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新型鸭呼肠孤病毒QY株σB蛋白基因特征、二级结构预测及其细胞抗原表位分析

论文摘要

本研究旨在对新型鸭呼肠孤病毒（NDRV） QY株σB蛋白的遗传变异规律和结构及功能进行分析。从GenBank数据库中获取QY株和25株参考株的σB蛋白编码序列,通过Mega 6.0软件进行序列比对分析和系统进化树构建;使用Datamonkey软件进行选择压力分析;运用生物信息学软件预测QY株σB蛋白二级结构功能及B细胞和T细胞抗原表位。相似性分析结果显示,NDRV QY株与国内其他地区分离的鸭呼肠孤病毒（DRV）氨基酸相似性达到94.9%～98.9%,与禽呼肠孤病毒（ARV）及番鸭呼肠孤病毒（MDRV）的相似性仅为66.5%～68.4%和67.6%～68.4%;选择压力分析显示,σB蛋白承受净化选择压力,但存在一个正向选择位点;σB蛋白属于亲水蛋白,不具有信号肽和跨膜区,含有潜在的O-糖基化位点;结构预测分析显示,σB蛋白具有α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规则卷曲等丰富的二级结构;表位分析显示,σB蛋白含有潜在的B细胞和T细胞抗原表位。本研究成功进行了QY株σB蛋白的基因特征和结构功能预测及其细胞表位分析,为深入了解该蛋白的免疫学特性及研发NDRV新型疫苗奠定了基础。

论文目录

  • 1 材料与方法
  •   1.1 材料
  •   1.2 方法
  •     1.2.1 σB蛋白的相似性、系统进化树和选择压力分析
  •     1.2.2 σB蛋白的糖基化位点和亲疏水性分析
  •     1.2.3 σB蛋白信号肽和跨膜区预测
  •     1.2.4 σB蛋白二级结构预测
  •     1.2.5 σB蛋白B细胞抗原表位预测
  •     1.2.6 σB蛋白T细胞抗原CTL表位预测
  •     1.2.7 σB蛋白T细胞抗原Th表位预测
  • 2 结 果
  •   2.1 σB蛋白的相似性和选择压力分析
  •   2.2 σB蛋白的系统进化树分析
  •   2.3 σB蛋白的糖基化位点和亲疏水性分析
  •   2.4 σB蛋白的信号肽和跨膜区分析
  •   2.5 σB蛋白的二级结构柔性区域预测分析
  •   2.6 σB蛋白的B细胞抗原表位预测分析
  •   2.7 σB蛋白的T细胞抗原CTL表位预测分析
  •   2.8 σB蛋白的T细胞抗原Th表位预测分析
  • 3 讨 论
  • 4 结 论

    • 文章来源

    类型: 期刊论文

    作者: 吴阳开,范文胜,张雪莲,李智丽,郭锦玥,李文锋,黄淑坚

    关键词: 新型鸭呼肠孤病毒,蛋白,基因特征,二级结构,抗原表位

    来源: 中国畜牧兽医 2019年10期

    年度: 2019

    分类: 农业科技,基础科学

    专业: 生物学,畜牧与动物医学

    单位: 广东容大生物股份有限公司,广西大学动物科学技术学院,佛山科学技术学院生命科学与工程学院

    基金: 广东省水禽产业技术体系创新团队项目,广东省教育厅预防兽医学重点实验室项目(2014KTSPT037),佛山科学技术学院动物新发疫病防控重点实验室开放基金(KLPREAD201801-08)

    分类号: S852.65

    DOI: 10.16431/j.cnki.1671-7236.2019.10.005

    页码: 2851-2859

    总页数: 9

    文件大小: 3022K

    下载量: 278

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    本文来源: https://www.lunwen66.cn/article/2dd5291aa15645bb63e8627a.html