夫锋

导读:本文包含了淀粉质多肽论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献,主要关键词:分子动力学模拟,阿尔茨海默病,淀粉质多肽,多肽抑制剂

淀粉质多肽论文文献综述

董晓燕,都文婕,刘夫锋[1](2012)在《多肽抑制剂抑制淀粉质多肽42构象转换的分子动力学模拟和结合自由能计算》一文中研究指出应用分子动力学模拟和结合自由能计算方法研究了多肽抑制剂KLVFF、VVIA和LPFFD抑制淀粉质多肽42(Aβ42)构象转换的分子机理.结果表明,叁种多肽抑制剂均能够有效抑制Aβ42的二级结构由α-螺旋向β-折迭的构象转换.另外,多肽抑制剂降低了Aβ42分子内的疏水相互作用,减少了多肽分子内远距离的接触,有效抑制了Aβ42的疏水塌缩,从而起到稳定其初始构象的作用.这些抑制剂与Aβ42之间的疏水和静电相互作用(包括氢键)均有利于它们抑制Aβ42的构象转换.此外,抑制剂中的带电氨基酸残基可以增强其和Aβ42之间的静电相互作用(包括氢键),并降低抑制剂之间的聚集,从而大大增强对Aβ42构象转换的抑制能力.但脯氨酸的引入会破坏多肽的线性结构,从而大大降低其与Aβ42之间的作用力.上述分子模拟的结果揭示了多肽抑制剂KLVFF、VVIA和LPFFD抑制Aβ42构象转换的分子机理,对于进一步合理设计Aβ的高效短肽抑制剂具有非常重要的理论指导意义.(本文来源于《物理化学学报》期刊2012年11期)

刘夫锋,董晓燕,孙彦[2](2010)在《海藻糖抑制淀粉质多肽42构象转变的分子动力学模拟》一文中研究指出应用分子动力学模拟方法研究了海藻糖抑制淀粉质多肽42(Aβ42)构象转变的分子机理.结果表明,海藻糖溶液浓度对Aβ42构象转变具有非常重要的影响.在水和低浓度海藻糖溶液(0.18mol·L-1)中,Aβ42可由初始的α-螺旋结构转变成β-折迭的二级结构;但海藻糖浓度为0.37mol·L-1时即可有效抑制Aβ42的构象转变.这是因为海藻糖利用其优先排阻作用使水分子在多肽周围0.2nm内富集,而其自身却在距离多肽0.4nm的位置附近团聚.另外,海藻糖还可通过降低多肽间的疏水相互作用,减少多肽分子内远距离的接触,有效抑制多肽的疏水塌缩和构象转变.上述分子模拟的结果对于进一步合理设计阿尔茨海默病的高效抑制剂具有非常重要的理论指导意义.(本文来源于《物理化学学报》期刊2010年06期)

孙彬[3](2008)在《海藻糖抑制淀粉质β多肽聚集的实验研究》一文中研究指出伴随着全球人口老龄化步伐的加快,阿尔滋海默症(AD)的发病人数逐年剧增,已经仅次于癌症和心脏病。目前,阿尔兹海默症成为危害人类健康和生活质量的第叁大杀手。由于AD的发病是淀粉质多肽(Aβ)聚集的后果,而Aβ16-22又是Aβ聚集的重要疏水性核心,因此具有重要研究价值。为了观察Aβ在聚集过程中各种聚集体和寡聚体的形成特点和海藻糖对聚集的抑制作用,本文以Aβ16-22作为模型多肽,利用毛细管电泳法分别考察在水溶液和海藻糖溶液的Aβ16-22聚集过程及聚集过程中寡聚体的形成特点;并利用质谱和超滤方法对不同时间的培养产物进行了鉴定;同时利用透射电镜对海藻糖抑制聚集的作用及对聚集过程的影响进行了表观形貌的观察,得到以下结果。首先,利用毛细管电泳考察了Aβ16-22的性质。发现其具有很强的疏水性和较高的等电点(pI=10-11),由此特点要求毛细管电泳需在较低的pH值条件下(pH 2.3的40 mM的磷酸缓冲液)进行,以实现样品的完全分离。第二,分析Aβ16-22不同培养时间产物的毛细管电泳结果发现,在合适的条件下,应用毛细管电泳能使多肽的不同寡聚体分开,甚至得到基线分离。用质谱和超滤的方法对多肽的聚集体进行鉴定,得出多肽的寡聚体中有分子量为3755的四聚体的存在。第叁,考察了海藻糖对Aβ16-22聚集的影响。分别用毛细管电泳方法和透射电镜成像法考察了不同浓度海藻糖对多肽聚集的影响,结果发现,海藻糖对Aβ16-22聚集有很强的抑制效果。在不加海藻糖的培养物中,培养3天时,单体含量只有16%;而在添加1 mM海藻糖的培养物中,Aβ16-22的单体含量仍然有70%,单体含量提高了3倍多,且海藻糖的添加存在一个最适的抑制浓度。(本文来源于《天津大学》期刊2008-06-01)

淀粉质多肽论文开题报告

(1)论文研究背景及目的

此处内容要求:

首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景,再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题,并提出你的论文准备的观点或解决方法。

写法范例:

应用分子动力学模拟方法研究了海藻糖抑制淀粉质多肽42(Aβ42)构象转变的分子机理.结果表明,海藻糖溶液浓度对Aβ42构象转变具有非常重要的影响.在水和低浓度海藻糖溶液(0.18mol·L-1)中,Aβ42可由初始的α-螺旋结构转变成β-折迭的二级结构;但海藻糖浓度为0.37mol·L-1时即可有效抑制Aβ42的构象转变.这是因为海藻糖利用其优先排阻作用使水分子在多肽周围0.2nm内富集,而其自身却在距离多肽0.4nm的位置附近团聚.另外,海藻糖还可通过降低多肽间的疏水相互作用,减少多肽分子内远距离的接触,有效抑制多肽的疏水塌缩和构象转变.上述分子模拟的结果对于进一步合理设计阿尔茨海默病的高效抑制剂具有非常重要的理论指导意义.

(2)本文研究方法

调查法:该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。

观察法:用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。

实验法:通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。

文献研究法:通过调查文献来获得资料,从而全面的、正确的了解掌握研究方法。

实证研究法:依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。

定性分析法:对研究对象进行“质”的方面的研究,这个方法需要计算的数据较少。

定量分析法:通过具体的数字,使人们对研究对象的认识进一步精确化。

跨学科研究法:运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。

功能分析法:这是社会科学用来分析社会现象的一种方法,从某一功能出发研究多个方面的影响。

模拟法:通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。

淀粉质多肽论文参考文献

[1].董晓燕,都文婕,刘夫锋.多肽抑制剂抑制淀粉质多肽42构象转换的分子动力学模拟和结合自由能计算[J].物理化学学报.2012

[2].刘夫锋,董晓燕,孙彦.海藻糖抑制淀粉质多肽42构象转变的分子动力学模拟[J].物理化学学报.2010

[3].孙彬.海藻糖抑制淀粉质β多肽聚集的实验研究[D].天津大学.2008

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